Как повысить эффективность растяжки: практические советы от специалистов

Повышение гибкости — одна из ключевых задач любой программы тренировок. Для достижения этой цели в комплекс упражнений следует включать растяжку. 

Что такое растяжка

Мышцы человеческого тела крепятся к костям скелета посредством сухожилий. При этом отдельные кости соединяются связками. Сухожилия, мышцы, связки сами по себе эластичны. Они способны растягиваться и сжиматься, обеспечивая подвижность скелета, суставов. 

Сделать их еще более эластичными и гибкими помогают гимнастика, растяжка (стретчинг) и прочие упражнения. Они эффективны, и их могут выполнять люди разного возраста вне зависимости от пола.

Растяжка бывает двух видов: 

• статическая;
• динамическая. 

В первом случае она выполняется в статических позах и помогает в выработке обратного растягивающего рефлекса. При регулярном выполнении подобных упражнений мышцы «привыкают» к растянутому состоянию. В результате ослабляется рефлекс на сокращение, мышцы расслабляются и приобретают способность вытягиваться на большую длину.

Динамическая выполняется в движении, бывает активной и баллистической. При активной растяжке движения делаются плавно с периодической фиксацией. При баллистической – выполняются пружинящие, резкие упражнения с рывками и отбивками. Таким образом, баллистический стретчинг позволяет обеспечить гибкость сухожилий.

Польза растяжки

Одной из особенностей стретчинга является возможность частого выполнения упражнений: короткими сериями в течение дня.

Такой подход:

• повысит гибкость;
• улучшит настроение;
• повысит уровень энергии;
• улучшит общее самочувствие. 

Внимание! Растяжка может улучшить баланс, двигательный диапазон и кровообращение. Благодаря таким упражнениям суставы будут оставаться гибкими, а мышцы расслабленными.

Повышение гибкости поможет предотвратить травмирование тела в ходе тренировок. Одним из плюсов растяжки является возможность снятия стресса.

Как известно, отсутствие двигательной активности в течение дня может привести к развитию различных проблем со здоровьем, включая онкологию. 

Как свидетельствуют данные Американского института исследования рака, чтобы снизить риск возникновения этого заболевания, ежечасно требуется короткий 2-минутный перерыв в работе. Его можно провести с пользой, выполняя растяжку. Ее легко делать, при этом она приносит несомненную пользу.

Несколько полезных советов по повышению эффективности стретчинга

1. Растяжение не должно быть болезненным, поэтому не заставляйте себя растягиваться. Вы должны чувствовать только легкое напряжение.
2. Растяжка должна быть плавной. Нельзя делать резких движений.
3. Во время растяжки не рекомендуется задерживать дыхание. Вы должны дышать свободно и глубоко.
4. Растягиваться нужно часто. Помимо стретчинга, связанного с физическими упражнениями, следует периодически выполнять упражнения на растяжку в течение дня и перед тем, как ложиться спать ночью. 
5. Пейте много свежей воды до, в процессе выполнения и после растяжек. Вода сохраняет все системы организма гидратированными и помогает получить максимальную отдачу от упражнений.
6. Для дополнительной поддержки организма, который вы хотите сделать более гибким, рекомендуется принимать добавку с коллагеном и глюкозамином. Прежде чем последовать данному совету, проконсультируйтесь с врачом для получения дополнительной информации.  

Включайте упражнения на растяжку в свой распорядок дня. Они доступны людям любого возраста независимо от комплекции и пола. Их выполнение позволит повысить гибкость тела, жизненный тонус и обеспечит хорошее настроение и самочувствие.

Как сделать мышцы эластичными. Тренажёрный зал.

Как сделать мышцы эластичными? Этот вопрос мы разберём в настоящей статье. Сразу в памяти появляются «качки», которые ходят вперевалочку со слегка согнутыми в локтевом суставе руками. Походка красивая, но… у них не хватает растяжки и эластичности мышц. Руки и вообще всё тело подчиняются «мышечной тяге». Все мышцы слегка сокращены.

Вряд ли этот атлет сможет почесать себе под лопаткой.

А есть ребята не менее большие, чем выше описанные «качки», у которых мышцы красивые, эластичные, гибкие. И совсем не заметно что мышцы им мешают. И смотрятся они очень колоритно.
Что нужно делать, чтобы была эластичная мускулатура?

Тренироваться с эспандером или резиновым жгутом.

Делать растяжку.

Принимать препараты для растягивания связок и эластичности суставов. Таких не надо.

Выполнять растягивающие силовые упражнения.

Аккуратнее. Связки сразу не болят!

Питание для эластичности мышц.

Тренироваться с эспандером или резиновым жгутом.

В юности у меня был друг Олег. Мы жили в одном доме. Как и все ребята того времени учились играть на гитарах и занимались на турнике. Тренировка на турнике давала свои результаты. При моём росте 190 см я научился делать все упражнения. Даже солнышко крутить.

А Олег пошёл дальше. В седьмом классе он стал заниматься эспандером. Занимался упорно и довольно долго. В восьмом классе он уже блистал отличной фигурой на пляже. И вот что интересно: мышцы совсем не сковывали его. Они смотрелись естественно и очень красиво.

Потом уже, после армии я стал в плотную заниматься бодибилдингом. А когда не было возможности поднять отягощения, занимался резиновым амортизатором. И понял, что тренировки с резиной делают мышцы похожими по своим свойствам на эту резину.

Если вы хотите сделать мышцы эластичными, нужно раз в неделю проводить тренировки с эспандером. И не только с ним. Посмотрите на гимнастов.

У них большие мышцы, но насколько они эластичны! У велосипедистов и конькобежцев очень сильные ноги. И они не выглядят закрепощёнными.

Значит помимо эспандеров нужно применять брусья, турник, велосипед. Кататься на коньках. Занятия гирей так же увеличивают гибкость суставов и эластичность мышц и связок. Все подвижные виды тренировок. Бег, лыжи, футбол, волейбол, хоккей. Различные маховые движения. Отработка ударов на груше.

Для тренировок резиной можно выполнять на каждое упражнение 3 — 4 подхода по 15 х 20 повторений.
3-4 х 15 — 20.
Желательно проработать все группы мышц.

Делать растяжку.

Чтобы мышцы были эластичными нужно в конце каждой силовой тренировки выполнять растягивание тех мышц, которые находились в работе. Благодаря такой растяжки мышцы восстанавливаются на 8 часов быстрее. И принимают упругие формы. Подробнее о растяжке после силовых тренировок смотрите на этой странице: растягивание мышц.

Принимать препараты для растягивания связок и эластичности суставов.

Стоит ли принимать препараты для растягивания связок? И препараты для эластичности суставов? Я думаю — нет. Мы и так достаточно химии употребляем. И если вас суставы не беспокоят, связки не болят, то можно обойтись и без добавочной химии.
Другое дело, если вы поступаете в балетную школу и вам через месяц обязательно нужно сесть на шпагат. А эластичности мышц мы добьёмся и естественными способами.

Выполнять растягивающие силовые упражнения.

Икроножные мышцы: бег на носках. Выполняем очень аккуратно, чтобы не потянуть ахиллово сухожилие.

Бёдра и ягодицы: выпрыгивания вверх из положения глубокого приседа. Можно делать с грифом на плечах.
Пресс: под махи ног к турнику.
Широчайшие мышцы: выход на две на перекладине, склёпка, замочек.
Грудные мышцы: разведения гантелей лёжа на горизонтальной скамье. Гантели берём лёгкие. И в нижней точке стараемся растянуть грудные мышцы.
Плечи: различные махи с гантелями стоя.
Трицепсы: тяга не тяжёлого вертикального блока. Французские жимы с лёгким весом.
Бицепсы: махи гантелями вверх и вниз. Держим гантели, как в упражнении молоток. Тыльные стороны ладоней смотрят друг на друга.

Аккуратнее. Связки сразу не болят!

Выполняя упражнения для эластичности мышц, помните, что растягиваются не только мышцы, но и связки, которые находятся на концах этих мышц. И связки то же в это время получают нагрузку. Но дело в том, что если повреждённая мышца болит сразу, то связка сразу не болит. Боль связки происходит только на следующий день.

Питание для эластичности мышц.

Главным продуктом для эластичности мышц является — вода. Обезвоженные мышцы теряют свою упругость, силу и как следствие — эластичность.
Термин здоровое питание отлично подходит для нашей цели. Получить эластичные мышцы, нам помогут:

 

рыба лососёвых пород: форель, кета, сёмга, горбуша.

 

Мясо: свинина, говядина, индейка, крольчатина.

 

Яйца.

 

Орехи.

 

Бобы.

 

Цитрусовые: лимоны, апельсины, мандарины.

 

Крупы.

 

Ягоды.

 

 

Как видите питаться можно достаточно вкусно. На самом деле нам нужен коллаген. И в этих продуктах его достаточно.
Витамины, которые отвечают за эластичность мышц:
витамин: В5, В6, А, Е, С.
Омега — 3, омега — 6,омега — 9, эластин, коллаген — это жирные кислоты. Отвечающие за состояние соединительной ткани в организме.

Занимайтесь своим телом и оно будет красивое и упругое.

как убирать жировую прослойку

как сделать кожу красивой и упругой

---

Упражнения по растяжке мышц: правильный подход

Все мы неоднократно слышали о пользе стретчинга для здоровья и фигуры. Но не все знают, что с помощью упражнений на растяжку можно ускорить рост мышц. О том когда нужно растягиваться, чтобы увеличить мышечную массу, читайте в статье.

Растяжка мышц (или «стретчинг») — это комплекс физических упражнений, направленных на повышение эластичности какого-либо участка тела. Данные упражнения являются статическими и выполняются без применения дополнительных отягощений.

Положительное воздействие растяжки:

• повышение гибкости
• улучшение кровообращения
• увеличение силы мышц
• уменьшение боли в мышцах после тренировки

Почему растяжка способствует увеличению силы и росту мышц?

Вроде бы все мы слышали о пользе растяжки. Тем не менее очень часто её игнорируют, особенно любители силовых тренировок. И напрасно, потому что растяжка — это способ увеличить силу мышц, и, как результат, быстрее придать им тонус и привести в форму.

Сила мышцы напрямую зависит от амплитуды её сокращения. Т.е. чем больше разница между длинной мышцы в расслабленном и сокращенном состоянии, тем сильнее мышца. Единственный способ увеличить амплитуду сокращения — это сделать мышцы более эластичными, чтобы они могли больше растягиваться. Именно поэтому упражнения на растяжку способствуют увеличению силы.

Кроме того, улучшение кровообращения в целевой мышце позволяет быстрее выводить из неё вредные продукты обмена и, соответственно, увеличивает скорость восстановления после тренировки. А как известно, мышцы растут именно в период отдыха.

Физиологически организм устроен так, что со временем эластичность мышц уменьшается, если их не растягивать. А теперь представьте, что в довесок к этому факту, мышцы постоянно «рубцуются», потому что получают микроразрывы во время выполнения упражнений. Не пугайтесь, это нормально. Именно это и происходит с мышцей во время тренировки, особенно с дополнительным весом или сопротивлением (как с фитнес-резинкой, например). Тривиально выражаясь, мышца просто грубеет. Именно поэтому, профессиональные бодибилдеры, как правило, не гибкие.

Когда выполнять растяжку: до, после или во время тренировки?

Всё-таки лучше это делать после тренировки. Перед началом тренинга можно уделить 5 минут обычной суставной гимнастике — простые «вращательные» упражнения, которые все мы делали в школе на физкультуре. Этого будет вполне достаточно для разминки. Кроме того, во время выполнения упражнений излишняя эластичность мышц снижает силовые показатели и также может привести к травме.

Многие практикуют выполнение стретчинга целевой мышцы между подходами. Такой вариант вполне допустим и рекомендуется многими спортивными врачами. Только это должно быть буквально несколько движений, а не 15-тиминутный комплекс.

Самым оптимальным является растяжка после тренировки. 5-15 минут будет достаточно для того, чтобы расслабить мышцы и за счёт улучшения кровообращения вывести из них продукты обмена и начать восстановительные процессы. Такие упражнения позволят избавиться от ощущения сильной «забитости» мышц и вывести молочную кислоту. Однако нужно адекватно подходить к стретчингу и не допускать резких рывковых движений. Во время растяжки также не должно присутствовать ощущение боли.

