Такой необходимый белок: какие продукты повышают гемоглобин

Чаще чувствуете слабость, резко меняете свое настроение и медленно думаете? Причиной таких симптомов может быть нехватка железа, и как следствие – низкий показатель гемоглобина в крови.

Какие продукты следует есть для того, чтобы его повысить, Здоровью24 рассказала експерт по здоровому питанию Ольга Дорош.

Читайте также: Правильное питание весной: как уберечься от анемии и помочь иммунитету

По ее словам, гемоглобин является одним из сложных белков, который содержится в эритроцитах крови. Он переносит кислород и другие газы по кровеносной системе и доставляет их во все клетки нашего тела. Главная составляющая этого макроэлемента, – железо.

 

Експерт по здоровому питанию Ольга Дорош

“Если нам не хватает его, эритроциты полностью не выполняют дыхательную функцию. Поэтому из-за медленной транспортировки О2 к тканям и плохого усваивания железа мы чувствуем себя истощенными, у нас кружится голова.

Также недостаток железа снижает иммунитет и увеличивает риски развития анемии (малокровия)”.

Детям и взрослым мужчинам рекомендуют потреблять 8-10 мг железа, тогда как женщинам – вдвое больше. Что касается уровня гемоглобина, то приемлемыми считаются показатели 130-170 г/л и 120-160 г/л соответственно (г/л – грамм на литр крови).

В каком мясе больше всего железа?

По происхождения этого макроэлемента продукты можно разделить на животные и растительные. В первых содержится гемовое железо – то, которое образовало гемоглобин в крови животных и походит на человеческое. Такого организм может усвоить 15-35%.

Если говорить о цифрах, то мясо содержит 1-4 мг железа в 100 г: больше всего его в говядине, меньше всего – у птицы. Телячья печень содержит в себе от 16 мг железа, куриная – 6 мг.

Среди мяса больше всего железа в говядине / Агрополит

Мясо наша собеседница советует запекать или совмещать с зеленью: «Например, можно употреблять животные источники железа с овощами, которые содержат витамин С (петрушка, сырая белокочанная, синяя и квашеная капусты, брокколи, болгарский перец и т. д.). Они помогут лучшему усвоению железа».

Для того, чтобы железо усваивалось лучше, мясо стоит совмещать с овощами

/Delimano 

Топ-5 растительных продуктов, которые помогут повысить гемоглобин

Железо растительного происхождения является негемовым и в организме человека усваивается от 2 до 20%.

1. Крупы (5-7 мг на 100 г). Вы можете приготовить вкусный и питательный смузи, добавив замоченную на ночь в холодной воде зеленую гречку.

2. Бобовые (2-5 мг на 100 г). Их рекомендуют использовать как гарнир в сочетании с рисом или готовить из них крем-супы

В 100 г красной свеклы содержится 2,5 мг железа/Pixabay

3. Красная свекла (2,5 мг на 100 г). Ее можно запекать или использовать в салате.

4. Тыквенные и подсолнечные семечки

(2-4 мг на 100 г) просто добавляйте к ланчу, они должны быть не жареные и не соленые.

5. Курага или инжир (1,6-2,7 мг на 100 г): просто возьмите 3-4 штучки для перекуса или к утренней каше.

Больше новостей, касающихся лечения, медицины, питания, здорового образа жизни и многое другое – читайте в разделе Здоровье.

Анемия

Анемия (малокровие) – состояние, при котором в крови снижено содержание полноценных красных клеток (эритроцитов). Анемия развивается вследствие разнообразных причин, сопутствует множеству заболеваний и зачастую является лишь их симптомом. Количественно она выражается степенью снижения концентрации гемоглобина – железосодержащего пигмента эритроцитов , придающего крови красный цвет.

Анемия. Механизм развития, симптомы, лечение

Несколько слов о терминах, важных для понимания сути анемии.

Гемоглобин (Hb) – особый белок, который находится внутри эритроцитов. Главная и уникальная особенность этого белка состоит в том, что он легко соединяется и легко расстается с газами крови: соединился в легких с кислородом, доставил этот кислород тканям, в них загрузился углекислым газом, углекислый газ доставил в легкие, разгрузился, опять соединился с кислородом и т.

д. В состав гемоглобина входит особый небелковый компонент – гем, который, в свою очередь, содержит железо. Именно гем и придает гемоглобину, а с ним и эритроцитам, и крови красную окраску. В ходе определения количества гемоглобина выясняют, сколько грамм гемоглобина содержится в одном литре крови, т.е. единица его измерения – грамм на литр (г/л).

Эритроциты – основные клетки крови, в том смысле, что их в крови многократно больше, чем всех других форменных элементов вместе взятых. Сколько всего штук эритроцитов содержится в одном литре крови? Чтобы ответить на этот вопрос, определенный, очень небольшой, но точно отмерянный объем крови помещают в специальную емкость и подсчитывают количество эритроцитов с помощью микроскопа. Потом пересчитывают полученный результат из расчета на 1 литр. По сути своей эритроциты – это вагончики для перевозки гемоглобина. Соответственно, в каждый вагончик может «поместиться» совершенно определенное количество груза. Количество это отражено в показателе под названием «среднее содержание гемоглобина в одном эритроците».

Похожее по смыслу исследование – определение так называемого цветового показателя. Цветовой показатель рассчитывается по особой формуле, в которой, помимо полученных результатов, учитываются и показатели нормы.

Гематокрит (Ht) — очень важный и очень информативный показатель. Он характеризует соотношение между объемом плазмы и объемом форменных элементов. Это объяснение выглядит сложным только на первый взгляд. Представьте себе литр вишневого компота. Жидкость – плазма, вишенки – форменные элементы. Количество вишенок бывает разным и это определяет густоту компота. Какой объем занимают вишенки, если выпить компот? Вот это количество и будет, скажем так, гематокрит компота. Ну а гематокрит крови — это, по сути, показатель густоты крови.

Ретикулоциты

– это молодые эритроциты, эритроциты-подростки. Они слегка отличаются от взрослых, зрелых эритроцитов. Появление новых эритроцитов – процесс постоянный. Понятно, что присутствие ретикулоцитов это не признак болезни: они в крови есть всегда и в совершенно определенном количестве, которое зависит от того, насколько высока в настоящее время потребность организма в новых эритроцитах.

Механизмы развития анемии, несмотря на разнообразие ее конкретных причин, можно свести к трем основным типам (или их сочетанию):

• Нарушение или снижение продукции эритроцитов костным мозгом лежит в основе анемий, сопутствующих онкологическим заболеваниям, хроническим инфекциям, болезням почек, эндокринной недостаточности, белковому истощению. К анемии приводит и дефицит веществ, необходимых для образования эритроцитов: железа, витамина В

  12 и фолиевой кислоты.

• Гемолиз – сокращение жизни или просто разрушение эритроцитов в крови из-за дефектов в самих эритроцитах или изменения активности внутриклеточных ферментов. В других случаях, например при переливании несовместимой крови и при гемолитической болезни, эритроциты разрушаются присутствующими в плазме крови антителами. Иногда причиной повышенного гемолиза эритроцитов являются заболевания селезенки.

• Кровотечение – чаще небольшое, но часто повторяющееся. Все составные части эритроцитов легко восстанавливаются – за исключением железа гемоглобина. Хроническая кровопотеря вызывает анемию в силу истощения запасов железа в организме. Чаще всего кровотечения возникают из матки (из-за обильных менструаций или опухолей) и желудочно-кишечного тракта (при язвах, опухолях, геморрое).

Главные симптомы анемии – слабость и бледность кожи и слизистых оболочек, отражающие снижение концентрации гемоглобина, переносящего кислород из легких к периферическим тканям. Недостаточное снабжение кислородом жизненно важных мозговых центров приводит к рефлекторному включению механизмов, направленных на увеличение доставки кислорода клеткам, что, однако, сопровождается одышкой и учащением сердцебиения. Тяжесть симптомов обычно соответствуют тяжести заболевания, но если концентрация гемоглобина снижается постепенно, организм может относительно незаметно переносить даже анемию средней тяжести. У взрослых пациентов в зависимости от величины снижения уровня гемоглобина выделяют три степени тяжести анемии:

• Легкая – уровень гемоглобина ниже нормы, но выше 90 г/л;
• Средняя – гемоглобин в пределах 90-70 г/л;
• Тяжелая – уровень гемоглобина менее 70 г/л.

Лечение анемии

Терапия зависит от природы вызвавших анемию факторов. Наилучшие результаты наблюдаются при введении отдельных недостающих веществ, например железа при железодефицитной анемии, витамина B₁₂ при пернициозной анемии и т.п. Анемия, обусловленная снижением продукции эритроцитов и возникающая при таких хронических заболеваниях, как рак, инфекции, артрит, болезни почек и гипотиреоз, зачастую слабо выражена и не требует специального лечения. Лечение основного заболевания благотворно влияет и на анемию. В ряде случаев необходимо отменить или заменить некоторые препараты, подавляющие кроветворение – антибиотики или другие химиотерапевтические средства.

Переливания крови, как правило, показаны лишь в неотложных случаях, требующих восстановления объема циркулирующей крови и количества гемоглобина, а также при обострениях хронической анемии в отсутствие других эффективных лечебных средств. Следует помнить, что переливания крови сопряжены с рядом серьезных опасностей, таких, как реакции несовместимости, приводящие к почечной недостаточности, вирусное заражение печени.

При некоторых гемолитических состояниях показано хирургическое удаление селезенки; оно особенно эффективно при врожденной сфероцитарной анемии, так как приводит к исчезновению всех клинических симптомов, хотя и не влияет на наследственное нарушение структуры эритроцитов.

Гаптоглобин

Гаптоглобин – белок острой фазы, способный связывать гемоглобин и выполняющий ряд регуляторных функций.

Синонимы русские

Гаптоглобин.

Синонимы английские

Haptoglobin, Hp, HPT, Hemoglobin-binding Protein.

Метод исследования

Иммунотурбидиметрия.

Единицы измерения

Г/л (грамм на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Не принимать пищу в течение 2-3 часов перед исследованием, можно пить чистую негазированную воду.
• Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
• Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Гаптоглобин – это белок плазмы крови, относящийся к фракции альфа-2-глобулинов. В организме человека он представлен тремя типами: Нр 1-1, Нр 2-1, Нр 2-2. Нр 1-1 является мономером, Нр 2-1, Нр 2-2 – полимеры. Гаптоглобин был открыт в 1938 году, его название образовано от слова hapto – «связывать». Он синтезируется в печени и постоянно присутствует в плазме крови.