#растяжка

Cтретчинг для похудения или пилатес, как сесть на шпагат и растяжка мышц после тренировки

Если вы новичок в зале и еще не знаете как все устроено или хотите заняться “легким” видом фитнеса, вам просто нужно посетить занятия по Power Stretching в фитнес клубе Унифехт в Харькове. Стретчинг – это идеальное начало или окончание вашей силовой тренировки, а как полноценная тренировка – хороший способ держать ваше тело в форме, а мышцы – в тонусе. 

Что такое стретчинг?

В переводе с английского слово stretching означает “расстяжение”, что буквально объясняет всю суть тренировки. Стретчинг – это вид фитнеса, и главная его цель – медленное растяжение мышц и связок вашего тела. Под воздействием физической нагрузки, наши мышцы сокращаются и растягиваются, их эластичность повышается. Как результат, ваше тело становится гибким, а дряблые мышцы – обретают былую форму. Эта гимнастика очень популярна не только у любителей, но и у спортсменов – ведь стретчинг является хорошим завершением любой тренировки в зале, он может предотвратить боль в мышцах и крепатуру после интенсивных занятий и является хорошим видом упражнений для восстановления дыхания. 

Отличия стретчинга от йоги и пилатеса

Нас часто спрашивают в чем же разница между стретчингом, йогой и пилатесом и есть ли она вообще. Да, действительно, все эти три вида фитнеса объединяет их назначение – расстяжка. Но то, как достигается эта цель и разнит их. В стретчинге нету сложных асан и дыхательных практик йоги, или последовательных упражнений как в пилатесе. Здесь также практикуется парное растягивание – когда ваш тренер или напарник помогает вам лучше “потянуться”. Кроме полноценной тренировки, элементы стретчинга можно включать в ваши силовые тренировки в качестве разминки или заминки.

В чем польза растяжки?

Занятия стретчингом –  это отличный вариант сделать ваше тело более гибким, а мышцы –  эластичными. Но кроме этого, растяжка имеет и другие плюсы:

• занятия стретчингом полезны для ваших суставов;
• в качестве “заминки”, растяжка предотвращает растяжение мышц;
• вы улучшаете вашу осанку;
• занятия улучшают движение лимфы и крови в организме человека;
• ваш метаболизм ускоряется;
• в комплексе с диетой и занятиями в зале, растяжка способствует похудению.

Как выполняется растяжка?

Существуют динамические, статические, пассивные и баллистические виды упражнений в стретчинге. Выполняя статические упражнения, вам нужно на 30 сек зафиксироваться в определенной позе, при этом растягивается нужная вам группа мышц. Вы можете ощущать небольшое напряжение в мышцах, которое быстро проходит после расслабления. Такой вид тренировки способствует улучшению общего тонуса ваших мышц, борьбе с “зажимами” и солями. Динамическая растяжка включает в себя широкие и амплитудные упражнения – именно они являются очень эффективными для улучшения рельефа ваших мышц, уменьшают жировую прослойку и улучшают кровообращение во всем теле. Пассивная растяжка состоит из работы  с партнером – именно он вас растягивает, а баллистическая – выполнение махов вашими конечностями.

Упражнения для растяжки шеи

Чтобы растянуть шею, нужно в положении стоя положить вашу правую руку на талию, а левую – на голову. По очереди наклоняйте вашу голову в сторону и немного прижимайте ее рукой, избегайте сильного нажима. Зафиксируйтесь на 5-7 сек и сделайте наклон головы в другую сторону. 

Упражнения для растяжки верхней части тела

 

• Растяжка бицепса и предплечья

 

Станьте спиной к стене, согните спину и обопритесь руками об стену. Ладони держите близко друг к другу, максимально высоко, пальцы направлены в потолок. Зафиксируйтесь на 10-30 сек в таком положении и расслабьте ваше тело. Повторите. 

 

• Растяжка плеч и рук

 

В положении стоя вытяните вашу левую руку в сторону правого плеча и обхватите вашей правой рукой левый локоть. Немного потяните вашим правым локтем левый локоть вправо, при этом поверните голову влево. Продолжительность 20-30 сек, после чего нужно поменять руку.

 

• Растяжка груди и рук

 

Чтобы растянуть грудь и руки, нужно встать в дверном проеме и опереться вашим предплечьем на дверной косяк. Рука не движется, а вы должны медленно отворачиваться от двери. Продолжительность – 10 сек и меняем руку. 

 

• Растяжка трицепса

 

В положении стоя, вытяните свою правую руку вверх и согните ее в локте, ваши пальцы должны коснутся верха спины, между лопаток. Другой рукой возьмитесь за ваш правый локоть – вы должны почувствовать как тянется ваш правый трицепс. Повторяйте упражнение 10-15 сек и поменяйте руку. 

Упражнения для растяжки корпуса

 

• Растяжка косых мышц и верхней части спины

 

Для этого упражнения нужна палка или брусок. Возьмите палку в обе руки и поднимите над собой. Делайте медленные наклоны сначало влево, потом вправо, фиксуруйтесь на 10 сек и меняйте сторону. 

 

• Растяжка спины и рук

 

В положении сидя на коленях, наклоните свой корпус вперед. Руки должны быть вытянутыми вперед, ладони на полу. Задержитесь в таком положении на 10-15 сек и повторите упражнение. 

 

• Растяжки спины, поясницы и ягодиц

 

В положении сидя на полу, вытяните ноги вперед параллельно друг другу, пальцы ног тяните к себе. Плавно выдохните и начните наклоняться туловищем к ногам – таз не двигайте, наклоняйтесь поясничным и грудным отделом. Руки тянутся к пальцам ног. Задержитесь на 10-15 сек в точке вашего максимально прогиба и вернитесь в исходное положение. 

 

• Растяжка поясницы и пресса

 

В положении сидя на полу на коленях, заведите руки назад и упритесь ими в ягодицы. Сделайте медленный прогиб назад, когда сделали максимальный прогиб, нужно переместить руки с ягодиц на пятки, при этом ваша грудь прогибается вверх, а глаза смотрят назад.

 

• Растяжка спины, плеч и бицепса бедра

 

В положении стоя, ноги на ширине плеч, наклонитесь вперед и сделайте “мельницу”. Вытяните правую руку вперед, а левую назад, совершите махи руками, при этом рука, которая находится внизу должна достать к носку противоположной ноги. 

Упражнения для растяжки нижней части тела

 

• Растяжка ног и ягодиц или как сесть на шпагат

 

Согните ваше правое колено, левую ногу выпрямите назад, левое колено лежит на полу. Руки положите на правую ногу, вес на правой ноге. Поднимите ваши руки вверх, параллельно друг другу и зафиксируйтесь на 10-15 сек, поменяйте ногу. 

 

• Растяжка бицепса бедра, подколенных сухожилий, ягодиц

 

Сидя в позе лотоса, выпрямите вашу правую ногу вперед. Носочек правой ноги тянем к себе, обхватив левую лодыжку руками, начинаем наклоняться вперед всем телом. В точке максимального прогиба зафиксируйтесь на 10-15 сек. 

 

• Растяжка приводящих мышц (внутренняя часть бедра) 

 

Сидя в позе лотоса, обхватите обе лодыжки руками. Медленно начните наклоняться вперед, в точке максимального прогиба зафиксируйтесь на 10-15 сек. 

 

• Растяжка ягодичных мышц и поясницы

 

В положении лежа на спине, поднимите вашу правую ногу и прижмите к туловищу руками, руки при этом нужно сжать в замок. Продолжительность – 20 сек, и меняем ногу. 

 

• Растяжка квадрицепса

 

В положении стоя возле стены или какой-то опоры, поднимите вашу правую ногу назад и схватитесь за нее правой рукой. Левой рукой вы можете придерживаться за стену или опору для баланса. Повторите 10-20 сек и поменяйте ногу.

Можно ли похудеть, занимаясь стретчингом

Смогу ли я похудеть, занимаясь стретчингом? Фактически, похудеть можно от любой активности, если следить за количеством употребляемых калорий и создать их дефицит. Во время часового занятия стретчингом, вы тратите около 150-200 калорий, в то время как на кардио – около 500-600 Ккал. Ответ очевиден. Да, на стретчинге вы не потратите очень много калорий, но он является очень хорошим дополнением к вашим тренировкам и правильному питанию. Занимаясь растяжкой регулярно, вы получите красивую осанку, рельефные мышцы, избавитесь от целлюлита. Кроме того, это отличный вариант для тех, у кого нету лишнего веса, но кто страдает от дряблости мышц. 

Кому рекомендован стретчинг?

Стретчинг – это универсальная тренировка, которая подходит всем: здесь нету возрастных ограничений или нужного уровня физической подготовки. Наиболее полезным этот вид фитнеса является для:

 

• людей с низкой физической подготовкой: если вы новичок в зале и только начали качаться, растяжка будет для вас очень полезной – она сделает ваши суставы более подвижными и подготовит мышцы к интенсивным тренировкам;

• людям с малоподвижным образом жизни: это идеальная тренировка, чтобы избавиться от зажимов от сидячего образа жизни;

• пожилых людей: чтобы поддерживать ваши мышцы в тонусе, нужно заниматься стретчингом в любом возрасте;

• после травм: очень полезна растяжка для тех, кто из-за травмы/болезни не может вернутся к интенсивным тренировкам в зале;

• для мужчин: среди мужчин бытует ошибочное мнение, что для того, чтобы накачаться, нужны только силовые упражнения. При регулярных растяжках, фасции – оболочка вашей мышцы станет более гибкой, поэтому вам станет проще работать над рельефом и набором мышечной массы.

 

Этот вид спорта имеет и некоторые противопоказания. Нельзя заниматься стретчингом если у вас:

• серьезная травма позвоночника;
• сложные переломы конечностей;
• заболевание костей и связок;
• остеохондроз.

Групповая тренировка Power Stretching (Видео)

Занятие по Power Stretching в в фитнес клубе Унифехт проходят под инструктажем нашего квалифицированого тренера Кристины Гречко. Она поможет вам разобраться со всеми нюансами данной тренировки и укажет на ваши ошибки, чтобы вы получили максимум пользы от занятия. Комфортная обстановка и внимательность персонала – это все об Унифехте. Не верите? Тогда посмотрите видео наших групповых тренировок.

 

Как сделать кожу тела упругой и подтянутой?

Эластин: источник упругости кожи

Дряблость тканей отчасти связана с потерей эластичности. Причина заключается в разрушении присутствующего в дерме эластина. Эластин – одна из немногих составляющих кожи, которая не обновляется естественным образом во взрослом возрасте. В момент рождения наш организм обладает определенным запасом эластина. С течением лет его количество постепенно сокращается, в частности, под влиянием УФ-лучей, которые необратимо разрушают волокна эластина. Именно эластин позволяет коже приспосабливаться к естественным движениям, совершаемым телом изо дня в день, предупреждая ее растяжение и деформацию. Чтобы вернуть упругость телу, необходимо восстановить эластичность кожи.

Упражнения для возвращения тонуса

Небольшие усилия – заметный эффект! Откажитесь от лифта и отдавайте предпочтение лестницам. При этом стопа должна полностью стоять на ступеньке, а задняя нога быть выпрямлена, чтобы работали коленные связки. Для нормального функционирования тела и сердечной мышцы полезна ежедневная ритмичная ходьба (10 000 шагов). Чтобы накачать и поддерживать в тонусе мышцы бедер, ягодиц и брюшного пресса, нет ничего лучше, чем выпады и приседания: поставьте ноги на ширине плеч и согните их так, чтобы они оказались параллельными полу, затем вернитесь в исходное положение. Укрепить мышцы рук Вам также поможет простое упражнение: сгибайте предплечья, взяв в руки гантели.

Совет

Не забывайте делать упражнения на растяжку: утром, перед зеркалом, в обеденный перерыв, перед тем, как лечь спать… Это очень полезно для мышц!

Укрепляющие активные компоненты

Чтобы вернуть упругую кожу тела, необходимо восстановить ее мягкость и эластичность кожи, а также укрепить особо уязвимые участки, и сделать это можно в домашних условиях. Для этого Вам понадобится подходящий крем. Компонент Lox-Lastine® – очищенный экстракт укропа – способствует выработке эластина. Стимулируя ключевой фермент, отвечающий за эластичность, он воссоздает активный эластин в коже для реструктурирования эластичных волокон и придания тонуса кожным тканям. Для глобального укрепления кожи используйте Комплексный укрепляющий бальзам для тела 3 в 1 INTELLIGENCE FERMETE. Входящий в его состав кремний реструктурирует ткани и стимулирует выработку коллагена и эластичных волокон.

Дополнительные ритуалы

Массаж оказывает не менее сильный эффект, чем крем. Массирующие движения улучшают циркуляцию крови. При этом необходимо перемещаться от нижней части тела к верхней для стимуляции естественного дренирования. Чтобы сделать упругой кожу на определенных участках тела, выбирайте подходящий набор движений.

1. БЕДРА: помассируйте кожу сжатыми кулаками по направлению снизу вверх.

2. ЖИВОТ: совершайте круговые движения от бедер к солнечному сплетению.

3. РУКИ: выполняйте щипки, перемещаясь по направлению вверх.

4. БЮСТ: в завершение пройдитесь от груди к подбородку разглаживающими движениями.

ЗАПОМНИТЕ !

• Использование пилинга улучшает впитываемость активных компонентов
• Избегайте слишком горячих ванн и завершайте прием душа струей холодной воды
• Избегайте длительного приема солнечных ванн и пребывания на солнце без солнцезащитных средств.

Потеря веса без всяких усилий

Для обретения стройного силуэта и избавления от целлюлита подойдут Интенсивный антицеллюлитный крем-гель и SOS Стройность 14 дней из линии INTELLIGENCE MINCEUR. Эти продукты станут прекрасным дополнением к Комплексному укрепляющему бальзаму для тела 3 в 1 INTELLIGENCE FERMETE, который способствует потере веса и оказывает глобальное укрепляющее действие.

О правильной осанке, укреплении мышц и растяжке / Хабр

Этот пост можно рассматривать как комментарий к двум статьям о правильной осанке и здоровом позвоночнике:

раз

и

два

.

И даже как комментарий к комментариям, в которых обсуждалось, как же быть с задней поверхностью бедра, которая не позволяет ровно сидеть и правильно сгибаться.

Я в ИТ с 95 года, почти 30 лет занимаюсь йогой, из них более 5 лет преподавал, поэтому я считаю, что имею некоторое представление о чем идет речь и мое мнение — большинство людей (почти все), работающих на сидячей работе имеют, в той или иной форме, проблемы со спиной.

Если говорить о влиянии укрепления мышц и растяжки на осанку, главное, с чего бы я начал — если вы чувствуете, что что-то мешает вам сохранять правильную осанку, держать спину прямо, правильно наклоняться — начните с физкультуры, т.е. с укрепления мышц. Большая гибкость при слабых мышцах — это более высока вероятность заработать проблему.

Чтобы избавиться от боли в спине не обязательно заниматься интенсивными силовыми тренировками с заслуженными тренерами (хотя если есть желание и возможность — это прекрасно). Регулярные занятия даже по 15 минут в день позволят вам чувствовать себя значительно лучше, главный секрет — постепенность и регулярность. Начните с чего-нибудь, попробуйте другое, выберите то, что понравилось, неважно как это называется, важны только регулярность и постепенность. Я советую занятия йогой, если беспокоитесь о квалификации преподавателя, ориентируйтесь на клубы известных брендов, в них, как правило, программа построена достаточно грамотно и шанс позаниматься с удовольствием и пользой достаточно высок.

Что касается «растяжки», по моему мнению, получить негативный результат начав заниматься самостоятельно гораздо проще.

Что нужно растягивать при занятии растяжкой.

Связки и сухожилия

Главное что нужно помнить — связки и сухожилия это соединительная ткань. Они могут быть более или менее эластичными, с возрастам становятся менее эластичными и более подвержеными разрывам. Они не предназначены для растяжения-сжатия и однажды растянув сухожилие или

связку (что практически всегда травма и связано с ухудшением прочности), не получится просто сократить их в исходное положение. Процесс растяжения сухожилий и связок неконтролируем — мы достаточно свободно можем расслабить или напрячь (удлиннить или сократить) мышцу, но к

связке или сухожилию мы можем только приложить усилие и надеяться, что все будет хорошо.

Из сказанного выше можно сделать вывод — связки и сухожилия растягивать не нужно.

Мышцы

Важным механизмом, который влияет на «растяжку» является миотатический рефлекс (рефлекс мышцы на растяжение).

Миотатический рефлекс обеспечивает два защитных механизма — сохранение длинны мышцы при резком растяжении (можно наблюдать при сухожильных тестах — доктор бьет молоточком по сухожилию, что приводит к незначительному, но резкому растяжению мышцы и в ответ мышца
рефлекторно сокращается) и предотвращение черезмерного растяжения мышцы, т.е. напряжение мышцы при достижении определенной длинны.

Степень реакции как в первом, так и во втором случае индивидуальна, но и в первом и, что важно для нас, во втором — это не свойство мышцы, а реакция нервной системы. Это, в частности, подтверждается результатами экспериментов сэра Скотта Шеррингтона в начале 20 века.

Поэтому, не совсем правильно говорить, что нам трудно правильно наклониться потому, что связки слишком жесткие или мышцы слишком короткие, скорее, по тем или иным причинам рефлекс срабатывает раньше чем нам хотелось бы.

Из сказанного выше можно сделать неожиданный вывод — мышцы тоже растягивать не нужно. Чем сильнее мы растягиваем мышцу, тем активнее задействуется миотатический рефлекс, и тем сильнее она напрягается. В результате, при достаточном усилии можно травмировать
мышцу, сухожилия или связки — ни то ни другое ни третье нашей целью не является.

Что нужно — это научить расслаблять напряженную мышцу, тогда тогда она естественным образом растянется настолько, насколько этого требует наше движение или поза. Это не значит, что миотатический рефлекс будет подавлен и исчезнет второй защитный механизм, скорее, рефлекс будет «перенастроен» на новые границы срабатывания.

Как именно «растягиваться»?

Теперь можно сформулировать основные принципы занятий на развитие гибкости.

1. Не торопитесь, задерживайтесь в крайних (для вас) положениях некоторое время. Физиология говорит, что через 15-20 секунд миотатический рефлекс начинает ослабевать, на смену ситуации «мышца растянута черезмерно, следует ее сократить» приходит «тело сохраняет положение долгое время, следует ослабить ненужное напряжение». Поэтому начинайте с 15-20 секунд (если требуется — меньше), и постепенно увеличивайте время. Следует иметь ввиду, что в некоторых, особенно непривычных положениях может ухудшаться кровоснабжение тканей, при этом теряется чувствительность, создается ошибочное впечатление «я могу больше!» и это травмоопасно. Общая рекомендация — 40 секунд очень хорошо, минута — замечательно.
2. Не прикладывайте черезмерных усилий и не допускайте возникновение болезненных ощущений. Особенно в сухожилиях и связках (в частности, при наклоне вперед — под коленями). Не допускайте дрожи и дерганий в мышцах. Появление боли и дрожи означает, что мышцы уже черезмерно напряжены и начинают тянуться сухожилия, это бесполезно и травмоопасно. Вернитесь в предыдущее положение, чтобы снова почувствовать себя комфортно. Все время оставайтесь на грани дискомфорта; почувствовали, что вот вот возникнут неприятные ощущения — задержитесь, подышите, расслабьтесь, и сможете войти в упражнение чуть глубже, снова до первых признаков неприятных ощущений, и так далее.
3. Миотатический рефлекс может быть подавлен сигналами от высших нервных центров. Поэтому очень важно включать голову — внимание и воображение — почувствуйте свое тело, поймите где есть ненужные напряжения и что именно нужно расслабить. Можно зацепить ногу резинкой и смотреть телевизор, можно то-же самое время наблюдать за своим телом и пытаться управлять происходящим — результат будет разным.
4. 4. Расслабляться на выдохе проще чем на вдохе, поэтому используйте дыхание, делайте плавный вдох и еще более плавный, более длинный выдох. Можно издавать шипящий звук горлом, чтобы замедлить и удлиннить выдох. Закрытые глаза способствуют концентрации. Можно представлять, как с выдохом тепло направляется в напряженные мышцы, тепло помогает расслабиться. Можно представлять, что со вдохом мышцы немного сокращаются и вы немного выходите из упражнения, а с выдохом расслабляются, удлинняются и вы входите в упражнение чуть глубже, движение может быть практически незаметным внешне, но этот прием очень эффективен. Следите за лицом, если лицо напряжено, значит присутствуют напряжения в теле. Начните расслабление с мышц лица, улыбайтесь во время выполнения упражнения.

   Это самые главные принципы. Кроме этого, неспецифично для гибкости, но тоже существенно:

5. 5. Обязательно хорошо разминайтесь перед упражнениями на гибкость. Легче заниматься в тепле. Чем ближе к экватору, тем, как правило, лучше.
6. 6. Если мышцы тренированы, это, как правило, помогает. Нетренированные мышцы легче травмировать. Кроме того, в ряде случаев большая гибкость — большая амплитуда движений — большая вероятность травмы.
7. 7. Занимайтесь регулярно.

Особенно для начинающих, обычно, очень эффективно заниматься в парах — один расслаблен, второй прикладывает усилия. Но такая практика требует определенной аккуратности и внимательности. При правильном применении, растяжка в парах очень эффективна, неоднократно приходилось наблюдать удивление на лицах людей «неужели я могу так сделать всего за пару минут?»

Надеюсь, этот текст поможет вам понять, что именно нужно растягивать и как это делать для развития гибкости.

Польза стретчинга | Pole dance studio «Heaven»

Многие считают, что растяжка и гибкость — это равнозначные слова. Но это не совсем правильно. Гибкость — это одно из физических качеств нашего тела, наравне с силой и выдержкой. А растяжка — это улучшение, усиление гибкости, метод ее достижения.

Так в чем же польза самой растяжки? Как известно, мышцы крепятся к костям благодаря сухожилиям и связкам. Они сами по себе являются эластичными, могут растягиваться и сокращаться. Это обеспечивает подвижность суставов и дает нам возможность двигать конечностями, наклонятся, поворачиваться. Упражнения по растяжке помогают сделать эти соединительные ткани более гибкими.

 

Виды растяжки

Статическая растяжка — это самый простой вид растяжки, но очень эффективный. Ее суть в задержании каждого упражнения от 15 до 60 секунд (в зависимости от опыта занимающегося). Когда мышца на какое-то время фиксируется на максимальной длине, она привыкает к этому положению и позволяет усилить растяжение. Это так называемый обратный растягивающий рефлекс.

Динамическая растяжка — ряд упражнений, которые выполняются в движении с периодической фиксацией. Динамическую растяжку сейчас можно мало где встретить в связи с большой травматичностью. Неподготовленные мышцы, сухожилья и связки могут просто надорваться от резких движений.

Также можно выделить пассивную растяжку — когда партнер или тренер помогает растягивать наше тело. Здесь стоит отметить, что во время надавливания партнера, нужно максимально расслабиться, тогда все пойдет правильно. Если же напрячь мышцу в момент наибольшего растяжения, рискуете получить травму.

Для наилучшего эффекта нужно чередовать эти виды растяжки. Тогда мышцы станут более эластичными и гибкими.

 

Польза растяжки

• во-первых, увеличивается гибкость нашего тела и становится проще выполнять бытовые дела, такие как «достать что-то с верхней полки, залезая ногой на высокую тумбочку», или же «завязать шнурки»
• эстетическое наслаждение, так как возможно будет сесть на шпагат или встать на мостик
• помогает снять напряжение после рабочего дня
• растяжка просто необходима после силовых нагрузок, иначе мышцы остаются укороченными, что приводит к спазмам
• улучшение работоспособности сосудов и внутренних органов, ведь они также укрепляются
• положительно влияет на нервную систему
• да и в конце концов, это просто приятно

 

Кто может растягиваться

Теоретически, растягивать мышцы можно в любом возрасте и при любой фигуре. Но физиологически, женщины растягиваются быстрее, чем мужчины. Связано это с некоторыми функциями женского организма, главным образом — родовыми. Также молодым людям растяжка дается легче, чем людям в возрасте. Ведь с годами мышцы становятся менее эластичными и меньше поддаются растяжке. Но при регулярных тренировках даже пожилой человек вполне может сесть на шпагат.

Помните, что даже растяжка для начинающих требует немалых усилий. Регулярные занятия, правильный комплекс упражнений и терпение — залог здорового гибкого тела!