Патологические состояния, меняющие уровень гаптоглобина в крови, – это реакция острой фазы, повреждения печени, почек, аутоиммунные заболевания, гемолиз.

Функция гаптоглобина состоит в том, чтобы связывать гемоглобин и участвовать в реакции острой фазы. Гемоглобин содержится в эритроцитах, доставляет кислород к тканям и участвует в транспорте углекислого газа. Время жизни эритроцита – 120 дней. Большинство эритроцитов разрушается в селезенке и печени, однако некоторая часть – непосредственно в сосуде с выходом гемоглобина в кровоток (внутрисосудистый гемолиз). В норме доля внутрисосудистого гемолиза невелика. Небольшое количество гемоглобина связывается с гаптоглобином, затем этот комплекс поглощается клетками ретикулоэндотелиальной системы, например, селезенки. Железо из гемоглобина возвращается в образующиеся эритроциты, т. е. гаптоглобин участвует в обмене железа в организме. Если связывания свободного гемоглобина не происходит, то он попадает в почки и может привести к их повреждению.

Усиленный распад эритроцитов в кровяном русле приводит к увеличению поступления гемоглобина в кровь и, соответственно, к снижению уровня гаптоглобина. Выработка гаптоглобина при гемолизе не усиливается. Таким образом, снижение уровня гаптоглобина является важным признаком гемолиза, причем именно внутрисосудистого – гемолиз вне кровяного русла понижением гаптоглобина не сопровождается.

Распад эритроцитов происходит по разным причинам. Наследственные дефекты компонентов эритроцитов (гемоглобина, мембран, ферментов) делают эритроциты менее устойчивыми к различным гемолизирующим факторам. Эритроциты могут поражаться при инфекционных заболеваниях, например при инфицировании плазмодием малярии, гемолитическим стрептококком, при газовой гангрене. Многие вещества природного и искусственного происхождения являются гемолитическими ядами: красители, свинец, лекарства, яды змей, некоторые грибы. Гемолиз может возникнуть при переливании несовместимой группы крови, при конфликте по резус-фактору между матерью и плодом. Усиленный распад эритроцитов происходит у людей с искусственными клапанами сердца, у получающих гемодиализ. Во всех этих случаях возникает гемолитическая анемия, которая сопровождается бледностью кожных покровов и слизистых, слабостью, потемнением мочи, пожелтением слизистых и кожи. Возможны осложнения, касающиеся почек, из-за повреждения их свободным гемоглобином.

Гаптоглобин относится к белкам острой фазы – вырабатывается в ответ на инфекцию, повреждение, опухолевый процесс. Синтез гаптоглобина возрастает под действием гормона роста, инсулина, эндотоксинов бактерий, простагландинов и цитокинов. При воспалении он выполняет функции антиоксиданта, уменьшая повреждения клеток, препятствует росту некоторых бактерий, например Escherichia Coli – кишечной палочки, подавляет воспаление за счет угнетения синтеза простагландинов. Кроме того, он стимулирует рост сосудов и участвует в регуляции иммунной системы. Таким образом, при воспалении, опухолевом росте, повреждениях химическими факторами уровень гаптоглобина в крови повышается на 4-6-й день после начала действия повреждающего фактора и прекращается через 14 дней после его исчезновения.

При повреждениях печени нарушается ее способность к выработке белков, что приводит к уменьшению количества гаптоглобина (так как он синтезируется в печени). При повреждениях почек с мочой теряются белки, которые в норме остаются в кровотоке, например Нр 1-1, обладающий наименьшей молекулярной массой среди видов гаптоглобина. В этих случаях содержание гаптоглобина в крови будет снижаться.

При аутоиммунных заболеваниях повышается активность фермента, участвующего в синтезе гаптоглобина, что увеличивает его концентрацию в крови.

Наиболее часто анализ на гаптоглобин применяют для диагностики гемолитических анемий и оценки их тяжести.

Для чего используется исследование?

• Для диагностики внутрисосудистого гемолиза и степени его тяжести.
• Для выявления реакции острой фазы (инфекции, воспаления, опухоли, ожога, обморожения, аутоиммунных заболеваний).
• Для оценки функции печени.

Когда назначается исследование?

• При симптомах гемолитической анемии (слабость, потемнение мочи, бледность, пожелтение кожных покровов).
• При снижении гемоглобина, эритроцитов, появлении незрелых форм эритроцитов.
• Когда есть вероятность развития гемолиза (из-за переливания крови, искусственных клапанов сердца, гемодиализа, действия веществ, разрушающих эритроциты, – свинца, красителей, сульфаниламидов, ядов змей).
• При заболеваниях печени.

Что означают результаты?

Референсные значения: 0,3 — 2 г/л.

Причины повышения уровня гаптоглобина:

• инфекции, травмы, некрозы, ожоги, операции, сепсис, злокачественные опухоли,
• системные болезни с преимущественным поражением соединительной ткани (ревматизм, системная красная волчанка, ревматоидный артрит),
• обструкция желчевыводящих путей,
• сахарный диабет,
• голодание,
• применение некоторых лекарств (андрогенов, кортикостероидов).

Причины понижения уровня гаптоглобина:

• гемолитическая анемия (наследственные дефекты мембран, ферментов эритроцитов и гемоглобина, переливание несовместимой группы крови, действие некоторых ядов, лекарств, химических веществ, гемодиализ, искусственные клапаны сердца),
• генетический дефицит гаптоглобина,
• применение эстрогенов,
• беременность,
• патология печени,
• применение некоторых лекарств (эстрогенсодержащие препараты, хлорпромазин, индометацин),
• нефротический синдром.

Что может влиять на результат?

• При сочетании причин, приводящих к уменьшению количества гаптоглобина в крови, и причин, приводящих к его повышению, конечный результат сложно прогнозировать. Например, при инфаркте миокарда уровень гаптоглобина повышается (реакция на некроз сердечной мышцы), а затем из-за гемолиза снижается. Возможно, потребуются дополнительные исследования. Необходимо сообщать врачу информацию о принимаемых лекарствах, а также об имеющихся хронических заболеваниях.
• Уровень гаптоглобина ниже у новорождённых и у женщин на поздних сроках беременности.

 Скачать пример результата

Кто назначает исследование?

Гематолог, инфекционист, терапевт, ревматолог, неонатолог, педиатр, онколог.

Литература

• А.Ш. Бышевский, О.А. Терсенов. Биохимия для врача. Екатеринбург, 1994.
• Haptoglobin Phenotypes in Health and Disorders S. M. Hossein Sadrzadeh, PhD, and Jafar Bozorgmehr, MD, Am J Clin Pathol 2004;121(Suppl 1):S97-S104
• А.  Ш. Зайчик, Л. П. Чурилов. Основы патохимии. СПб: 2001.
• Clinical usefulness of haptoglobin levels to evaluate hemolysis in recently transfused patients. Gupta S, Ahern K, Nakhl F, Forte F. Adv Hematol. 2011.
• Proteomic Analysis of Haptoglobin and Amyloid A Protein Levels in Patients with Vivax Malaria. Young Yil Bahk, Byoung-Kuk Na, Shin-Hyeong Cho, Jung-Yeon Kim, Kook-Jin Lim, and Tong-Soo Kim, Korean J Parasitol. 2010 September; 48(3): 203–211.

Белки сложные Гемоглобин — Справочник химика 21

    Гемин и хлорофилл. Особенно важными производными пиррола являются пигменты крови и зеленых растений. Красящее вещество крови, гемоглобин, играющий роль передатчика кислорода, является сложным белком. При гидролизе он распадается на протеин—глобин и небелковое вещество—гемин. В мо- [c.588]

    ХРОМОПРОТЕИДЫ (окрашенные белки) — сложные вещества, состоящие из простого белка и пигментной группы, обусловливающей окраску соединения. К X. относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл, а также некоторые важнейшие окислительно-восстановительные ферменты цитохромы, каталаза, пер-оксидазы. [c.280]

    Металлопротеиды — сложные белки, содержащие комплексно-связанный металл. К белкам такого типа относятся гемоглобин — дыхательный пигмент крови, содержащий железо, гемоцианины — дыхательные пигменты крови моллюсков, улиток, крабов и др., содержащие комплексно-связанную медь. [c.347]

    У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определённого строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина — белка с четвертичной структурой — состоит из четырёх субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу — железопорфирин) между субъединицами нет ковалентной СВЯЗИ, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [c.71]

    Гистоны—белки основного характера, так как содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами они растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но не растворимы в разбавленных щелочах. Обычно представляют собой собственно белковые части сложных белков. Представитель глобин — белок, входящий в состав сложного белка крови — гемоглобина. [c.297]

    Биохимические сведения. Железо — это элемент, абсолютно необходимый для жизни. Все клетки животных и растений содержат железо как в связанном виде с органическими веществами, так и в виде ионов железа. Гемоглобин, красящее вещество крови, состоит из белка с очень большим молекулярным весом, названного глобином, который связан с собственно красящим веществом крови гемом. Сложная органическая молекула гема содержит один атом комплексно связанного двухвалентного железа. Этот атом слабой перекисной связью может присоединить одну молекулу кислорода, причем железо остается двухвалентным. Физиологическая роль этого соединения (оксигемоглобина) состоит, как было отмечено выше (см. стр. 321, 481), в транспортировке кислорода от легких к тканям. В клетках содержатся и другие соединения железа, также связанные с белками, родственные гемоглобину, но вьшолняющие функции окислительно-восстановительных ферментов. Эти соединения, цито-хромы и дыхательный фермент, содержат в восстановленном состоянии двухвалентное, а в окисленном — трехвалентное железо. На переходе от одной степени окисления к другой и основана каталитическая функция этих веществ в процессе окисления составных частей пищи в организме. [c.668]

    Что касается растворимых глобулярных белков (например, гемоглобина, инсулина, гамма-глобулина, яичного альбумина), то вопрос о характере вторичной структуры еще сложнее. Накапливаются данные, согласно которым и в этом случае а-спираль играет ключевую роль. Подобные длинные пептидные цепи не одинаковы по структуре по всей длине отдельные их участки свернуты в спирали и являются относительно жесткими другие участки образуют петли, скручены случайным образом и довольно подвижны. Установлено, что при денатурации белка спиральные участки раскручиваются и цепь в целом приобретает неупорядоченное строение. (Однако опыт показывает, что в определенных условиях раскручивание и возникновение спирали могут быть обратимыми процессами белок возвращается к исходной вторичной структуре, поскольку это расположение является наиболее стабильным для цепи с данной последовательностью аминокислот. ) [c.1061]