Как улучшить эластичность мышц

Йога и растяжка — отличный способ улучшить эластичность мышц.

Кредит изображения: Изображения героев / Изображения героев / GettyImages

Может показаться заманчивым отложить упражнения на растяжку на второй план, но есть несколько причин для увеличения эластичности или гибкости мышц. Улучшение диапазона движений и спортивных способностей, снижение стресса и улучшение сна — все это преимущества регулярных упражнений на растяжку.

Понимание различных режимов растяжки — динамической растяжки, статической растяжки, йоги — поможет вам решить, как включить тренировку на гибкость в свою неделю.

Растяжка через неделю

Включите сеанс растяжки всего тела каждый день, говорит Harvard Health. Уделите от пяти до 10 минут, чтобы завершить свой распорядок; или, если это не вписывается в ваш график, разбивайте его на отдельные части в течение дня. Со временем вы увеличите диапазон движений мышц и улучшите эластичность.Мышцы растягиваются лучше, когда они в тепле, поэтому лучше всего сделать легкую разминку, прежде чем ваш распорядок дня будет рекомендован Фондом артрита. Ходьба, марш на месте, подъем по лестнице, бросание мяча с партнером или использование эллиптического тренажера в течение пяти минут — все это эффективные способы разогреть мышцы.

Подробнее: 6 утренних разминок для бодрости дня

Удлинение с помощью статической растяжки

Мышцы могут сжиматься, что отрицательно сказывается на гибкости, внешнем виде и возможностях.Во время статической растяжки вы удерживаете мышцы в растянутом положении, чтобы увеличить длину и эластичность мышечных волокон. Растяжки могут помочь восстановить напряженные мышцы и расслабиться — на самом деле, расслабление мышц делает важным выполнение статических растяжек после тренировки, а не до нее.

Каждый раз, когда вы делаете статическую растяжку, удерживайте ее до тех пор, пока не почувствуете легкое напряжение, а не боль в мышцах — обычно 30 секунд, — говорит Международная ассоциация танцевальной медицины и науки. Выполните четыре-пять повторений растяжки.Примеры статической растяжки включают растяжку подколенных сухожилий сидя, растяжку сгибателей бедра стоя и растяжку икр стоя.

Подробнее: 10 растяжек, которые заставят вас почувствовать себя новым человеком

Динамически растягивайте мышцы

Согласно данным Университета Вирджинии, при динамической растяжке задействуются более одной мышцы одновременно, при этом основное внимание уделяется скорости и прохождению мышцы через диапазон ее движений. Эти динамические растяжки улучшают эластичность, мышечную работоспособность и снижают риск мышечного напряжения или напряжения во время упражнений.Перед тренировкой следует выполнять динамическую растяжку. Например, круги руками «разбудят» ваши плечи, сигнализируя о том, что пора выполнять упражнения. Выполняйте динамическую растяжку в течение 60 секунд, разбивая ее на сегменты, соответствующие вашему уровню физической подготовки.

Йога и эластичность мышц

Йога дает возможность повысить мышечную эластичность, работая над личным фитнесом, балансом, снижением стресса и внимательностью. Помимо улучшения гибкости, йога может помочь облегчить симптомы астмы, депрессии и беспокойства.Если вам нравится групповой фитнес, вас могут заинтересовать занятия йогой. Если вы предпочитаете заниматься самостоятельно, подумайте о DVD или подкасте. Одним из преимуществ посещения занятий является инструктор — она ​​может исправить вашу форму и убедиться, что вы правильно выполняете позы йоги.

Athletes 101: 5 способов улучшить эластичность мышц

Как улучшить эластичность мышц

Привести форму непросто. Вы должны правильно питаться, заниматься спортом, хорошо спать и делать многое другое. При таком большом количестве различных соображений легко потерять внимание к ключевым областям.Для большинства людей фитнес-цели можно разделить на три категории: похудеть, подтянуться или увеличить мышечную массу. Независимо от ваших спортивных устремлений, ключом к успеху в тренировках является эластичность ваших мышц. Если вам удастся улучшить эластичность мышц, вы сможете достичь любой из целей тренировки. И это не займет много времени. Просто следуйте этим простым шагам!

1) Динамическое растяжение

Мы все привыкли к классической растяжке квадрицепсов и подколенных сухожилий, но в наши дни любой тренер скажет вам, что ни одна тренировка не является полноценной динамической растяжкой.Они просто имеют смысл. Подумайте: как часто вы держите руку вытянутой в одном положении? Техники динамического растяжения позволяют воздействовать на группы мышц и связки, что, в свою очередь, улучшает эластичность мышц. Тот же, которым вы пользуетесь, тренируетесь ли вы или просто вытаскиваете из машины сумку с продуктами.

2) Йога

Есть причина, по которой сейчас йога — это повальное увлечение. Потому что это работает. Все, от вашего 300-фунтового полузащитника НФЛ до вашего менеджера на работе, делают это.Потому что это один из лучших способов улучшить гибкость и диапазон движений. Может быть, даже если некоторые из них вы даже не подозреваете! Лучше всего то, что существует так много вариантов, независимо от того, ищете ли вы тяжелую тренировку или что-то более спокойное, вы можете найти то, что идеально подходит для вас.

3) Вспомогательная растяжка

Ты можешь сделать так много в одиночку! Есть причина, по которой люди замечают нас в жиме лежа или по какой-то причине у вас есть товарищ по команде.Вспомогательная растяжка на протяжении десятилетий была одной из отличительных черт профессиональных тренеров по легкой атлетике и фитнесу. Это потому, что когда кто-то протягивает вам руку, вы можете нацеливаться на области, которые вы не смогли бы преодолеть самостоятельно или даже с помощью эластичной ленты или чего-то в этом роде. Stretch Station помогает спортсменам лучше растягиваться. Есть много преимуществ для вспомогательной растяжки, включая снятие напряжения, помощь в расслаблении и повышение эластичности мышц.

4) Баллистическое растяжение

Одно только название звучит забавно.Баллистическая растяжка — это динамическая растяжка, выходящая на совершенно новый уровень. Это серия упражнений, которые сосредоточены на быстрых и интенсивных скачках движений и особенно эффективны для высокопроизводительных спортсменов. Он подготавливает ваше тело к определенным типам движений. Например, вы делаете быстрые прыжки, чтобы получить больше воздуха в баскетбольной игре! Динамическая растяжка всего тела подготовит вас к любой разминке. Это обязательно улучшит эластичность мышц.

5) Смешайте

Твое тело умное.Он легко привыкает к вещам, так что, если вы продолжаете соблюдать одни и те же режимы тренировок и даже схемы растяжки, эластичность ваших мышц выйдет на плато. По этой причине вам необходимо выполнять широкий спектр тренировок от тяжелой атлетики до бега и плавания, а также выполнять различные виды упражнений на растяжку. Составьте недельный график и перемешайте его. Это также сделает вашу тренировку более увлекательной!

Повышение эластичности мышц

Не существует точной науки, чтобы полностью улучшить эластичность мышц.Но если вы добавите некоторые из этих полезных советов в свой режим, вы обязательно достигнете той большей гибкости, которую ищете, чтобы вы могли достичь своей цели тренировки и выглядеть наилучшим образом!

Развитие упругой прочности — runbritain

Бег — это плиометрическая активность, которая требует от вас хорошей силы упругости, но что это значит и как этого добиться?

Плиометрическое движение требует эксцентрического (растягивающего) сокращения, за которым следует концентрическое (укорачивающее) сокращение той же мышцы.Когда концентрическое сокращение сразу следует за эксцентрическим сокращением, оно намного более динамично и мощнее, чем изометрическое движение из статического положения. Разница в эластичности мышцы. Примерами упражнений, которые используют растяжение / рефлекс мышцы и таким образом накапливают упругую энергию для создания динамического движения, являются прыжки.

Бег на выносливость менее динамичен, чем прыжки, но ваш бег может быть более динамичным, если вы тренируетесь для увеличения силы упругости.Чем больше у вас силы эластичности, тем больше энергии вы можете накапливать и высвобождать в мышцах и сухожилиях, поэтому ваша техника улучшится, и вы станете более эффективным и быстрым. Представьте себе мышечно-сухожильную систему как эластичную ленту. При его растяжении энергия будет накапливаться (эксцентрическая фаза), и эта энергия восстанавливается при сокращении (концентрическая фаза). Мышечные волокна должны быть в состоянии накапливать больше упругой энергии и быстрее и мощнее переходить из эксцентрической фазы в концентрическую, если вы тренируете их этому.

Упражнения, развивающие силу упругости для бега, — это прыжки, прыжки и прыжки. Вы всегда должны помнить, что плиометрическая активность оказывает большое влияние, поэтому эти занятия должны быть короткими и приятными, иначе ваши ноги будут сильно болеть в течение нескольких дней после этого. Плиометрика, включенная в круговую сессию, подойдет. Например, пара станций может быть настроена на пропуск или прыжок на расстояние 10 метров (на одной ноге и обратно на другой).

Ниже приведены еще несколько идей для упражнений. Они прогрессируют с точки зрения интенсивности, поэтому вам следует начать с программы, включающей первую пару, и постепенно продвигать ее по мере адаптации к этой тренировке.

• Хоп-скотч и другие игры, в которых используются комбинированные прыжки с разным расположением ног
• Прыжки со скакалкой
• Прыжки двумя ногами более 10 метров
• Прыжки более 10 метров
• Повторения групповых прыжков
• Повторения сплит-прыжков
• Двуногие прыжки по ступенькам
• Прыжки двойной ногой через низкие препятствия
• Граница по квартире
• В гору
• Спрыгивание с одной коробки / скамейки и сразу на другую
• Бросьте и удерживайте или подпрыгивайте и удерживайте упражнения.Это включает в себя удержание себя в точке амортизации (где мышца переключается с растяжения на укорачивание) на долю секунды перед тем, как перейти к следующему прыжку или прыжку.

•

Обнаружен обратимый механизм, повышающий эластичность мышц — ScienceDaily

Как йога улучшает вашу гибкость? В статье на обложке Cell от 13 марта профессор биологических наук Колумбийского университета Хулио Фернандес и его команда сообщают об открытии новой формы механической памяти, которая регулирует эластичность мышц в соответствии с их историей растяжения.

Используя высокочувствительные атомно-силовые микроскопы, исследователи обнаружили химическую реакцию, повышающую эластичность мышечных белков. Что особенно важно, эта реакция нацелена на молекулы, подвергшиеся действию растягивающей силы. Это открытие меняет наше понимание того, как мышцы реагируют на растяжение, и может привести к новым методам лечения мышечных расстройств.

«Мы открыли эффективный способ настройки эластичности мышц», — говорит Паллав Косури, один из ведущих авторов. «Сначала мы наблюдали эффект на молекулярном уровне, а затем протестировали его вплоть до тканей человека.«

Хулио Фернандес потратил почти два десятилетия на изучение молекулярного происхождения эластичности мышц, новаторские методы работы с одной молекулой, которые сегодня широко используются для изучения механики молекул. В частности, его внимание привлекла одна молекула: белок под названием тайтин. Тайтин, крупнейший белок в организме, также является основным источником пассивной эластичности мышц. Каждая молекула тайтина состоит из длинной цепочки свернутых пучков, напоминающих веревку с сотнями узлов. Титин традиционно рассматривался как пассивный структурный каркас для мышц; однако исследования, проведенные в лаборатории Фернандеса, показывают, что тайтин — это нечто большее, чем кажется на первый взгляд.«Титин — это механический компьютер, который обеспечивает необходимую эластичность каждой мускулатуры нашего тела, включая сердце», — говорит Фернандес. «Обеспечение оптимальной производительности этого компьютера — одна из самых сложных задач, с которыми приходится сталкиваться человеческому организму».

В новом исследовании ведущие авторы Хорхе Алегре-Себоллада и Косури исследовали, как окисление влияет на эластичность тайтина. Уровни окисления повышаются во время мышечной активности как естественное следствие повышенного метаболизма.Исследователи обнаружили, что тайтин содержит необычно большое количество горячих точек окисления — мест, которые склонны к окислению, но что большинство этих пятен спрятано внутри молекулярных складок и поэтому неактивны. Однако растяжение мышцы может заставить тайтин развернуться. Авторы обнаружили, что такое разворачивание обнажает горячие точки, в результате чего тайтин становится все более чувствительным к окислению при растяжении. Заинтригованные этим наблюдением, команда решила исследовать, что происходит с тайтином, когда он окисляется.Они сосредоточились на одной из наиболее распространенных форм окисления, называемой глутатионилированием.