    К какой группе сложных белков относится гемоглобин и из каких компонентов он состоит Напишите простетическую группу гемоглобина и расскажите, как она построена (кольца, связи, боковые группировки и т, п.). [c.57]

    Хромопротеиды (окрашенные белки) — сложные вещества, состоящие из простого белка и пигментной группы. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл. [c.214]

    Порядок чередования отдельных остатков аминокислот в цепи может быть установлен последовательным отщеплением с обоих концов молекулы отдельных аминокислот, которые предварительно метятся превращением в какие-либо устойчивые к гидролизу производные, например в производные динитроанилина. Этим путем было установлено строение нескольких наиболее простых белков (инсулина, гемоглобина, рибонуклеазы и др.), молекулы которых построены из нескольких десятков (в некоторых случаях больше сотни) различных и одинаковых молекул а-аминокислот и имеют молекулярную массу 5000—15000. Эти химические данные дополняются результатами рентгеноструктурного анализа. Для многих более сложных белков установлен порядок чередования нескольких аминокислотных звеньев с каждого конца молекулы. [c.298]

    Не представляется возможным также дать достаточно обоснованную классификацию белковых веществ и по их функциям в организме. Действительно, некоторые сложные белки, например гемоглобин, являются переносчиками газов крови от легких к тканям и отчасти обратно. В то же время белки, близкие по построению к гемоглобину, например ферменты каталаза и цитохромы, обладают совершенно другими функциями, чем гемоглобин. Разнообразие функций белков в организме не может поэтому служить основой для их классификации. [c.49]

    Гемоглобин крови — сложное белковое вещество из группы хромопротеидов (стр. 298). Он состоит из растворимого в воде простого белка глобина (стр. 297) и красящего вещества гема, в котором содержится двухвалентное железо, комплексно связанное с порфири-новой группировкой. По современным представлениям, строение [c.420]

    Установить строение природных белков — очень сложная задача надо выделить белок из природного материала, например крови, в чистом виде, установить последовательность аминокислот, а затем вторичную и третичную структуры. Первичную структуру определяют на основании данных кислотного гидролиза белка до аминокислот, а затем ферментативного гидролиза до пептидов с небольшим молекулярным весом. Вторичную и третичную структуру находят, изучая рассеивание лучей Рентгена кристаллом белка. Таким образом, например, было установлено строение белка крови — гемоглобина, содержащего 574 аминокислотных остатка. [c.173]

    Хромопротеиды расщепляются на белковую часть и какое-либо красящее вещество. Представителем этой группы белков является гемоглобин, играющий важную роль как переносчик кислорода в организме. Гемоглобин состоит из белка глобина (относящегося к глобулинам) и окрашенного вещества — гема. Гем имеет сложное строение и содержит азот и железо.  [c.311]

    Белки — сложные органические соединения (биополимеры), состоящие из остатков 20 аминокислот основной материал клеток и тканей (до 80% сухой массы), ферментов, гормонов, дыхательных пигментов (гемоглобины), защитных веществ (иммуноглобулины) и др. В организме человека более 5 млн белков. [c.186]

    Трансферрины (сидерофилины) — группа сложных белков, полученных из разных источников и характеризующихся способностью специфично, прочно и обратимо связывать ионы железа Fe (III) и других переходных металлов. Наиболее подробно из этой группы белков изучен трансферрин сыворотки крови. Функция трансферрина заключается в транспорте ионов железа в ретикулоциты, в которых осуществляется биосинтез гемоглобина. Система трансферрин—ретикулоцит считается весьма перспективной для изучения взаимодействия металла с белком и белковой молекулы с клеткой. [c.85]

    Предполагают, что в некоторых белках несколько а-спиралей соединяются, образуя более толстый пучок полипептидных цепей Некоторое количество таких пучков может образовывать еще более объемистый пучок цепочек, напоминающий многожильный кабель (рис. 73). В других белках (гемоглобин, миоглобин) одна а-спираль свернута в сложный клубок (рис. 74). [c.177]

    Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

    У высших организмов Д.-сложный комплекс физиол. и биохим. процессов, в к-ром можно выделить ряд осн. стадий. I) внеш. Д. поступление Oj из среды в организм, осуществляемое с помощью спец. органов Д. (легких, жабр, трахей и т.д.) или через пов-сть тела (напр., у кишечнополостных) 2) транспорт О2 от органов Д. ко всем др. органам, тканям и клеткам у большинства животных эта ф-ция обеспечивается кровеносной системой при участии спец. белков переносчиков кислорода (гемоглобин, миоглобин, гемоцианин и др. ) 3) тканевое, или клеточное, Д. собственно биохим. процесс восстановления О2 в клетках при участии большого числа разных ферментов. Д. многих, в первую очередь одноклеточных, организмов сводится к клеточному Д., а стадии 1 и 2 обеспечиваются диффузией Ог- [c.124]

    По мере того, как в круг исследований втягиваются все более сложные белки — гемоглобин (мол вес. 66 000) химотрипсин (мол вес 22 000), пепсин (мол. вес 35 000) яичный альбумин и, наконец, вирусы, молекулярный вес которых достигает 10 степени, возникает вопрос, ограничивается ли строение этих белков только образованием громадных пептидных цепей, не образуются ли эти гигантские молекулы за счет каких-либо других связей не являются ли они ассоциата ми более простых образований возникающих за счет много численных полярных групп, со держащихся в молекуле белка К этому следует еще доба вить, что при обсуждении во проса о строении молекулы белка мы ограничивались так называемыми простыми белками, построенными из одних аминокислотных остатков. По мере накопления наших знаний круг простых белков становится все более ограниченным, первостепенное значение приобретают так называемые сложные белки. Они характеризуются тем, что собственно белковая молекула соединена [c.532]

    Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Примерами таких белков служат альбумин, основная составная часть белка куриного яйца глобин, белковый компонент гемоглобина, а также важный в процессах свертывания крови фибриноген. —Структура белков крайне сложна. В принципе, как и для других макромолекул, строение белков может быть описано в терминах конституции, конфигурации, конформации, суммарной брутто-конформации и ассоциации. Однако в химии белков более целесообразно применять другую номенклатуру. Различают при этом четыре типа структурных признаков [3.3.6]. [c.656]

    Хромопротеиды (окрашенные белки) — сложные вещества, состоящие из простого белка и пигментной группы. К X. относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл. Хромофоры (от греч. hromos — цвет и foreo — несу)—ненасыщенные группы атомов, вызывающие появление окраски. Хромофорная теория возникновения окраски была предложена в 1878 г. немецким ученым Виттом. К X. относят азогруппу —N = N—, нитрогруппу—NO2, нитрозогруппу—N0. карбонильную группу >С0 и др. Введение других групп, называемых ауксохромами (от греч. аихо — увеличиваю) (—ОН, —NHa и др.), способствует углублению окраски. [c.152]

    В тетрамерном гемоглобине сродство гема к Оа контролируется концентрациями О2, СО2, и 2,3-дифосфоглицерата. Что же было достигнуто в результате эволюции мономерного гемоглобина типа миоглобина в сложный гемоглобин млекопитающих Основное преимущество заключается в возросшей физиологической приспособляемости тетрамерного белка, которая достигнута за счет постепенного перевода сродства к кислороду, свойственного центру связывания, под контроль внеии1их влияний [276, 549, 667] (рис. 10.4).  [c.257]

    Олигомерные белки превосходят одноцепочечные белки по молекулярным массам и по сравнению с ними выполняют более сложные функции. К самым известным олигомерным белкам относится гемоглобин. Он содержится в эритроцитах и служит для переноса кислорода, причем выполнение им этой функции, как мы увидим, зависит от значения pH крови и концентрации Oj. К числу еще более крупных и сложных олигомерных белков принадлежит фермент РНК-поли-мераза из Е. соИ (пять субъединичных цепей), ответственный за инициацию и синтез цепей РНК фермент аспартат-кар-бамоилтрансфераза (двенадцать цепей), играющий важную роль в синтезе нуклеотидов и как крайний случай, огромный митохондриальный пирувст-дегидрогеназный кол плекс-ансамбль из трех ферментов, включающий в общей сложности 72 цепи (табл. 8-3). [c.199]

    Гомопротеиды — сложные белки, представители хромопротеидов, простетической группой у которых является железопорфирин. Сюда относятся такие биологически важные белки, как гемоглобин, миоглоби , каталаза, пероксидаза, цитохромы и др. Гиаломукопротеиды — см. Гликопротеиды. [c.18]

    В обмене белков участвуют чрезвычайно сложные молекулы их сложность заключается не только в том, что они построены приблизительно из двадцати разных аминокислот, но также и в том, что содержание этих аминокислот, а также последовательность их расположения в молекулах различны. Это приводит к образованию самых разнообразных белков. Все тканевые белки животных, принадлежащих к разным видам, а также белки разных органов и желез имеют специфическое строение и состав. Белки иного типа — это белки ферментов и гормонов, плазменные белки, белок гемоглобина, а также белки различных нуклеонротеидов. Проблема анаболизма, т. е. синтеза белков, необходимых для роста и развития организма, еще далека от разрешения. Процесс катаболизма, или расщепления белков, при котором осво- [c.378]

    Молекулу гемоглобина изучать легче, чем молекулу любого другого белка человека. Гемоглобин-основной белок эритроцитов, и для его выделения не требуется сложных биохимических методов. Неудивительно поэтому, что именно об этом белке мы знаем больше, чем обо всех остальных. Исследования по генетике гемоглобина человека, изучение аминокислотной последовательности и структуры его молекулы продвигались очень быстро. В молекулярной генетике человека они сыграли такую же роль, как изучение дрозофилы и бактериофагов в общей генетике. Большинство концепций, разработанных для этой системы, являются общими для других белков. Действительно, многие концептуальные принцихш генетики человека можно иллюстрировать примерами из генетики гемоглобина. [c.70]

    Изучение дифференцировки у высших эукариот представляет собой чрезвычайно сложную проблему, однако мы уже располагаем несколькими системами, способными к дифференцировке in vitro. Некоторые из этих систем будут рассмотрены в гл. 15. Преимущество систем in vitro заключается в том, что после воздействия дифференцировочного стимула популяция клеток претерпевает определенные изменения, которые можно легко выявить и количественно проследить. Такими изменениями могут быть образование белка (например, гемоглобина в случае клеток эритролейкоза Френд — разд. 15.1) или более сложные изменения структуры и характера роста клеток, как это имеет место при дифференцировке и слиянии миобластов (разд. 15.5) или дифференцировке эпидермальных кератиноцитов, образующих систему, напоминающую ороговевающий слой кожи (разд. 15.2). [c.10]