Исследователи заметили, что, как они и ожидали, механическая сила распутала свернутые пучки в тайтине и активировала глутатионилирование. Неожиданно было обнаружено, что этот тип окисления блокирует связки в развернутом состоянии, в результате чего жесткость тайтина резко падает. В отсутствие окисления механическое усилие может вызвать только кратковременные изменения эластичности, длящиеся максимум несколько секунд.Однако эффект механической силы в сочетании с глутатионилированием был гораздо более стойким — жесткость молекул тайтина можно было восстановить только путем обращения вспять окисления.

Соединение этих частей вместе может объяснить, почему сочетание упражнений и растяжки приводит к длительному, но обратимому увеличению гибкости. Физические упражнения способствуют окислительным реакциям, но именно растяжение подготавливает мышцы к окислению. Как только происходят реакции окисления, они блокируют мышечные белки в развернутом состоянии и вызывают устойчивое повышение их эластичности.Мышца возвращается в нормальное состояние, когда мышечные клетки естественным образом удаляют окисление, и этот процесс может занять несколько часов. «Как фанат йоги, я считаю, что мы начинаем понимать увеличение гибкости, вызванное йогой», — говорит Алегре-Себоллада. «Поза собаки лицом вниз — очень эффективный способ развязать узлы в тайтине, позволяя вносить изменения, которые заставляют белок помнить, что он должен оставаться развернутым и мягким». Фернандес и его команда предполагают, что этот тип механической памяти может быть общей чертой большинства эластичных тканей.

Клинически открытие указывает на потенциал использования биохимических средств для изменения эластичности мышц. Такая фармакологическая настройка механики мышц может привести к новым методам лечения сердечных заболеваний и других состояний, влияющих на эластичность мышц, включая дилатационную кардиомиопатию, одну из наиболее частых причин сердечной недостаточности у молодых людей. «Это первоначальное открытие, но последствия очень захватывающие», — говорит Косури. «И это показывает, что нам еще многое предстоит узнать о том, как на самом деле работают наши мышцы.«

История Источник:

Материалы предоставлены Колумбийским университетом . Примечание. Содержимое можно редактировать по стилю и длине.

Структурная основа растяжения миомезина

PLoS Biol. 2012 фев; 10 (2): e1001264.

Лариса Цховребова

Центр структурной молекулярной биологии Astbury и Институт молекулярной и клеточной биологии, Университет Лидса, Лидс, Соединенное Королевство

John Trinick

Центр структурной молекулярной биологии Astbury и Институт молекулярной и клеточной биологии, Университет Лидса, Лидс, Соединенное Королевство

Центр структурной молекулярной биологии Astbury и Институт молекулярной и клеточной биологии, Университет Лидса, Лидс, Соединенное Королевство

Это статья с открытым доступом, распространяемая в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution License, которая разрешает неограниченное использование, распространение и воспроизведение на любом носителе при условии надлежащего указания автора и источника.

Эта статья цитируется в других статьях в PMC.

Abstract

Скелетные и сердечные мышцы — замечательные биологические машины, которые поддерживают и двигают наши тела и обеспечивают ритмическую работу наших легких и сердца. Мышцы не только создают активную сократительную силу, но и пассивно эластичны, что важно для их работоспособности. Происхождение как активных сократительных, так и пассивных сил упругости можно проследить до отдельных белков, составляющих высокоупорядоченную структуру мышц.В этом учебнике мы описываем организацию саркомеров — структурных единиц, вызывающих сокращение, — и природу белков, которые делают мышцы эластичными. В частности, мы фокусируемся на эластичном белке под названием миомезин, новая модульная архитектура которого помогает объяснить эластичность.

Саркомеры

Мышечные волокна возникают в результате слияния дифференцирующихся клеток с образованием длинных многоядерных клеток. Ядра мигрируют к периферии клетки, чтобы освободить место для параллельного расположения миофибрилл — сотни или даже тысячи миофибрилл на клетку — состоящих из серии повторяющихся сократительных единиц, саркомеров, каждая длиной ∼2 мкм ().

Схема структуры саркомера и М-полосы, полученная при электронной микроскопии мышц [ 1] , [2 ].

(а) Расслабленный саркомер. (b) после изометрического сжатия, вызывающего натяжение М-полосы и скольжение между толстыми нитями; (c) Модель M-диапазона, показывающая M-мосты, соединяющие толстые нити, а также дополнительные звенья, соединяющие M-мосты.

Саркомеры поистине замечательны своей почти кристаллической структурой в сочетании со способностью к упругой деформации.В центре каждого саркомера находится ряд расположенных бок о бок биполярных толстых филаментов, образованных в основном из ~ 300 молекул моторного белка миозина. Массив толстых нитей гексагонален в поперечном сечении () и в середине соединен между собой мостиковыми белками, образующими М-полосу. В каждой М-полосе имеется от трех до пяти регистров М-мостов, разделенных интервалами ∼20 нм [1] — [5], в зависимости от типа мышцы. Между толстыми филаментами с обеих сторон расположены массивы тонких филаментов, состоящие в основном из актина, которые поперечно сшиты белками Z-полосы ().Сокращение мышц происходит, когда тонкие волокна втягиваются дальше в массив толстых волокон за счет повторяющихся взаимодействий миозина с актином, тем самым укорачивая саркомер.

Эластичные белки

Эластичность саркомера происходит в основном за счет вспомогательных белков цитоскелета, модульная архитектура и гибкость которых обеспечивают обратимое расширение за счет силы. Один из таких белков, тайтин (также известный как коннектин), самый крупный известный полипептид, имеет длину, достаточную для того, чтобы одна молекула могла простираться между M- и Z-полосами, соединяя в продольном направлении массивы толстых и тонких нитей ().С-конец тайтина находится в М-полосе, откуда он проходит по толстой нити до ее конца. Между толстым концом нити и Z-полосой тайтин образует эластичные связи. Эти соединения помогают толстым нитям оставаться на одинаковом расстоянии между Z-полосами во время активных и пассивных изменений длины саркомера. Без этого центрирующего механизма между противоположными половинами толстой нити во время сжатия возникает дисбаланс сил [6]. Механизм эластичности тайтина иерархический, он использует как гибкость молекулы, так и ее способность обратимо разворачиваться.Считается, что укорочение саркомера заставляет молекулу свернуться в спираль и, как следствие, развивать восстанавливающую силу. Увеличение длины саркомера сначала выпрямляет тайтин, а затем расширяет его неструктурированные области. Растяжение увеличивает напряжение и склонность к восстановлению компактной формы.

Сжатие или пассивное растяжение саркомера также создает боковые силы, ведущие к расширению или сжатию толстых [7] — [10] и тонких решеток нитей [7], [11] — [15], требующих поперечной эластичности как в M- и Z-диапазоны.Дифракция рентгеновских лучей живой покоящейся мышцы показывает, что расстояние между толстыми нитями изменяется обратно пропорционально квадратному корню из длины саркомера [16]. Изометрическое сокращение (когда создается сила, но не допускается укорочение) расширяет решетку толстых нитей с радиальной силой ~ 1 нН на толстую нить, или ~ 10 пН на миозин (в скелетных мышцах лягушки) [15]. Это показывает, что сила, расширяющая массив толстых нитей, велика и увеличивает натяжение в М-полосе и расширяет М-мостики. Во время длительного изометрического сокращения центрирование толстых филаментов с помощью тайтина может нарушиться, что приведет к потере совпадения между филаментами, а также к расширению и размытию М-полос () [6].Острые М-образные полосы восстанавливаются при расслаблении, демонстрируя эластичность М-мостов.

М-мостики образуются в основном из изоформ семейства миомезинов [17], [18] (см. Ссылку [19] для обзора), которые являются членами суперсемейства иммуноглобулинов [20]. Миомезины в основном являются продуктами одного и того же гена [17], [18], [21]; однако один член семейства М-белков кодируется отдельно [22]. Чаще всего они расположены в центре М-полосы, и только один находится на ее краю [23]. Изоформы в различных мышцах также зависят от типа волокон [24], [25].

Миомезины состоят в основном из двух типов доменов, иммуноглобулина (Ig, C2-набор) и фибронектина (тип III, Fn3) [17], [18], [26], [27], оба из которых имеют ∼100 остатков и представляют собой β-структуры с семью или восемью нитями, образующими два листа в виде сэндвича. В каждой молекуле семь Ig и пять Fn3 доменов, организованных как Ig-Ig-Fn3-Fn3-Fn3-Fn3-Fn3-Ig-Ig-Ig-Ig-Ig. Их N-концы также имеют уникальные последовательности, которые различаются между изоформами. Миозин связывается как с миомезином, так и с М-белком вблизи их N-концов: в миомезине связывание происходит с уникальной последовательностью [28], тогда как в М-белке это происходит через два домена Ig, следующие за уникальной последовательностью [29].Миомезин димеризуется через свой C-концевой домен Ig, и предполагается, что этот сквозной димер образует единственный M-мостик [30]. И миомезин, и М-белок взаимодействуют с креатинкиназой мышечного типа (MM-CK) через свои центральные домены Fn3, что согласуется с присутствием этого фермента в M-полосе [31]. Другие компоненты, вероятно, усиливают связывание миомезина / М-белка с толстыми филаментами, поскольку взаимодействие между миозином и М-белком само по себе не образует стабильного комплекса [32].

Расширяемость миомезина

Хотя несколько моделей расположения М-мостов были предложены на основе электронной микроскопии мышц () [1], [2], [5], картированных сайтов связывания и паттернов мечения антител [25], [33] и самовзаимодействия в миомезине [30], [34], молекулярная архитектура M-полосы остается неизвестной.Однако при любом расположении М-мостов механические свойства отдельных компонентов, таких как миомезины, будут определять способность М-диапазона противостоять деформации. Электронная микроскопия предполагает гибкость М-белков [35], [36], вероятно, обусловленную междоменной подвижностью. Это означает, что пассивное наматывание и разматывание может обеспечить низкоэнергетическую адаптацию к слабым силам. Недавние механические эксперименты с одной молекулой показали, что эмбриональные изоформы миомезина имеют дополнительные уникальные последовательности длиной 100 остатков [37], вероятно, увеличивающие растяжимость [38], [39].Однако, поскольку взрослые изоформы лишены сходных уникальных последовательностей, пределы и механизмы растяжимости миомезина во взрослых мышцах остаются неясными. В исследовании Пиноциса и соавт. в этом выпуске журнала PLoS Biology [40] обратились к этому вопросу. Это делает вывод, что α-спиральные междоменные линкеры в миомезине имеют решающее значение: их быстрое разворачивание позволяет более чем удвоить длину, в то время как домены β-структуры и их взаимодействия сохраняются.

Пиноцис и его коллеги исследовали растяжимость миомезина в комбинированном структурном и механическом исследовании пятидоменного С-концевого сегмента My9 – My10 – My11 – My12 – My13 (My9 – My13; в котором домен Ig-My13 отвечает за димеризацию ).Основным использованным методом была рентгеновская кристаллография, которая обычно достигает разрешения ~ 0,3 нм, что позволяет коррелировать детали структуры сложенного полипептида с последовательностью. Однако кристаллизация больших гибких белков затруднена, поэтому Pinotsis et al. использовали стратегию «разделяй и властвуй» для кристаллизации и исследования трех перекрывающихся двух- и трехдоменных фрагментов My9-My13. Подтверждая ожидания авторов [34], [41], полученные структуры показали, что все четыре линкера, соединяющие домены Ig, представляют собой α-спирали с четырьмя или шестью витками.Они назвали новую модульную структуру IgH, подчеркивая связь между доменами Ig β-структуры и α-спиральными линкерами. Единица IgH (состоящая из одного домена Ig и одного спирального линкера) относительно жесткая и приводит к примерно спиральной общей форме димера My9-My13, который имеет длину около 36 нм.

Модель, построенная на основе рентгеновских структур, была независимо подтверждена с помощью электронной микроскопии и малоуглового рассеяния рентгеновских лучей в растворе (SAXS). Электронная микроскопия использовала метод отрицательного окрашивания, который имеет разрешение около 2 нм и достаточно детализирован, чтобы можно было распознать индивидуальные формы белка.Чтобы помочь в интерпретации формы, связывающий мальтозу белок (~ 40 кДа) был слит с N-концом My9-My13, что привело к появлению отчетливой дополнительной массы на концах изображений димеров. Определение формы было улучшено путем усреднения 2000 изображений димеров, которые показали форму, аналогичную той, которая была построена из кристаллических структур. Ab initio моделирование данных SAXS также предложило примерно спиральный димер длиной около 36 нм, что согласуется с моделями кристаллографии и электронной микроскопии, но также предполагает степень гибкости.Мутации в линкерах подтвердили их важность для поддержания общей формы молекулы.

Для изучения механики миомезина было выполнено вытягивание одной молекулы димера My9 – My13 с помощью атомно-силовой спектроскопии (АСМ). Для этого димеры адсорбировались на поверхность никель-нитрилотриуксусной кислоты (NTA) через поли-His-метки на их N-концах. Эластичность была исследована с помощью кантилеверного зонда АСМ для поглощения свободного конца димера и его натяжения. Кривые силы-удлинения выявили пиковую структуру пиков, каждый пик отражал развертывание домена β-структуры, аналогичного тому, что наблюдается при вытягивании тайтина.Однако интересным различием кривых растяжения силы My9 – My13 было наличие плато, предшествовавших серии пиков с зубчатым венцом. Длина плато и относительно низкая сила, при которой они наблюдались, соответствовали разворачиванию α-спиральных линкеров между доменами Ig. Повторное растяжение и релаксация указывает на то, что разворачивание линкера происходит быстро и близко к равновесию, и что этот механизм может более чем в два раза превышать длину My9-My13 без разворачивания доменов Ig.

Исследование Pinotsis et al.является хорошим примером подхода «разделяй и властвуй», заключающегося в детальном изучении структуры и механики сложных белковых структур. Новые данные обогащают наши знания о механике модульных белков, образующих мышечный цитоскелет. Они предлагают простой механизм того, как М-полоса поглощает растягивающие силы поперечных и продольных движений между толстыми нитями и удерживает их в учете. Однако следует отметить, что исследуемый фрагмент миомезина составляет менее половины молекулы и, следовательно, может не отражать его полный механический потенциал.Схемы расположения миомезина предполагают, что эластичность M-band скорее всего задействует больше, чем My9-My13. Вероятно, будет иерархия событий, начинающаяся с выпрямления молекул и последующим развертыванием различных областей в зависимости от их относительной механической прочности, как это наблюдается в эластичности саркомеров на основе тайтина. Важным предварительным условием для более глубокого понимания эластичности саркомера также является описание саркомера с более высоким разрешением, достаточно подробное, чтобы можно было распознать формы белков, на основании чего мы сможем протестировать модели, полученные в результате исследований компонентных молекул.

Сноски

Авторы заявили об отсутствии конкурирующих интересов.

Авторы поддерживаются British Heart Foundation (LT и JT) и консорциумом EU MUZIC (JT). Финансирующие организации не играли никакой роли в дизайне исследования, сборе и анализе данных, принятии решения о публикации или подготовке рукописи.

Ссылки

2. Лютер П., Сквайр Дж. Трехмерная структура М-области мышцы позвоночных. J Mol Biol. 1978; 125: 313–324. [PubMed] [Google Scholar] 3.Паск Х. Т., Джонс К. Л., Лютер П. К., Сквайр Дж. М. Структура М-диапазона, взаимодействия М-моста и скорость сокращения в сердечных мышцах позвоночных. J Muscle Res Cell Motil. 1994; 15: 633–645. [PubMed] [Google Scholar] 4. Эдман А.К., Сквайр Дж. М., Сьёстром М. Тонкая структура А-полосы в криосрезах — разнообразие структуры М-полосы в мышцах куриной грудки. J Ultrastr Mol Str Res. 1988; 100: 1–12. [PubMed] [Google Scholar] 5. Лютер П., Сквайр Дж. Трехмерная структура М-области мышц позвоночных. J Mol Biol.1978; 125: 313–324. [PubMed] [Google Scholar] 6. Хоровиц Р., Подольский Р. Дж. Позиционная стабильность толстых нитей в активированных скелетных мышцах зависит от длины саркомера: доказательства роли тайтиновых нитей. J Cell Biol. 1987; 105: 2217–2223. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 7. Эллиотт Г. Ф., Лоуи Дж., Миллман Б. М. Исследования дифракции рентгеновских лучей под низкими углами живых поперечнополосатых мышц во время сокращения. J Mol Biol. 1967; 25: 31–45. [PubMed] [Google Scholar] 8. Мацубара И., Миллман Б. М. Рентгенограммы сердечной мышцы млекопитающих.J Mol Biol. 1974; 82: 527–536. [PubMed] [Google Scholar] 9. Мацубара И., Эллиотт Г. Ф. Рентгеновские дифракционные исследования отдельных волокон скелетных мышц лягушки без кожи. J Mol Biol. 1972: 72: 657–669. [PubMed] [Google Scholar] 10. Ирвинг Т. С., Конхилас Дж., Перри Д., Фишетти Р., де Томбе П. П. Расстояние между решетками миофиламентов как функция длины саркомера в изолированном миокарде крысы. Am J Physiol-HCP. 2000; 279: h3568 – h3573. [PubMed] [Google Scholar] 11. Ямагути М., Фуллер Г. А., Кломкло В., Ямано С., Оба Т. Структурное разнообразие Z-линии в одиночном мышечном волокне лягушки в пассивном состоянии.J Muscle Res Cell Motil. 1999; 20: 371–381. [PubMed] [Google Scholar] 12. Гольдштейн М.А., Шрётер Дж. П., Майкл Л. Х. Роль Z-диапазона в механических свойствах сердца. FASEB J. 1991; 5: 2167–2174. [PubMed] [Google Scholar] 13. Ю. Л. Ц., Лимн Р. В., Подольский Р. Дж. Характеристика неиндексируемого экваториального отражения рентгеновских лучей от портняжной мышцы лягушки. J Mol Biol. 1977; 115: 455–464. [PubMed] [Google Scholar] 14. Ирвинг Т.К., Миллман Б.М. Решетки I-образной и А-полосы Z-образной линии неповрежденной портняжной мышцы лягушки с измененным расстоянием между нитями.J Muscle Res Cell Motil. 1992; 13: 100–105. [PubMed] [Google Scholar] 15. Ирвинг Т.К., Ли К.Н., Уильямс Б.А., Миллман Б.М. Расстояния решетки Z / I и A-полос в скелетных мышцах лягушки: эффекты сокращения и осмолярности. J Muscle Res Cell Motil. 1998; 19: 811–823. [PubMed] [Google Scholar] 16. Эллиотт Г. Ф., Лоуи Дж., Уортингтон С. Р. Рентгеновское и световое исследование решетки волокон поперечно-полосатой мышцы в живом состоянии и в окоченении. J Mol Biol. 1963; 6: 295–305. [Google Scholar] 17. Штайнер Ф., Вебер К., Фюрст Д.Белки O. M группы миомезин и скелемин кодируются одним и тем же геном: анализ его организации и экспрессии. Геномика. 1999; 56: 78–89. [PubMed] [Google Scholar] 18. Шонауэр Р., Ланге С., Хирши А., Элер Э, Перриар Дж. К., Агаркова И. Миомезин 3, новый структурный компонент М-полосы в поперечно-полосатой мышце. J Mol Biol. 2008; 376: 338–351. [PubMed] [Google Scholar] 19. Агаркова И., Перриар Дж. С. М-образная полоса: эластичная ткань, которая сшивает толстые нити в центре саркомера. TICB. 2005. 15: 477–485.[PubMed] [Google Scholar] 20. Кенни П. А., Листон Э. М., Хиггинс Д. Г. Молекулярная эволюция доменов иммуноглобулина и фибронектина в тайтине и родственных мышечных белках. Ген. 1999; 232: 11–23. [PubMed] [Google Scholar] 21. Спил Э. Дж. М., ван дер Вен П. Ф. М., Альбрехтс Дж. К. М., Рамакерс Ф. С. С., Фюрст Д. О., Хопман А. Х. Н. Приписывание человеческого гена саркомерного белка М-диапазона миомезина (MYOM1) к 18p11.31 – p11.32. Геномика. 1998. 54: 184–186. [PubMed] [Google Scholar] 22. Ван дер Вен П. Ф. М., Спил Э.Дж. М., Альбрехтс Дж. С. М., Рамакерс Ф. С. С., Хопман А. Х. Н., Фюрст Д. О. Присвоение человеческого гена М-белка эндосаркомерного цитоскелета (MYOM2) 8p23.3. Геномика. 1999; 55: 253–255. [PubMed] [Google Scholar] 23. Прайс М.Г. Скелемины — цитоскелетные белки, расположенные в периферии М-дисков в поперечно-полосатых мышцах млекопитающих. J Cell Biol. 1987. 104: 1325–1336. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 24. Grove B.K, Kurer V, Lehner C, Doetschman T.C, Perriard J.C, Eppenberger H.M. Новый белок скелетных мышц массой 185000 дальтон, обнаруженный с помощью моноклональных антител.J Cell Biol. 1984. 98: 518–524. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 25. Оберманн В.М. Дж., Готель М., Штайнер Ф., ван дер Вен П.Ф., Вебер К., Фюрст Д.О. Структура саркомерной полосы М: локализация определенных доменов миомезина, М-белка и карбоксиконцевой области 250 кДа тайтин методом иммуноэлектронной микроскопии. J Cell Biol. 1996; 134: 1441–1453. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 26. Прайс М.Г., Гомер Р.Х. Скелемин, белок периферии М-диска цитоскелета, содержит мотивы распознавания адгезии и белки промежуточных филаментов.J Biol Chem. 1993; 268: 21800–21810. [PubMed] [Google Scholar] 27. Винкемайер У., Оберманн В., Вебер К., Фюрст Д. О. Глобулярный головной домен тайтина простирается в центр саркомерной М-полосы — клонирование кДНК, картирование эпитопов и иммуноэлектронная микроскопия двух тайтин-ассоциированных белков. J Cell Sci. 1993; 106: 319–330. [PubMed] [Google Scholar] 28. Оберман В. М. Дж, Гаутель М., Вебер К., Фюрст Д. О. Молекулярная структура саркомерной полосы М: Картирование связывающих доменов тайтина и миозина в миомезине и идентификация потенциального регуляторного сайта фосфорилирования в миомезине.EMBO J. 1997; 16: 211–220. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 29. Оберман В. М. Дж, ван дер Вен П. Ф. М., Штайнер Ф., Вебер К., Фюрст Д. О. Картирование миозин-связывающего домена и регуляторного сайта фосфорилирования в М-белке, структурном белке саркомерной М-полосы. Mol Biol Cell. 1998. 9: 829–840. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 30. Lange S, Himmel M, Auerbach D, Agarkova I, Hayess K, Fürst D. O, Perriard J-C, Ehler E. Димеризация миомезина: последствия для структуры саркомерной M-полосы.J Mol Biol. 2005; 345: 289–298. [PubMed] [Google Scholar] 31. Хорнеманн Т., Кемпа С., Химмель М., Хейесс К., Фюрст Д. О. и др. Креатинкиназа мышечного типа взаимодействует с центральными доменами белков М-диапазона, миомезина и М-белка. J Mol Biol. 2003. 332: 877–887. [PubMed] [Google Scholar] 32. Вудхед Дж. Л., Лоуи С. Исследование in vitro взаимодействий М-белка скелетных мышц и креатинкиназы с миозином и его субфрагментами. J Mol Biol. 1983; 168: 831–846. [PubMed] [Google Scholar] 33. Фукудзава А., Ланге С., Холт М., Вихола А., Карминьяк В., Феррейро А., Удд Б., Готель М.Взаимодействие с тайтином и миомезином нацелено на обскурин и подобный обскурину 1 в M-диапазон — последствия для наследственных миопатий. J Cell Sci. 2008; 121: 1841–1851. [PubMed] [Google Scholar] 34. Пиноцис Н., Ланге С., Перриар Дж. К., Свергун Д. И., Вильманнс М. Молекулярная основа сборки С-конца от хвоста к хвосту саркомерного белка миомезина филаментов. EMBO J. 2008; 27: 253–264. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 35. Вудхед Дж. Л., Лоуи С. Размер и форма М-белка скелетных мышц. J Mol Biol.1982; 157: 149–154. [PubMed] [Google Scholar] 36. Оберманн В. М. Дж., Плессманн Ю., Вебер К., Фурст Д. О. Очистка и биохимическая характеристика миомезина, миозин-связывающего и тайтин-связывающего белка из скелетных мышц крупного рогатого скота. Eur J Bioch. 1995; 233: 110–115. [PubMed] [Google Scholar] 37. Агаркова И., Ауэрбах Д., Элер Э, Перриар Дж. С. Новый маркер эмбрионального сердца позвоночных, изоформа EH-миомезина. J Biol Chem. 2000; 275: 10256–10264. [PubMed] [Google Scholar] 38. Бертончини П., Шенауэр Р., Агаркова И., Хегнер М., Перриар Дж.C, Güntherodt H-J. Изучение механических свойств белков миомезина с помощью спектроскопии динамических сил. J Mol Biol. 2005; 348: 1127–1137. [PubMed] [Google Scholar] 39. Schoenauer R, Bertoncini P, Machaidze G, Aebi U, Perriard J.C, Hegner M, Agarkova I. Myomesin — это молекулярная пружина с адаптируемой эластичностью. J Mol Biol. 2005; 349: 367–379. [PubMed] [Google Scholar] 41. Беркемайер Ф., Бертц М., Сяо С., Пиноцис Н., Вильманнс М., Гретер Ф., Риф М. Быстро сворачивающиеся альфа-спирали как обратимые поглотители напряжения в миомезине мышечного белка.Proc Natl Acad Sci U S. A. 2011; 108: 14139–14144. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Структурная основа растяжения миомезина

PLoS Biol. 2012 фев; 10 (2): e1001264.