    БольшуЕО роль играют хелатные соединения и в природе. Так, гемоглобин состоит из комплекса — гема, связанного с белком — глобином, В геме центральным ионом является ион Fe +, вокруг которого координированы четыре атома азота, принадлежащие к сложному лиганду с циклическими группировками. Гемоглобин обратимо присоединяет кислород и доставляет его из легких по кровеносной системе ко всем тканям. Хлорофилл, участвующий п процессах фотосинтеза в растениях, построен аналогично, но в качестве центрального иона содержит Mg +. [c.588]

    ХРОМОПРОТЕИДЫ (хромопротеины), сложные белки, содержащие небелковые хромофорные компоненты, напр, порфирины в гемоглобине и цитохроме с, ретиналь в родопсине. Взаимод. хромофорного компонента с белком м. б. как ковалентным, так и нековалентным. ХРОМОФОРЫ, ненасыщенные группы (напр., К = N02, N = 0, СН = СН, С = 0), к-рые, согласно хромофорной теории О. Витта (1Я76), ответственны за окраску орг. соединений. По этой же теории интенсивность окраски красителя повышается цри наличии в молекуле электроно-донорных групп (т. н. ауксохромов), напр. ОН, ЗН, КН2, [c.670]

    ГЕМОГЛОБИН (греч. haima — кровь и лат. globus — шар) — красные пигменты эритроцитов крови человека и животных. Г. представляет собой сложные белки группы хромопротендов они переносят молекулярный кислород от легких к тканям. В крови человека содержится около 750 г Г., т. е. н среднем 14,5% всей массы крови. Г.— кристаллы, хорошо растворимые в воде и нерастворимые в спирте, эфире и хлороформе. В состав Г. входит железо. [c.68]

    Изучение строения белков-гормонов и других белков, выполняющих важные физиологические функции, позволило в ряде случаев вскрыть химическую первопричину некоторых болезней. Так, при тяжелом наследственном заболевании, так называемой серповидной анемии, больным оказывается белок крови гемоглобин. Его заболевание заключается в том, что в сложной структуре этого белка всего одна аминокислота заменена другой. Подобных молекулярных болез.чен (термин, предложенный известным американским ученым Полингом) в настоящее время известно несколько. [c.344]

    При осторожном гидролизе соляной кислотой гемоглобин расщепляется на два фрагмента— гемин (4%) и глобин (96%). Следователь-, но, гемоглобин является сложным белком, состоящим из белка — глобина, связанного с простетической irpyininofi (греч. prosthetos—связанный), содержащей железо. [c.671]

    В состав молекул некоторых белков входят только полипептидные цепи. Такие белки называют простыми. Однако у многих белков молекулы состоят из полипептидных цепей и других групп или молекул. Молекула гемоглобина человека, например, состоит из четырех полипептидных цепей и четырех гемов (ееж —органическое ионное соединение). Такие белки называют сложными белками, а небелковую часть — про-стетической группой. [c.396]

    Гематит — широко распространенный минерал железа РегОз, одна из главнейших железных руд. Цвет Г. черный до темно-стального и вишнево-красного. В природе встречается несколько разновидностей Г железный блеск, железная слюда, красный железняк. Г. может быть получен искусственно. Из Г. руд выплавляют чугун. Г. применяется в лакокрасочной промышленности как минеральный пигмент (железный сурик), в производстве клеенки, линолеума, красных карандашей, художественных шрифтов, стойких окрашенных эмалей, как поделочный камень и т. д. Гемоглобины (от греч. haima — кровь и лат. globus — шар) — красные пигменты эритроцитов человека и животных. Г.— сложные белки, осуществляют перенос молекулярного кислорода от органов дыхания к тканям. [c.37]

    Особенно велика роль экранированных (закрытых) РЦ в химии сложных молекул — макроциклов, комплексных соединений, белков, нуклеиновых кислот, ферментов, в которых имеется много неэквивалентных реакционных центров, которые в различной степени экранированы близколежащими цепями полимеров, а иногда полностью закрыты для большинства реагентов и доступны лишь для немногих таких, как О2, СО, H N, Н2О. Такой случай наблюдается в биологической системе гемоглобина, в котором гем — дыхательный пигмент находится в глубокой полости белка ( кармане ) и реакционный центр (электроноакцепторный РЦ) в виде закомплексованного Fe сильно экранирован. Многие болезни крови обусловлены изменением структуры белка (глобина) и частичным раскрытием реакционного центра (Fe » ). [c.191]

    Как индивидуальное развитие организма, так и эволюционное развитие в целом, в конечном счете определяются сложными нелинейными молекулярными процессами. Мы вправе говорить о молекулярных основах эволюции. С одной стороны, эволюционные взаимосвязи между биологическими структурами прослеживаются вплоть до молекулярного уровня — устанавливаюг-ея закономерные гомологии в первичной структуре однотипных белков разных видов (цитохром с, гемоглобин и т. д.). С другой стороны, сделаны первые шаги в построении молекулярной теории эволюции. Эйген предложил теорию эволюции и самоорганизации макромолекул, дающую принципиальное модельцое истолкование естественного отбора в добиологической системе. Исходное понятие этой теории, имеющее, как уже сказано, фун- [c.610]

    Первичная структура белков определяется их составом и может быть описана последовательностью а-аминокислотных остатков в поли-пептидных цепях. Эта последовательность определяет строение белка. Для установления первичной структуры используются разнообразные методы деструкции, которые были уже рассмотрены в разделе, посвященном пептидам. Однако исследование первичной структуры белков вследствие наличия более длинных цепей является гораздо более сложным делом и связано с большими затратами времени, чем у пептидов. К примеру, миоглобин содержит одну нолипептидную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков, а глобин имеет четыре полииеитидные цепи, две пары которых построены аналогично и содержат соответственно 141 (а-цепи) и 146 (р-цепи) аминокислотных остатков. В одной из патологических форм гемоглобина, возникающей при серповидной анемии и наблюдаемой прежде всего у африканцев, только один единственный аминокислотный остаток глутамина в р-цепи нормального глобина замещен на остаток валина.  [c.656]

---

Состав крови — Краевая станция переливания крови

Состав крови

Кровь состоит из 4-х основных компонентов:    

• красные кровяные клетки – эритроциты, обеспечивающие транспортировку кислорода от легких к органам человека;
• белые кровяные клетки – лейкоциты, отвечающие за борьбу с атакующими организм инфекциями;
• кровяные пластинки – тромбоциты, обеспечивающие свертываемость крови, предохраняя, тем самым, организм от смертельной кровопотери при травмах и порезах.

Все эти клетки взвешены в плазме крови, которая не только является транспортной средой для кровяных клеток, перемещая их по человеческому телу, но и содержит необходимые организму белки и соли.

Красные кровяные клетки — эритроциты

Красные кровяные клетки выполняют одну из важных функций крови. В капле крови содержатся миллионы эритроцитов, которые постоянно циркулируют по кровеносным сосудам, доставляя к органам кислород и удаляя образующийся в процессе клеточного дыхания углекислый газ.

Эритроциты называют красными кровяными клетками, потому что они содержат белок гемоглобин, имеющий ярко красный цвет. Именно гемоглобин переносит кислород и углекислый газ. Когда кровь проходит через легкие, молекулы кислорода присоединяются к гемоглобину, который доставляет его к каждой клеточке нашего тела. Освободившись от кислорода, гемоглобин присоединяет к себе молекулы углекислого газа. В легких, углекислый газ освобождается и выводится с дыханием из организма.

Средний срок жизни эритроцита составляет 120 дней. Костный мозг постоянно производит клетки крови, восполняя их естественную убыль.

Белые кровяные клетки — лейкоциты

Лейкоциты исполняют защитные функции, как только в организм проникает инфекция в дело вступают белые кровяные клетки — лейкоциты. Лейкоциты постоянно находятся на страже. Некоторые лейкоциты (лимфоциты) производят защитные антитела – белки, нейтрализующие или уничтожающие вирусы и болезнетворные бактерии.

Жизненный цикл лейкоцитов сравнительно короток — от нескольких дней, до нескольких недель. В одном кубике крови здорового человека содержится от 4 до 8 тысяч лейкоцитов. Если организм борется с инфекцией, это число может увеличиться. Постоянное слишком большое или слишком малое количество лейкоцитов в крови может свидетельствовать о наличии серьёзных заболеваний.

Тромбоциты

Человек очень тяжело переносит массированную кровопотерю. Однако наш организм имеет механизм, защищающий его от потери крови, и основную роль в этом механизме играют тромбоциты.

Тромбоциты представляют собой бесцветные тельца неправильной формы, циркулирующие в крови. Они обладают способностью формировать сгустки (тромбы), останавливающие кровотечение.

Если началось кровотечение, то тромбоциты собираются у раны и пытаются блокировать кровотечение. Кальций, витамин К и белок фибриноген помогают тромбоцитам сформировать сгусток закрывающий кровоточащий сосуд. По мере высыхания, сгусток твердеет, образуя хорошо всем известную «корочку».

Плазма

Плазма представляет собой прозрачную, окрашенную в соломенный цвет жидкость, на 90% состоящую из воды, и является исключительно важным компонентом крови.

Кроме воды плазма содержит в своём составе (приблизительно 1% от объёма) растворённые соли кальция, калия, фосфорной кислоты, натрия. Около 7% объёма плазмы составляют белки. Среди них фибриноген, принимающий участие в свертывании крови. В плазме крови есть глюкоза, а также другие питательные вещества и продукты распада.

— гемоглобин, его типы — Биохимия

Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативные белки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe²⁺. Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Строение гемоглобина

Строение гемоглобина А

Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями, при этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком – контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.

Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. — альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы «в кармане» своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Нормальные формы гемоглобина

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

• HbР (primitive) – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,
• HbF (foetal) – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,
• HbA (adult) – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,
• HbA₂ – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,
• HbO₂ – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,
• HbCO₂ – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Патологические формы гемоглобина

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма образуется спонтанно, при взаимодействии молекулы O₂ и гемового Fe²⁺, но обычно ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe²⁺ в Fe³⁺. Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления Fe³⁺ в Fe²⁺ в клинике используют аскорбиновую  кислоту и метиленовую синь.

Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.

Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы, 4-го комплекса дыхательной цепи.

Карбоксигемоглобин присутствует и в норме в количестве 0,5-1,5%, в сельской местности меньше, чем в городе. У курильщиков концентрация Hb-CO возрастает, в зависимости от количества сигарет в день, до 8-9%.