Лариса Цховребова

Центр структурной молекулярной биологии Astbury и Институт молекулярной и клеточной биологии, Университет Лидса, Лидс, Соединенное Королевство

John Trinick

Центр структурной молекулярной биологии Astbury и Институт молекулярной и клеточной биологии, Университет Лидса, Лидс, Соединенное Королевство

Центр структурной молекулярной биологии Astbury и Институт молекулярной и клеточной биологии, Университет Лидса, Лидс, Соединенное Королевство

Это статья с открытым доступом, распространяемая в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution License, которая разрешает неограниченное использование, распространение и воспроизведение на любом носителе при условии надлежащего указания автора и источника.

Эта статья цитируется в других статьях в PMC.

Abstract

Скелетные и сердечные мышцы — замечательные биологические машины, которые поддерживают и двигают наши тела и обеспечивают ритмическую работу наших легких и сердца. Мышцы не только создают активную сократительную силу, но и пассивно эластичны, что важно для их работоспособности. Происхождение как активных сократительных, так и пассивных сил упругости можно проследить до отдельных белков, составляющих высокоупорядоченную структуру мышц.В этом учебнике мы описываем организацию саркомеров — структурных единиц, вызывающих сокращение, — и природу белков, которые делают мышцы эластичными. В частности, мы фокусируемся на эластичном белке под названием миомезин, новая модульная архитектура которого помогает объяснить эластичность.

Саркомеры

Мышечные волокна возникают в результате слияния дифференцирующихся клеток с образованием длинных многоядерных клеток. Ядра мигрируют к периферии клетки, чтобы освободить место для параллельного расположения миофибрилл — сотни или даже тысячи миофибрилл на клетку — состоящих из серии повторяющихся сократительных единиц, саркомеров, каждая длиной ∼2 мкм ().

Схема структуры саркомера и М-полосы, полученная при электронной микроскопии мышц [ 1] , [2 ].

(а) Расслабленный саркомер. (b) после изометрического сжатия, вызывающего натяжение М-полосы и скольжение между толстыми нитями; (c) Модель M-диапазона, показывающая M-мосты, соединяющие толстые нити, а также дополнительные звенья, соединяющие M-мосты.

Саркомеры поистине замечательны своей почти кристаллической структурой в сочетании со способностью к упругой деформации.В центре каждого саркомера находится ряд расположенных бок о бок биполярных толстых филаментов, образованных в основном из ~ 300 молекул моторного белка миозина. Массив толстых нитей гексагонален в поперечном сечении () и в середине соединен между собой мостиковыми белками, образующими М-полосу. В каждой М-полосе имеется от трех до пяти регистров М-мостов, разделенных интервалами ∼20 нм [1] — [5], в зависимости от типа мышцы. Между толстыми филаментами с обеих сторон расположены массивы тонких филаментов, состоящие в основном из актина, которые поперечно сшиты белками Z-полосы ().Сокращение мышц происходит, когда тонкие волокна втягиваются дальше в массив толстых волокон за счет повторяющихся взаимодействий миозина с актином, тем самым укорачивая саркомер.

Эластичные белки

Эластичность саркомера происходит в основном за счет вспомогательных белков цитоскелета, модульная архитектура и гибкость которых обеспечивают обратимое расширение за счет силы. Один из таких белков, тайтин (также известный как коннектин), самый крупный известный полипептид, имеет длину, достаточную для того, чтобы одна молекула могла простираться между M- и Z-полосами, соединяя в продольном направлении массивы толстых и тонких нитей ().С-конец тайтина находится в М-полосе, откуда он проходит по толстой нити до ее конца. Между толстым концом нити и Z-полосой тайтин образует эластичные связи. Эти соединения помогают толстым нитям оставаться на одинаковом расстоянии между Z-полосами во время активных и пассивных изменений длины саркомера. Без этого центрирующего механизма между противоположными половинами толстой нити во время сжатия возникает дисбаланс сил [6]. Механизм эластичности тайтина иерархический, он использует как гибкость молекулы, так и ее способность обратимо разворачиваться.Считается, что укорочение саркомера заставляет молекулу свернуться в спираль и, как следствие, развивать восстанавливающую силу. Увеличение длины саркомера сначала выпрямляет тайтин, а затем расширяет его неструктурированные области. Растяжение увеличивает напряжение и склонность к восстановлению компактной формы.

Сжатие или пассивное растяжение саркомера также создает боковые силы, ведущие к расширению или сжатию толстых [7] — [10] и тонких решеток нитей [7], [11] — [15], требующих поперечной эластичности как в M- и Z-диапазоны.Дифракция рентгеновских лучей живой покоящейся мышцы показывает, что расстояние между толстыми нитями изменяется обратно пропорционально квадратному корню из длины саркомера [16]. Изометрическое сокращение (когда создается сила, но не допускается укорочение) расширяет решетку толстых нитей с радиальной силой ~ 1 нН на толстую нить, или ~ 10 пН на миозин (в скелетных мышцах лягушки) [15]. Это показывает, что сила, расширяющая массив толстых нитей, велика и увеличивает натяжение в М-полосе и расширяет М-мостики. Во время длительного изометрического сокращения центрирование толстых филаментов с помощью тайтина может нарушиться, что приведет к потере совпадения между филаментами, а также к расширению и размытию М-полос () [6].Острые М-образные полосы восстанавливаются при расслаблении, демонстрируя эластичность М-мостов.

М-мостики образуются в основном из изоформ семейства миомезинов [17], [18] (см. Ссылку [19] для обзора), которые являются членами суперсемейства иммуноглобулинов [20]. Миомезины в основном являются продуктами одного и того же гена [17], [18], [21]; однако один член семейства М-белков кодируется отдельно [22]. Чаще всего они расположены в центре М-полосы, и только один находится на ее краю [23]. Изоформы в различных мышцах также зависят от типа волокон [24], [25].

Миомезины состоят в основном из двух типов доменов, иммуноглобулина (Ig, C2-набор) и фибронектина (тип III, Fn3) [17], [18], [26], [27], оба из которых имеют ∼100 остатков и представляют собой β-структуры с семью или восемью нитями, образующими два листа в виде сэндвича. В каждой молекуле семь Ig и пять Fn3 доменов, организованных как Ig-Ig-Fn3-Fn3-Fn3-Fn3-Fn3-Ig-Ig-Ig-Ig-Ig. Их N-концы также имеют уникальные последовательности, которые различаются между изоформами. Миозин связывается как с миомезином, так и с М-белком вблизи их N-концов: в миомезине связывание происходит с уникальной последовательностью [28], тогда как в М-белке это происходит через два домена Ig, следующие за уникальной последовательностью [29].Миомезин димеризуется через свой C-концевой домен Ig, и предполагается, что этот сквозной димер образует единственный M-мостик [30]. И миомезин, и М-белок взаимодействуют с креатинкиназой мышечного типа (MM-CK) через свои центральные домены Fn3, что согласуется с присутствием этого фермента в M-полосе [31]. Другие компоненты, вероятно, усиливают связывание миомезина / М-белка с толстыми филаментами, поскольку взаимодействие между миозином и М-белком само по себе не образует стабильного комплекса [32].

Расширяемость миомезина

Хотя несколько моделей расположения М-мостов были предложены на основе электронной микроскопии мышц () [1], [2], [5], картированных сайтов связывания и паттернов мечения антител [25], [33] и самовзаимодействия в миомезине [30], [34], молекулярная архитектура M-полосы остается неизвестной.Однако при любом расположении М-мостов механические свойства отдельных компонентов, таких как миомезины, будут определять способность М-диапазона противостоять деформации. Электронная микроскопия предполагает гибкость М-белков [35], [36], вероятно, обусловленную междоменной подвижностью. Это означает, что пассивное наматывание и разматывание может обеспечить низкоэнергетическую адаптацию к слабым силам. Недавние механические эксперименты с одной молекулой показали, что эмбриональные изоформы миомезина имеют дополнительные уникальные последовательности длиной 100 остатков [37], вероятно, увеличивающие растяжимость [38], [39].Однако, поскольку взрослые изоформы лишены сходных уникальных последовательностей, пределы и механизмы растяжимости миомезина во взрослых мышцах остаются неясными. В исследовании Пиноциса и соавт. в этом выпуске журнала PLoS Biology [40] обратились к этому вопросу. Это делает вывод, что α-спиральные междоменные линкеры в миомезине имеют решающее значение: их быстрое разворачивание позволяет более чем удвоить длину, в то время как домены β-структуры и их взаимодействия сохраняются.

Пиноцис и его коллеги исследовали растяжимость миомезина в комбинированном структурном и механическом исследовании пятидоменного С-концевого сегмента My9 – My10 – My11 – My12 – My13 (My9 – My13; в котором домен Ig-My13 отвечает за димеризацию ).Основным использованным методом была рентгеновская кристаллография, которая обычно достигает разрешения ~ 0,3 нм, что позволяет коррелировать детали структуры сложенного полипептида с последовательностью. Однако кристаллизация больших гибких белков затруднена, поэтому Pinotsis et al. использовали стратегию «разделяй и властвуй» для кристаллизации и исследования трех перекрывающихся двух- и трехдоменных фрагментов My9-My13. Подтверждая ожидания авторов [34], [41], полученные структуры показали, что все четыре линкера, соединяющие домены Ig, представляют собой α-спирали с четырьмя или шестью витками.Они назвали новую модульную структуру IgH, подчеркивая связь между доменами Ig β-структуры и α-спиральными линкерами. Единица IgH (состоящая из одного домена Ig и одного спирального линкера) относительно жесткая и приводит к примерно спиральной общей форме димера My9-My13, который имеет длину около 36 нм.

Модель, построенная на основе рентгеновских структур, была независимо подтверждена с помощью электронной микроскопии и малоуглового рассеяния рентгеновских лучей в растворе (SAXS). Электронная микроскопия использовала метод отрицательного окрашивания, который имеет разрешение около 2 нм и достаточно детализирован, чтобы можно было распознать индивидуальные формы белка.Чтобы помочь в интерпретации формы, связывающий мальтозу белок (~ 40 кДа) был слит с N-концом My9-My13, что привело к появлению отчетливой дополнительной массы на концах изображений димеров. Определение формы было улучшено путем усреднения 2000 изображений димеров, которые показали форму, аналогичную той, которая была построена из кристаллических структур. Ab initio моделирование данных SAXS также предложило примерно спиральный димер длиной около 36 нм, что согласуется с моделями кристаллографии и электронной микроскопии, но также предполагает степень гибкости.Мутации в линкерах подтвердили их важность для поддержания общей формы молекулы.