HbA_1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени (время жизни эритроцита, 3-4 месяца).

Гликирование белков — преграда для долголетия

Глюкоза необходима для нормального функционирования нашего тела. Головной мозг работает исключительно на глюкозе. Но ее избыток дает побочное действие, при котором сахар крови вступает в реакцию с белками, нарушая функцию последних. В этом состоит суть процесса гликирования белков организма, который ведет к скорейшему старению, образованию морщин, сердечно — сосудистым и другим заболеваниям.

Белки становятся не работоспособными, поскольку нарушается их структура. Вследствие гликирования эластина и коллагена, — основных белков сосудистых стенок, развивается фиброз и атеросклероз. Стенки сосудов становятся хрупкими, теряется их эластичность, в них образуются трещины, которые заполняются холестериновыми бляшками.

Глюкоза содержится в любой ткани. С процессом гликирования белка мы сталкиваемся часто в повседневной жизни, когда поджариваем что-либо до хрустящей корочки. При воздействии высокой температуры глюкоза вступает в реакцию с белком ткани.

Схожие процессы запекания белков происходят и в организме человека, с той лишь разницей, что протекают они медленнее. Наиболее опасны конечные продукты гликирования для сетчатки глаза и хрусталика, коронарных артерий и почек.

Возникают различные воспалительные процессы, развиваются остеоартрит, ревматоидый артрит, рак предстательной железы. Повышается свертываемость крови, что увеличивает риск тромбозов и гипертонии.

Гликирование вызывает инсулиннезависимый диабет второго типа. Это приводит к высокому содержанию глюкозы в крови, а это в свою очередь к еще большему накоплению конечных продуктов гликирования. Эта взаимосвязь и является основной причиной осложнений, которые дает диабет.

Таким образом, для предотвращения гликирования белка в нашем организме, а следовательно и для замедления старения, нам необходимо устранить причины, ведущие к нарушению функций белков и являющиеся преградой для здоровья и долголетия. Таких причин две.

1. Излишнее потребление быстрых углеводов, продуктов имеющих высокий гликемический индекс.

Гликемический индекс того или иного продукта — это показатель его влияния на уровень сахара крови после его употребления. Он показывает быстроту усвоения источника сахара по сравнению с глюкозой, индекс которой принят за 100 процентов. Значения гликемического индекса выше семидесяти, считаются высокими.

2. Потребление гликированного белка в пищу. Вся жареная пища, приготовленная нами, содержит гликированный белок.

Особенно опасны в этом плане готовые блюда общепита, в особенности еда в ресторанах, или так называемая «высокая кухня» где основное значение придается внешнему виду подаваемых блюд. Они содержат многократно больше продуктов гликирования, чем пища домашнего приготовления.

Чтобы не разрушать себя изнутри, нужно отказаться от жарки, как способа приготовления пищи. Еда приготовленная при температуре ниже 120 градусов, не ведет к образованию продуктов гликирования.

Пищу можно готовить в микроволновке, варить, готовить на пару, тушить, бланшировать, мариновать в натуральном уксусе или лимонном соке и т.д. Многие продукты можно и нужно употреблять в сыром виде.

Получается замкнутый круг. Углеводы нам жизненно необходимы, как источник энергии. А употребление углеводов ведет к старению. Где же выход?

Наука пока не дала окончательного ответа на этот вопрос, но исследования в этом направлении ведутся.  Возможно, скоро будет найдено средство, полностью предотвращающее гликирование белков в организме.

На сегодняшний день уже существует такой препарат, — это Метформин, который довольно хорошо изучен и рекомендован как средство для продления жизни, понижающее уровень сахара крови, то есть имитирующее низкокалорийное питание. Метформин противопоказан людям с почечной недостаточностью, и назначается только врачем.

Уровень гликирования определяет скорость старения. Определить этот уровень можно, сдав анализ крови на гликированный гемоглобин (HbA1C). Анализ не обязательно проводить натощак. Оценить результаты анализа можно так. Ниже 7.6% — хорошо. От 7.6 до 9% — удовлетворительно. Выше 9% — плохо.

Для успешной борьбы со старением следует привести в порядок свой образ питания. Для этого необходимо придерживаться принципов калорийно ограниченного питания, при помощи которого снижается уровень сахара крови, а соответственно снижается и вероятность реакции глюкозы крови с белками тела.

Кроме этого, калорийно ограниченное питание увеличивает аутофагию — процесс, обеспечивающий переваривание поврежденных белков и клеточного мусора. Структуры клеток обновляются и улучшаются их функции.

Очень хорошо способствует аутофагии проведение разгрузочных овощных дней 2-4 раза в месяц, когда вы в течение суток пьете воду и едите неограниченно только овощи и никакой другой пищи.

При обычном, традиционном питании основным фактором риска является высокий гликемический индекс продуктов. Избежать высоких концентраций глюкозы в крови можно, употребляя продукты с невысокими значениями гликемического индекса, которые более медленно отдают глюкозу в кровь.

 

Некоторые продукты обладают небольшим гликемическим индексом, но содержат другие моносахара, которые еще более вредны, чем глюкоза, — это фруктоза, содержащаяся в мёде и сладких фруктах, которая в десять раз активнее производит гликирование белков, а также лактоза — молочный сахар, содержащийся в молоке. Поэтому, ни мёд, ни молоко не могут быть рекомендованы как продукты для здоровья и долголетия, в связи с тем, что они способствуют только лишь ускоренному старению.

В образе здорового питания должно быть сведено к минимуму или вовсе исключено из рациона питания употребление быстрых углеводов, которые в избытке содержатся в выпечке, конфетах, сладких напитках (сладкий чай, фруктовые соки, сладкая газировка и т.д.

Калорийно ограниченное питание следует строить в основном на употреблении большого количества овощей, бобовых, каш из различных круп, включая в меню не жареные рыбу и морепродукты, мясо птицы и немного нежирного мяса. То есть питание должно строиться в основном на медленных углеводах, полисахаридах, которые медленно без скачков, повышают уровень сахара крови, не усиливая процесс гликирования, а значит и старения, и надолго сохраняя чувство сытости.

Я сам поступаю так и рекомендую всем добавлять в углеводные блюда (например в каши) и в напитки (например в кофе) молотую корицу.

Корица понижает уровень сахара крови и действует по типу препаратов бигуанидов. Научно установлено, что куркума также эффективно снижает образование конечных продуктов гликирования. Две этих специи должны всегда присутствовать в рационе для профилактики старения.

С одной стороны, контроль над своим питанием дело довольно хлопотное. С другой стороны — чрезвычайно полезное. Как с точки зрения здоровья и долголетия, так и с точки зрения материальных затрат. Основные компоненты такого питания — крупы для каш и свежие овощи — это самое малозатратное питание, какое только может быть.

гемоглобина | Определение, структура и функции

Гемоглобин , также обозначается как гемоглобин , железосодержащий белок в крови многих животных — красных кровяных тельцах (эритроцитах) позвоночных, который переносит кислород в ткани. Гемоглобин образует с кислородом нестабильную обратимую связь. В насыщенном кислородом состоянии он называется оксигемоглобином и имеет ярко-красный цвет; в уменьшенном состоянии — пурпурно-синий.

гемоглобин

Гемоглобин — это белок, состоящий из четырех полипептидных цепей (α ₁ , α ₂ , β ₁ и β ₂ ).Каждая цепь присоединена к группе гема, состоящей из порфирина (органическое кольцеобразное соединение), присоединенного к атому железа. Эти комплексы железо-порфирин обратимо координируют молекулы кислорода, что напрямую связано с ролью гемоглобина в переносе кислорода в крови.

Encyclopædia Britannica, Inc.

Британская викторина

Медицинские термины и викторина для первопроходцев

Кто открыл основные группы крови? Что вызывает заболевание крови талассемией? Проверьте, что вы знаете о медицине, пройдя этот тест.

Гемоглобин образуется в клетках костного мозга, которые становятся эритроцитами. Когда эритроциты умирают, гемоглобин распадается: железо восстанавливается, транспортируется в костный мозг с помощью белков, называемых трансферринами, и снова используется для производства новых красных кровяных телец; остальная часть гемоглобина составляет основу билирубина, химического вещества, которое выделяется с желчью и придает фекалиям характерный желто-коричневый цвет.

Каждая молекула гемоглобина состоит из четырех гемовых групп, окружающих группу глобина, образующих тетраэдрическую структуру.Гем, составляющий всего 4 процента от веса молекулы, состоит из кольцевого органического соединения, известного как порфирин, к которому присоединен атом железа. Это атом железа, который связывает кислород, когда кровь движется между легкими и тканями. В каждой молекуле гемоглобина четыре атома железа, которые соответственно могут связывать четыре молекулы кислорода. Глобин состоит из двух связанных пар полипептидных цепей.

Гемоглобин S — это вариантная форма гемоглобина, которая присутствует у людей с серповидно-клеточной анемией, тяжелой наследственной формой анемии, при которой клетки приобретают серповидную форму при недостатке кислорода.Аномальные серповидные клетки преждевременно умирают и могут застрять в мелких кровеносных сосудах, потенциально затрудняя микроциркуляцию и приводя к повреждению тканей. Черта серпа встречается в основном у лиц африканского происхождения, хотя болезнь также встречается у лиц ближневосточного, средиземноморского или индийского происхождения.

Оформите подписку Britannica Premium и получите доступ к эксклюзивному контенту. Подпишитесь сейчас

Молекула месяца: гемоглобин

Красная кровь, голубая кровь

Вы когда-нибудь задумывались, почему кровеносные сосуды кажутся синими? Кислородная кровь ярко-красная: когда вы порезаетесь, кровь, которую вы видите, — это ярко-красная насыщенная кислородом кровь.Деоксигенированная кровь темно-фиолетового цвета: когда вы сдаете кровь или сдаете образец крови в кабинете врача, она втягивается в трубку для хранения вдали от кислорода, поэтому вы можете видеть этот темно-фиолетовый цвет. Тем не менее, темно-фиолетовая деоксигенированная кровь кажется синей, поскольку течет по нашим венам, особенно у людей со светлой кожей. Это связано с тем, что свет разных цветов проходит через кожу: синий свет отражается в поверхностных слоях кожи, а красный свет проникает глубже. Темная кровь в вене поглощает большую часть этого красного света (а также любого синего света, который проникает так далеко), поэтому мы видим синий свет, который отражается от поверхности кожи.С другой стороны, некоторые организмы, такие как улитки и крабы, используют медь для переноса кислорода, поэтому у них действительно голубая кровь.

Гемоглобин — это белок, который делает кровь красной. Он состоит из четырех белковых цепей, двух альфа-цепей и двух бета-цепей, каждая с кольцеобразной гемовой группой, содержащей атом железа. Кислород обратимо связывается с этими атомами железа и переносится через кровь. Каждая из белковых цепей похожа по структуре на миоглобин, белок, используемый для хранения кислорода в мышцах и других тканях.Однако четыре цепи гемоглобина дают ему некоторые дополнительные преимущества, как описано ниже.

Использование и злоупотребление гемоглобином

Помимо транспорта кислорода, гемоглобин может связывать и переносить другие молекулы, такие как оксид азота и оксид углерода. Оксид азота влияет на стенки кровеносных сосудов, заставляя их расслабляться. Это, в свою очередь, снижает кровяное давление. Недавние исследования показали, что оксид азота может связываться со специфическими остатками цистеина в гемоглобине, а также с железами в гемовых группах, как показано в записи PDB 1buw .Таким образом, гемоглобин способствует регулированию артериального давления, распределяя оксид азота через кровь. Окись углерода, с другой стороны, является токсичным газом. Он легко заменяет кислород в гемовых группах, как видно из записи PDB 2hco и многих других, образуя устойчивые комплексы, которые трудно удалить. Это злоупотребление гемовыми группами блокирует нормальное связывание и транспорт кислорода, удушая окружающие клетки.

Искусственная кровь

Переливания крови спасли бесчисленное количество жизней.Однако необходимость подбора группы крови, короткий срок хранения крови и возможность заражения по-прежнему вызывают серьезную озабоченность. Понимание того, как работает гемоглобин, основанное на десятилетиях биохимических исследований и многих кристаллографических структур, побудило к поиску кровезаменителей и искусственной крови. Самый очевидный подход — использовать раствор чистого гемоглобина для замены потерянной крови. Основная задача — удерживать вместе четыре белковые цепи гемоглобина. В отсутствие защитной оболочки эритроцита четыре цепи быстро распадаются.Чтобы избежать этой проблемы, были разработаны новые молекулы гемоглобина, в которых две из четырех цепей физически связаны вместе, как показано в записи PDB 1c7d . В этой структуре два дополнительных остатка глицина образуют связь между двумя цепями, предотвращая их разделение в растворе.

Кузены гемоглобина

Просматривая PDB, вы найдете много разных молекул гемоглобина. Вы можете найти новаторскую структуру гемоглобина лошади Макса Перуца в записи 2dhb , показанной на рисунке здесь.Есть структуры гемоглобинов человека, как взрослых, так и плодов. Вы также можете найти необычные гемоглобины, такие как леггемоглобин, который содержится в бобовых. Считается, что он защищает чувствительные к кислороду бактерии, которые фиксируют азот в корнях бобовых растений. В последние несколько лет были идентифицированы некоторые родственники гемоглобина, называемые «усеченными гемоглобинами», такие как гемоглобин в записи PDB 1idr , из которых несколько частей классической структуры были вырезаны. Единственная особенность, которая абсолютно консервативна в этом подсемействе белков, — это аминокислота гистидин, которая связывается с гемовым железом.

Аллостерическое движение гемоглобина с молекулой кислорода бирюзового цвета.

Сотрудничество упрощает работу

Гемоглобин — замечательная молекулярная машина, которая использует движение и небольшие структурные изменения для регулирования своего действия. Связывание кислорода в четырех участках гема в гемоглобине не происходит одновременно. Как только первый гем связывает кислород, он вносит небольшие изменения в структуру соответствующей белковой цепи. Эти изменения подталкивают соседние цепи к другой форме, заставляя их легче связывать кислород.Таким образом, сложно добавить первую молекулу кислорода, но связывание второй, третьей и четвертой молекул кислорода становится все легче и легче. Это дает большое преимущество в функции гемоглобина. Когда кровь находится в легких, где много кислорода, кислород легко связывается с первой субъединицей, а затем быстро заполняет остальные. Затем, когда кровь циркулирует по телу, уровень кислорода падает, а уровень углекислого газа увеличивается. В этой среде гемоглобин выделяет связанный кислород.Как только первая молекула кислорода отпадает, белок начинает менять свою форму. Это побуждает к быстрому высвобождению оставшихся трех атомов кислорода. Таким образом, гемоглобин собирает максимально возможную нагрузку кислорода в легких и доставляет его туда, где и когда это необходимо.

На этом анимированном рисунке гемовая группа одной субъединицы, показанная в маленьком круглом окошке, хранится в одном месте, так что вы можете видеть, как белок перемещается вокруг нее при связывании кислорода. Молекула кислорода показана сине-зеленым цветом.Когда он связывается с атомом железа в центре гема, он тянет аминокислоту гистидин вверх на нижней стороне гема. Это смещает положение всей альфа-спирали, показанной здесь оранжевым цветом под гемом. Это движение распространяется по всей белковой цепи и на другие цепи, в конечном итоге вызывая большое качательное движение двух субъединиц, показанных синим. Показаны две структуры: записи PDB 2hhb и 1hho .

Проблемные гемоглобины

Гены белковых цепей гемоглобина имеют небольшие различия в разных популяциях человека, поэтому аминокислотная последовательность гемоглобина немного отличается от человека к человеку.В большинстве случаев изменения не влияют на функцию белков и часто даже не замечаются. Однако в некоторых случаях эти разные аминокислоты приводят к серьезным структурным изменениям. Одним из таких примеров является гемоглобин серповидных клеток, где глутамат 6 в бета-цепи мутирован в валин. Это изменение позволяет деоксигенированной форме гемоглобина прилипать друг к другу, как показано в записи PDB 2hbs , производя жесткие волокна гемоглобина внутри красных кровяных телец. Это, в свою очередь, деформирует эритроцит, который обычно представляет собой гладкий диск, в форму С или серпа.Деформированные клетки хрупкие и часто разрываются, что приводит к потере гемоглобина. Это может показаться ужасной вещью, но в одном случае это действительно преимущество. Паразиты, вызывающие тропическую болезнь малярию, которые проводят часть своего жизненного цикла в красных кровяных тельцах, не могут жить в серповидных клетках, заполненных клетчаткой. Таким образом, люди с серповидно-клеточным гемоглобином в некоторой степени устойчивы к малярии. Другие обстоятельства, приводящие к проблемным гемоглобинам, возникают из-за несоответствия в производстве альфа- и бета-белков.Структура требует равного производства обоих белков. Если один из этих белков отсутствует, это приводит к состоянию, называемому талассемией.

Рассказ — 2. Гемоглобин и серповидноклеточная анемия

Гемоглобин и серповидноклеточная анемия Гемоглобин — это молекула внутри красных кровяных телец крови человека.Он состоит из двух частей: гем и глобин. Гем содержит железо и переносит кислород из легких. в ткани, а также переносит углекислый газ из тканей в легкие. Глобин, Сложная макромолекула — это белок, который помогает поддерживать гемоглобин в жидком состоянии. Когда гемоглобин соединяется с кислородом и оксидом углерода, он производит оксигемоглобин. и углеродмоноксигемоглобин соответственно; два вещества, которыми Полинг стал широко были знакомы с 1930-х и 1940-х годов и продолжали структурно исследовать до конца 1970-х гг. Помимо гемоглобина, Полинга интересовало также заболевание кровь, серповидноклеточная анемия. Серповидно-клеточная анемия — это смертельное наследственное заболевание, которое в первую очередь поражает лиц африканского происхождения. Болезнь получила такое название потому, что красные кровяные тельца пациентов изгибаются в форму полумесяца при дезоксигенации. Насыщенный кислородом гемоглобин у людей с серповидно-клеточной анемией такой же, как у здоровых людей; он сохраняет форму диска.Связанный с серповидно-клеточной анемией, является менее изнурительным болезнь, серповидно-клеточная характеристика, при которой больные унаследовали серповидноклеточный гемоглобин от одного родителя и нормальный гемоглобин от другого. Полинг узнал о серповидноклетке анемии в 1945 году и с перерывами проводил исследования болезни до самой смерти в 1994 г.

Нажмите на изображение, чтобы увеличить Пастельный рисунок нормальных клеток гемоглобина, 1964 год. Серповидные клетки гемоглобина пастелью, 1964 год. «В Соединенных Штатах около 10 процентов негритянского населения (и гораздо меньше процент остальной популяции) несут ген гемоглобина серповидноклеточной анемии или похожий ген гемоглобина C. Примерно 1 ребенок из 400 рожденных в негритянских население США наследует два из этих генов и, как следствие, страдает от очень серьезного заболевания, серповидноклеточной анемии (или связанных заболеваний, включающих ген гемоглобина-C).»

Как гемоглобин показывает четыре уровня структуры белка?

Млекопитающие вдыхают кислород из воздуха через легкие. Кислород должен переноситься из легких в остальную часть тела для различных биологических процессов. Это происходит через кровь, в частности, через белок гемоглобин, содержащийся в красных кровяных тельцах. Гемоглобин выполняет эту функцию благодаря четырем уровням белковой структуры: первичной структуре гемоглобина, вторичной структуре и третичной и четвертичной структурам.

TL; DR (слишком долго; не читал)

Гемоглобин — это белок в красных кровяных тельцах, который придает им красный цвет. Гемоглобин также выполняет важную задачу по безопасной доставке кислорода по всему телу, и он делает это, используя свои четыре уровня белковой структуры.

Что такое гемоглобин?

Гемоглобин — это большая молекула белка, обнаруженная в красных кровяных тельцах. Фактически, гемоглобин — это вещество, придающее крови красный оттенок. Молекулярный биолог Макс Перуц открыл гемоглобин в 1959 году.Перуц использовал рентгеновскую кристаллографию для определения особой структуры гемоглобина. Он также в конечном итоге обнаружил кристаллическую структуру его деоксигенированной формы, а также структуры других важных белков.

Гемоглобин — это молекула-переносчик кислорода для триллионов клеток в организме, необходимая для жизни людей и других млекопитающих. Он переносит кислород и углекислый газ.

Эта функция возникает из-за уникальной формы гемоглобина, который является шаровидным и состоит из четырех субъединиц белков, окружающих группу железа.Гемоглобин претерпевает изменения в своей форме, чтобы помочь ему более эффективно переносить кислород. Чтобы описать структуру молекулы гемоглобина, нужно понимать, как устроены белки.

Обзор структуры белка

Белок — это большая молекула, состоящая из цепочки более мелких молекул, называемых аминокислотами . Все белки обладают определенной структурой благодаря своему составу. Существует двадцать аминокислот, и когда они соединяются вместе, они образуют уникальные белки в зависимости от их последовательности в цепи.

Аминокислоты состоят из аминогруппы, углерода, группы карбоновой кислоты и присоединенной боковой цепи или R-группы, что делает ее уникальной. Эта R-группа помогает определить, будет ли аминокислота гидрофобной, гидрофильной, положительно заряженной, отрицательно заряженной или цистеином с дисульфидными связями.

Структура полипептида

Когда аминокислоты соединяются вместе, они образуют пептидную связь и образуют полипептидную структуру . Это происходит в результате реакции конденсации, в результате чего образуется молекула воды.Как только аминокислоты образуют структуру полипептида в определенном порядке, эта последовательность составляет первичной структуры белка .

Однако полипептиды не остаются на прямой линии, а скорее они изгибаются и складываются, образуя трехмерную форму, которая может выглядеть либо как спираль (альфа-спираль ), либо как своего рода форма гармошки ( бета лист гофрированный ). Эти полипептидные структуры составляют вторичную структуру белка . Они удерживаются вместе водородными связями.

Третичная и четвертичная структура белка

Третичная структура белка описывает конечную форму функционального белка, состоящую из компонентов его вторичной структуры. Третичная структура будет иметь определенные порядки аминокислот, альфа-спиралей и бета-складчатых листов, все из которых будут сложены в стабильную третичную структуру. Третичные структуры часто образуются относительно окружающей их среды, например, с гидрофобными частями внутри белка и гидрофильными на внешней стороне (как в цитоплазме).

Хотя все белки обладают этими тремя структурами, некоторые из них состоят из множества аминокислотных цепей. Этот тип структуры белка называется четвертичной структурой , в результате чего белок состоит из нескольких цепей с различными молекулярными взаимодействиями. Это дает белковый комплекс.

Описание структуры молекулы гемоглобина

Как только можно описать структуру молекулы гемоглобина, легче понять, как связаны между собой структура и функция гемоглобина.Гемоглобин структурно похож на миоглобин, который используется для хранения кислорода в мышцах. Однако четвертичная структура гемоглобина отличает его.

Четвертичная структура молекулы гемоглобина включает четыре белковые цепи третичной структуры, которые все являются альфа-спиралями.

По отдельности каждая альфа-спираль представляет собой вторичную полипептидную структуру, состоящую из цепочек аминокислот. Аминокислоты, в свою очередь, являются первичной структурой гемоглобина.

Четыре цепи вторичной структуры содержат атом железа, расположенный в так называемой гемовой группе , кольцевой молекулярной структуре.Когда млекопитающие вдыхают кислород, он связывается с железом из группы гема. В гемоглобине есть четыре гемовых участка, с которыми кислород может связываться. Молекула удерживается вместе с эритроцитом. Без этой подстраховки гемоглобин легко распался бы.

Связывание кислорода с гемом инициирует структурные изменения в белке, которые вызывают изменение и соседних полипептидных субъединиц. Первый кислород сложнее всего связать, но три дополнительных атома кислорода затем могут быстро связываться.

Структурная форма изменяется из-за связывания кислорода с атомом железа в гемовой группе. Это сдвигает аминокислоту гистидин, что, в свою очередь, изменяет альфа-спираль. Изменения продолжаются через другие субъединицы гемоглобина.

Кислород вдыхается и связывается с гемоглобином в крови через легкие. Гемоглобин переносит этот кислород в кровоток, доставляя кислород туда, где он нужен. По мере увеличения содержания углекислого газа в организме и снижения уровня кислорода высвобождается кислород, и форма гемоглобина снова изменяется.В конце концов все четыре молекулы кислорода высвобождаются.

Функции молекулы гемоглобина

Гемоглобин не только переносит кислород через кровоток, он также связывается с другими молекулами. Оксид азота может связываться с цистеином в гемоглобине, а также с гемовыми группами. Этот оксид азота освобождает стенки кровеносных сосудов и снижает кровяное давление.

К сожалению, окись углерода может также связываться с гемоглобином в опасно стабильной конфигурации, блокируя кислород и приводя к удушению клеток.Окись углерода делает это быстро, что делает его очень опасным, поскольку это токсичный, невидимый газ без запаха.

Гемоглобины обнаруживаются не только у млекопитающих. В бобовых даже есть разновидность гемоглобина, называемая леггемоглобином. Ученые считают, что это помогает бактериям фиксировать азот в корнях бобовых. Он имеет мимолетное сходство с гемоглобином человека, в основном из-за его связывающей железо аминокислоты гистидина.

Как измененная структура гемоглобина влияет на функцию

Как упоминалось выше, структура гемоглобина изменяется в присутствии кислорода.Для здорового человека нормально иметь некоторые индивидуальные различия в первичной структуре аминокислотных конфигураций гемоглобина. Генетические вариации в популяциях проявляются при проблемах со структурой гемоглобина.

При серповидно-клеточной анемии мутация в аминокислотной последовательности приводит к скоплению дезоксигенированных гемоглобинов. Это изменяет форму красных кровяных телец, пока они не станут напоминать форму серпа или полумесяца.

Эта генетическая вариация может оказаться вредоносной.Серповидные эритроциты уязвимы для повреждения и потери гемоглобина. Это, в свою очередь, приводит к анемии или низкому уровню железа. Люди с серповидно-клеточным гемоглобином действительно обладают преимуществом в областях, подверженных малярии.

При талассемии альфа-спирали образуются по-разному, что отрицательно влияет на гемоглобин.

Гемоглобин и лечение в будущем

Из-за проблем с хранением крови и подходящими группами крови исследователи ищут способ создания искусственной крови.Продолжается работа по созданию новых типов гемоглобина , таких как гемоглобин с двумя остатками глицина, которые удерживают его вместе в растворе, а не распадаются в отсутствие защитных красных кровяных телец.

Знание четырех уровней белковой структуры гемоглобина помогает ученым находить способы лучше понять его функцию. В свою очередь, это может привести к новому нацеливанию на фармацевтические препараты и другие виды лечения в будущем.

Гемоглобин

Гемоглобин

Пол Мэй
Бристольский университет, Великобритания

Также доступны: только HTML, Chime-Enhanced, JMol и версии.

Миоглобин и гемоглобин — переносчики кислорода

Большинство живых организмов осуществляет дыхание, расщепление пищевых продуктов с выделением энергии в присутствии кислорода. Однако кислород не очень хорошо растворяется в воде, и поэтому для того, чтобы животные доставляли кислород от легких (или жабр) к мышцам, им требовалось выработать эффективную молекулу, переносящую кислород. У позвоночных этими молекулами являются белки миоглобин и гемоглобин.

Красные кровяные тельца (вверху) содержат гемоглобин. Кровь ярко-красного цвета (слева) из-за наличия оксигемоглобина.

Гемоглобин (или гемоглобин, часто сокращенно Hb), содержащийся в красных кровяных тельцах, служит переносчиком кислорода в крови. Название гемоглобин происходит от гема и глобина , поскольку каждая субъединица гемоглобина представляет собой глобулярный белок со встроенной гемовой (или гемовой) группой.Каждая группа гема содержит атом железа, который отвечает за связывание кислорода. Наличие гемоглобина в крови увеличивает кислородную способность литра крови с 5 до 250 мл. Гемоглобин также играет важную роль в транспортировке углекислого газа из тканей обратно в легкие. Миоглобин, с другой стороны, находится в мышце и служит резервным источником кислорода, а также способствует перемещению O ₂ внутри мышцы.

Структура ленты и заполнение пространства белка гемоглобина	Структура стержня и заполнение пространства белка миоглобина

Гем-порфирин

Хотя молекулы гемоглобина и миоглобина представляют собой очень большие сложные белки, активный центр на самом деле представляет собой небелковую группу, называемую гемом.Гем состоит из плоского органического кольца, окружающего атом железа. Органическая часть представляет собой порфириновое кольцо на основе порфина (тетрапиррольное кольцо) и является основой ряда других важных биологических молекул, таких как хлорофилл и цитохром. Кольцо содержит большое количество сопряженных двойных связей, что позволяет молекуле поглощать свет в видимой части спектра. Атом железа и присоединенная к нему белковая цепь изменяют длину волны поглощения и придают гемоглобину характерный цвет.Окисленный гемоглобин (обнаруженный в крови из артерий) ярко-красный, но без кислорода (как в крови из вен) гемоглобин становится более темно-красным. Венозная кровь на медицинских диаграммах часто изображается синим цветом, а вены иногда выглядят синими, если смотреть сквозь кожу. Внешний вид крови как темно-синего цвета — это световое явление с длиной волны, связанное с отражением синего света от внешней части венозной ткани, если вена имеет глубину ~ 0,02 дюйма или более.

	Порфин — строительный блок гема
	Гем , небелковый активный центр в миоглобине и гемоглобине.Боковые группы, которые были добавлены к порфину, выделены пурпурным цветом, а центральный атом железа показан красным.

Обратимое связывание кислорода

Атом железа в геме связывается с 4 атомами азота в центре порфиринового кольца, но при этом остается два свободных места связывания для железа, по одному по обе стороны от плоскости гема. Гемовая группа расположена в щели в молекуле миоглобина и окружена неполярными остатками, за исключением двух полярных гистидинов.

Структура белка миоглобина с выделенным положением гемовой группы

Один из свободных участков связывания железа присоединяется к одному из этих гистидинов, оставляя последний участок связывания на другой стороне кольца доступным для связывания с кислородом. Вторая группа гистидина находится поблизости и служит нескольким целям. Он изменяет форму щели таким образом, что только небольшие молекулы могут вступать в реакцию с атомом железа, а также помогает сделать реакцию обратимой, , так что кислород может высвобождаться, когда это необходимо соседним тканям.Удивительно осознавать, что вся сложная трехмерная структура большого белка миоглобина предназначена исключительно для создания трещин точно правильной формы с правильными двумя группами гистидина в правильных положениях, чтобы облегчить обратимое поглощение кислорода.

Схематическая диаграмма сайта связывания кислорода в миоглобине.

Гемоглобин

Гемоглобин состоит из 4 единиц миоглобина, соединенных вместе, и его действие в отношении поглощения кислорода аналогичное, но более сложное.Когда мы дышим, кислород в легких проходит через тонкостенные кровеносные сосуды в красные кровяные тельца, где он связывается с гемоглобином, превращая его в ярко-красный оксигемоглобин. Затем кровь проходит по телу, пока не достигает клеток и тканей, которым необходим кислород для поддержания своих процессов. Эти клетки богаты CO ₂ , который является побочным продуктом этих процессов. CO ₂ вытесняет слабо связанный O ₂ и образует карбаминогемоглобин, который затем перемещается с кровотоком обратно в легкие, где снова замещается кислородом.

Ленточная диаграмма строения гемоглобина . 4 различных единицы миоглобина показаны разными цветами.

И O ₂ , и CO ₂ обратимо связывают с гемоглобином, но некоторые другие молекулы, такие как оксид углерода, достаточно малы, чтобы поместиться в белковой щели, но образуют такие прочные связи с железом, что процесс необратимый .Таким образом, высокие концентрации CO быстро расходуют ограниченный запас молекул гемоглобина в организме и препятствуют их связыванию с кислородом. Вот почему CO ядовит — пострадавший быстро умирает от удушья, потому что его кровь больше не может переносить достаточно кислорода для снабжения тканей и мозга. Аффинность связывания гемоглобина с CO в 200 раз больше, чем сродство к кислороду, а это означает, что небольшие количества CO резко снижают способность гемоглобинов переносить кислород. Когда гемоглобин соединяется с CO, он образует очень ярко-красное соединение, называемое карбоксигемоглобином.Когда вдыхаемый воздух содержит уровень CO всего 0,02%, возникают головная боль и тошнота. При увеличении концентрации CO до 0,1% наступит бессознательное состояние. У заядлых курильщиков до 20% активных центров кислорода может быть заблокировано CO. Другой ядовитой молекулой, связывающейся с гемоглобином, является цианистый водород (HCN). Как только цианид попадает в кровоток, большая часть (92-99%) связывается с гемоглобином в красных кровяных тельцах. Оттуда он попадает в ткани организма, где связывается с ферментом, называемым цитохромоксидазой, и не дает клеткам использовать кислород.

Ссылки:

• Органическая химия , Моррисон и Бойд (Аллин и Бэкон, 1983).
• Биохимия , Л. Страйер (W.H. Freeman and Co, Сан-Франциско, 1975).
• Введение в органическую химию , Streitweiser and Heathcock (MacMillan, New York, 1981).
• Интерактивные трехмерные структуры гемоглобина — требуется Chime
• Википедия

Вернуться на страницу «Молекула месяца».

Гемоглобин

Дыхательная система должна обеспечивать постоянную подачу кислорода ко всем частям тела. Кислород необходим для обмена веществ во всем теле, и конечный пункт его пути — обеспечение энергией в форме АТФ для всех частей тела. Как показано ниже, процесс, который начинается в легких, использует транспортный белок, называемый гемоглобином, для транспортировки кислорода к тканям, а также широко использует другой белок, миоглобин, для хранения энергии.Гемоглобин переносится кровью через красные кровяные тельца. Кислород транспортируется к митохондриям в клетках, где электронная транспортная цепь, наконец, помещает кислород в молекулы воды для выдоха. Кислород в легких диффундирует в легочные капилляры и в красные кровяные тельца для связывания с гемоглобином. Этот диффузионный процесс газообмена зависит от парциального давления и растворимости в жидкостях и более подробно описан в Законе Фика, Законе Грэма и Законе Генри. В то время как кислород преимущественно диффундирует в кровь, происходит чистая диффузия CO 2 из крови в легкие для выдоха. Гемоглобин — это важный белок в организме, выполняющий основную часть транспорта кислорода в крови. Гемоглобин содержит железо, которое придает ему красный цвет, и он придает этот цвет эритроцитам и самой крови. Гемоглобин состоит из двух типов компонентов, называемых гемом и глобином. Глобин — это белок из 574 аминокислот в четырех полипептидных цепях. Каждая из этих цепей связана с группой гема.Каждая группа гема окружает атом железа, и каждый атом железа может свободно связывать атом кислорода. Связывая до четырех молекул кислорода, гемоглобин образует соединение, называемое оксигемоглобином. Миоглобин состоит из одной полипептидной цепи, аналогичной одной из четырех в приведенной выше структуре, и может связывать только одну молекулу кислорода. Его много в мышечных клетках, и он действует как хранилище кислорода, который клетка требует во время низкого снабжения кислородом. Любое животное размером более нескольких миллиметров должно обеспечивать постоянное снабжение кислородом клеток по всему телу и удалять продукты жизнедеятельности, такие как углекислый газ.У всех позвоночных и даже у некоторых микроскопических организмов транспортным белком является гемоглобин. Миоглобин также используется большинством животных в мышечной ткани для обеспечения запаса кислорода в периоды высокой потребности в кислороде. Атом железа в состоянии FeII образует порфирин железа, который обеспечивает ярко-красный цвет крови и красных кровяных телец. В составе хлорофилла содержится порфирин магния, который придает растениям зеленый цвет. Этот порфирин железа связывается с белками, обеспечивая сайт связывания кислорода. Тонко сбалансированный сайт связывания кислорода Детали полипептидного окружения миоглобина и гемоглобина связывают кислород, но защищают железо от окисления. Эта изысканно сбалансированная среда позволяет кислороду связываться и высвобождаться, чтобы он мог связывать другой кислород. Каркас для удержания гема включает два гистидина, которые помогают стабилизировать гем в кармане глобулярной структуры миоглобина или гемоглобина. Гемовый карман идеально подходит для кислорода, но окись углерода на самом деле связывается как с гемоглобином, так и с миоглобином с гораздо большим сродством, и это связывание не всегда обратимо.Это делает CO сильнодействующим ядом для организма. При снабжении кислородом миоглобин будет быстро связывать кислород даже при очень низких парциальных давлениях кислорода. Это делает его эффективным местом хранения кислорода, но такая кривая сродства делает его плохим поставщиком кислорода при типичных значениях парциального давления в ткани. Сродство гемоглобина вначале низкое и постепенно повышается до парциального давления подачи около 20 мм рт. Ст., Но затем резко возрастает. Это изменение в его поведении (аллостерический эффект) происходит из-за того, что связывание молекулы кислорода с первым из четырех гемов вызывает изменение конфигурации гемоглобина, что облегчает ему связывание кислорода с тремя другими гемами.Это называется «кооперативное связывание», и оно имеет огромное значение для эффективности транспорта кислорода у животных. Миоглобин в тканях, особенно в мышечной ткани, принимает кислород из гемоглобина и сохраняет его. Затем он может доставлять кислород к митохондриям, когда их потребности в кислороде достаточно велики. Эффект Бора pH крови близок к нейтральному pH 7,4, обычно в пределах 7,35-7,45, и его необходимо поддерживать в этом диапазоне.Но внутри клеток pH может варьироваться в более широком диапазоне, и pH влияет на процесс подачи кислорода. Если pH становится ниже (более кислым), кривая сродства гемоглобина к кислороду смещается вправо, как показано выше, и демонстрирует более низкое сродство в диапазоне концентраций кислорода, типичных для внутренней части клетки. Активный метаболизм в клетке производит CO 2 и H, которые снижают pH. Это вызывает более быстрое высвобождение кислорода в результате эффекта, известного как эффект Бора, названный в честь Кристиана Бора, который открыл это явление. Дополнительным эффектом является связывание соединения 2,3-бисфосфоглицерат (2,3 BPG), которое повышает стабильность дезоксигемоглобина, а также имеет эффект сдвига кривой аффинности вправо, увеличивая выделение кислорода. БПГ связан в центральном пространстве между четырьмя глобулинами дезоксигемоглобина поверхностными зарядами белков. Он не помещается в это пространство для оксигемоглобина, поэтому не связывается.

Индекс Биохимические концепции Химические концепции Ссылка Шипман, Уилсон и Тодд Ch 15 Matthews, van Holde, Ahern Ch 7 Ahern Ch 6

Understanding-Hemoglobin 9

Гемоглобин — переносчик кислорода белок в красных кровяных тельцах.Это также является белком, который придает красный цвет эритроцитам. Гемоглобин состоит из четырех субъединицы , два а и два б; каждый а и б субъединица (см. изображение) образует димер. Часто, гемоглобин называют димером ab димеры ». А и б субъединицы лишь немного отличаются друг от друга с основным разница, возникающая из-за длины полипептид цепи; то б цепь 5 аминокислотные остатки на длиннее, чем а цепь.Есть также некоторые различия в составе аминокислотных остатков. . На этом рисунке изображена b-субъединица гемоглобин, который состоит из 8 а-спирали , помечены A-H. Показана каждая а-спираль в другом цвете. Белковая цепочка начинается с А-спираль (синий) и заканчивается Н-спиралью (бледно-лиловый).Гем группа показана красным цветом, а связанный кислород показан светом синий. На рисунке слева показана группа гема, которая содержит атом железа (Fe) в центре (оранжевый). В кислородном состоянии кислород связывается с Fe в гемовой группе. Каждая субъединица гемоглобина содержит группу гема. Гемовая группа является местом связывания кислорода (O 2 ). Когда все четыре гема связывают O 2 , структура изменения гемоглобина. Этот структурные изменения включают перестройку брюшной полости димеры относительно друг друга, где один ab димер вращается примерно на 18 и переводит 1 по отношению к другому димеру. 1Ангстрем () = 10 -10 м = 3.937 x 10 -9 дюймов >> Рис 3.3 График T-R переход HbS Когда белок находится в структуре, связывающей O 2 , R-состояние, он легко связывает O 2 , и когда он находится в структуре который не имеет связанного O 2 , дезокси или Т-состояние (рис.3 и рис. 3.4), он не связывает O 2 очень хорошо. Этот разница в способности связывать O 2 в зависимости от его структурное состояние — вот что позволяет гемоглобину быть настолько эффективным в доставляя к тканям О 2 . Как только он доставляет O 2 , структурное состояние изменяется, и он не будет связывать доставленный O 2 . Когда красные кровяные тельца (эритроциты) возвращаются в легкие, концентрация O 2 выше и гемоглобин снова связывает O 2 и меняет свой структурное состояние.Понимание как происходит это структурное изменение, является центральным вопросом в исследование гемоглобина. Рис. 3.4 Относительное движение димеров На этом анимированном рисунке показано движение а 2 б 2 димер (толстые витки вперед) относительно a 1 b 1 Димер (тонкие катушки к задней части) при переходе от окси-к-дезокси.Здесь координаты окси- и дезокси-Hb были наложены на a 1 b 1 интерфейс, чтобы а 1 b 1 димер остается неподвижным. LEAVE A RESPONSE Отменить ответ Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены * Комментарий * Имя * Email * Сайт Add a comment Найти: Рубрики Благополучие Красота Мод Мода Модные тенденции Новые тренды Отношен Отношения Развод Разное Советы Стиль