Для изучения механики миомезина было выполнено вытягивание одной молекулы димера My9 – My13 с помощью атомно-силовой спектроскопии (АСМ). Для этого димеры адсорбировались на поверхность никель-нитрилотриуксусной кислоты (NTA) через поли-His-метки на их N-концах. Эластичность была исследована с помощью кантилеверного зонда АСМ для поглощения свободного конца димера и его натяжения. Кривые силы-удлинения выявили пиковую структуру пиков, каждый пик отражал развертывание домена β-структуры, аналогичного тому, что наблюдается при вытягивании тайтина.Однако интересным различием кривых растяжения силы My9 – My13 было наличие плато, предшествовавших серии пиков с зубчатым венцом. Длина плато и относительно низкая сила, при которой они наблюдались, соответствовали разворачиванию α-спиральных линкеров между доменами Ig. Повторное растяжение и релаксация указывает на то, что разворачивание линкера происходит быстро и близко к равновесию, и что этот механизм может более чем в два раза превышать длину My9-My13 без разворачивания доменов Ig.

Исследование Pinotsis et al.является хорошим примером подхода «разделяй и властвуй», заключающегося в детальном изучении структуры и механики сложных белковых структур. Новые данные обогащают наши знания о механике модульных белков, образующих мышечный цитоскелет. Они предлагают простой механизм того, как М-полоса поглощает растягивающие силы поперечных и продольных движений между толстыми нитями и удерживает их в учете. Однако следует отметить, что исследуемый фрагмент миомезина составляет менее половины молекулы и, следовательно, может не отражать его полный механический потенциал.Схемы расположения миомезина предполагают, что эластичность M-band скорее всего задействует больше, чем My9-My13. Вероятно, будет иерархия событий, начинающаяся с выпрямления молекул и последующим развертыванием различных областей в зависимости от их относительной механической прочности, как это наблюдается в эластичности саркомеров на основе тайтина. Важным предварительным условием для более глубокого понимания эластичности саркомера также является описание саркомера с более высоким разрешением, достаточно подробное, чтобы можно было распознать формы белков, на основании чего мы сможем протестировать модели, полученные в результате исследований компонентных молекул.

Сноски

Авторы заявили об отсутствии конкурирующих интересов.

Авторы поддерживаются British Heart Foundation (LT и JT) и консорциумом EU MUZIC (JT). Финансирующие организации не играли никакой роли в дизайне исследования, сборе и анализе данных, принятии решения о публикации или подготовке рукописи.

Ссылки

2. Лютер П., Сквайр Дж. Трехмерная структура М-области мышцы позвоночных. J Mol Biol. 1978; 125: 313–324. [PubMed] [Google Scholar] 3.Паск Х. Т., Джонс К. Л., Лютер П. К., Сквайр Дж. М. Структура М-диапазона, взаимодействия М-моста и скорость сокращения в сердечных мышцах позвоночных. J Muscle Res Cell Motil. 1994; 15: 633–645. [PubMed] [Google Scholar] 4. Эдман А.К., Сквайр Дж. М., Сьёстром М. Тонкая структура А-полосы в криосрезах — разнообразие структуры М-полосы в мышцах куриной грудки. J Ultrastr Mol Str Res. 1988; 100: 1–12. [PubMed] [Google Scholar] 5. Лютер П., Сквайр Дж. Трехмерная структура М-области мышц позвоночных. J Mol Biol.1978; 125: 313–324. [PubMed] [Google Scholar] 6. Хоровиц Р., Подольский Р. Дж. Позиционная стабильность толстых нитей в активированных скелетных мышцах зависит от длины саркомера: доказательства роли тайтиновых нитей. J Cell Biol. 1987; 105: 2217–2223. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 7. Эллиотт Г. Ф., Лоуи Дж., Миллман Б. М. Исследования дифракции рентгеновских лучей под низкими углами живых поперечнополосатых мышц во время сокращения. J Mol Biol. 1967; 25: 31–45. [PubMed] [Google Scholar] 8. Мацубара И., Миллман Б. М. Рентгенограммы сердечной мышцы млекопитающих.J Mol Biol. 1974; 82: 527–536. [PubMed] [Google Scholar] 9. Мацубара И., Эллиотт Г. Ф. Рентгеновские дифракционные исследования отдельных волокон скелетных мышц лягушки без кожи. J Mol Biol. 1972: 72: 657–669. [PubMed] [Google Scholar] 10. Ирвинг Т. С., Конхилас Дж., Перри Д., Фишетти Р., де Томбе П. П. Расстояние между решетками миофиламентов как функция длины саркомера в изолированном миокарде крысы. Am J Physiol-HCP. 2000; 279: h3568 – h3573. [PubMed] [Google Scholar] 11. Ямагути М., Фуллер Г. А., Кломкло В., Ямано С., Оба Т. Структурное разнообразие Z-линии в одиночном мышечном волокне лягушки в пассивном состоянии.J Muscle Res Cell Motil. 1999; 20: 371–381. [PubMed] [Google Scholar] 12. Гольдштейн М.А., Шрётер Дж. П., Майкл Л. Х. Роль Z-диапазона в механических свойствах сердца. FASEB J. 1991; 5: 2167–2174. [PubMed] [Google Scholar] 13. Ю. Л. Ц., Лимн Р. В., Подольский Р. Дж. Характеристика неиндексируемого экваториального отражения рентгеновских лучей от портняжной мышцы лягушки. J Mol Biol. 1977; 115: 455–464. [PubMed] [Google Scholar] 14. Ирвинг Т.К., Миллман Б.М. Решетки I-образной и А-полосы Z-образной линии неповрежденной портняжной мышцы лягушки с измененным расстоянием между нитями.J Muscle Res Cell Motil. 1992; 13: 100–105. [PubMed] [Google Scholar] 15. Ирвинг Т.К., Ли К.Н., Уильямс Б.А., Миллман Б.М. Расстояния решетки Z / I и A-полос в скелетных мышцах лягушки: эффекты сокращения и осмолярности. J Muscle Res Cell Motil. 1998; 19: 811–823. [PubMed] [Google Scholar] 16. Эллиотт Г. Ф., Лоуи Дж., Уортингтон С. Р. Рентгеновское и световое исследование решетки волокон поперечно-полосатой мышцы в живом состоянии и в окоченении. J Mol Biol. 1963; 6: 295–305. [Google Scholar] 17. Штайнер Ф., Вебер К., Фюрст Д.Белки O. M группы миомезин и скелемин кодируются одним и тем же геном: анализ его организации и экспрессии. Геномика. 1999; 56: 78–89. [PubMed] [Google Scholar] 18. Шонауэр Р., Ланге С., Хирши А., Элер Э, Перриар Дж. К., Агаркова И. Миомезин 3, новый структурный компонент М-полосы в поперечно-полосатой мышце. J Mol Biol. 2008; 376: 338–351. [PubMed] [Google Scholar] 19. Агаркова И., Перриар Дж. С. М-образная полоса: эластичная ткань, которая сшивает толстые нити в центре саркомера. TICB. 2005. 15: 477–485.[PubMed] [Google Scholar] 20. Кенни П. А., Листон Э. М., Хиггинс Д. Г. Молекулярная эволюция доменов иммуноглобулина и фибронектина в тайтине и родственных мышечных белках. Ген. 1999; 232: 11–23. [PubMed] [Google Scholar] 21. Спил Э. Дж. М., ван дер Вен П. Ф. М., Альбрехтс Дж. К. М., Рамакерс Ф. С. С., Фюрст Д. О., Хопман А. Х. Н. Приписывание человеческого гена саркомерного белка М-диапазона миомезина (MYOM1) к 18p11.31 – p11.32. Геномика. 1998. 54: 184–186. [PubMed] [Google Scholar] 22. Ван дер Вен П. Ф. М., Спил Э.Дж. М., Альбрехтс Дж. С. М., Рамакерс Ф. С. С., Хопман А. Х. Н., Фюрст Д. О. Присвоение человеческого гена М-белка эндосаркомерного цитоскелета (MYOM2) 8p23.3. Геномика. 1999; 55: 253–255. [PubMed] [Google Scholar] 23. Прайс М.Г. Скелемины — цитоскелетные белки, расположенные в периферии М-дисков в поперечно-полосатых мышцах млекопитающих. J Cell Biol. 1987. 104: 1325–1336. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 24. Grove B.K, Kurer V, Lehner C, Doetschman T.C, Perriard J.C, Eppenberger H.M. Новый белок скелетных мышц массой 185000 дальтон, обнаруженный с помощью моноклональных антител.J Cell Biol. 1984. 98: 518–524. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 25. Оберманн В.М. Дж., Готель М., Штайнер Ф., ван дер Вен П.Ф., Вебер К., Фюрст Д.О. Структура саркомерной полосы М: локализация определенных доменов миомезина, М-белка и карбоксиконцевой области 250 кДа тайтин методом иммуноэлектронной микроскопии. J Cell Biol. 1996; 134: 1441–1453. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 26. Прайс М.Г., Гомер Р.Х. Скелемин, белок периферии М-диска цитоскелета, содержит мотивы распознавания адгезии и белки промежуточных филаментов.J Biol Chem. 1993; 268: 21800–21810. [PubMed] [Google Scholar] 27. Винкемайер У., Оберманн В., Вебер К., Фюрст Д. О. Глобулярный головной домен тайтина простирается в центр саркомерной М-полосы — клонирование кДНК, картирование эпитопов и иммуноэлектронная микроскопия двух тайтин-ассоциированных белков. J Cell Sci. 1993; 106: 319–330. [PubMed] [Google Scholar] 28. Оберман В. М. Дж, Гаутель М., Вебер К., Фюрст Д. О. Молекулярная структура саркомерной полосы М: Картирование связывающих доменов тайтина и миозина в миомезине и идентификация потенциального регуляторного сайта фосфорилирования в миомезине.EMBO J. 1997; 16: 211–220. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 29. Оберман В. М. Дж, ван дер Вен П. Ф. М., Штайнер Ф., Вебер К., Фюрст Д. О. Картирование миозин-связывающего домена и регуляторного сайта фосфорилирования в М-белке, структурном белке саркомерной М-полосы. Mol Biol Cell. 1998. 9: 829–840. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 30. Lange S, Himmel M, Auerbach D, Agarkova I, Hayess K, Fürst D. O, Perriard J-C, Ehler E. Димеризация миомезина: последствия для структуры саркомерной M-полосы.J Mol Biol. 2005; 345: 289–298. [PubMed] [Google Scholar] 31. Хорнеманн Т., Кемпа С., Химмель М., Хейесс К., Фюрст Д. О. и др. Креатинкиназа мышечного типа взаимодействует с центральными доменами белков М-диапазона, миомезина и М-белка. J Mol Biol. 2003. 332: 877–887. [PubMed] [Google Scholar] 32. Вудхед Дж. Л., Лоуи С. Исследование in vitro взаимодействий М-белка скелетных мышц и креатинкиназы с миозином и его субфрагментами. J Mol Biol. 1983; 168: 831–846. [PubMed] [Google Scholar] 33. Фукудзава А., Ланге С., Холт М., Вихола А., Карминьяк В., Феррейро А., Удд Б., Готель М.Взаимодействие с тайтином и миомезином нацелено на обскурин и подобный обскурину 1 в M-диапазон — последствия для наследственных миопатий. J Cell Sci. 2008; 121: 1841–1851. [PubMed] [Google Scholar] 34. Пиноцис Н., Ланге С., Перриар Дж. К., Свергун Д. И., Вильманнс М. Молекулярная основа сборки С-конца от хвоста к хвосту саркомерного белка миомезина филаментов. EMBO J. 2008; 27: 253–264. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 35. Вудхед Дж. Л., Лоуи С. Размер и форма М-белка скелетных мышц. J Mol Biol.1982; 157: 149–154. [PubMed] [Google Scholar] 36. Оберманн В. М. Дж., Плессманн Ю., Вебер К., Фурст Д. О. Очистка и биохимическая характеристика миомезина, миозин-связывающего и тайтин-связывающего белка из скелетных мышц крупного рогатого скота. Eur J Bioch. 1995; 233: 110–115. [PubMed] [Google Scholar] 37. Агаркова И., Ауэрбах Д., Элер Э, Перриар Дж. С. Новый маркер эмбрионального сердца позвоночных, изоформа EH-миомезина. J Biol Chem. 2000; 275: 10256–10264. [PubMed] [Google Scholar] 38. Бертончини П., Шенауэр Р., Агаркова И., Хегнер М., Перриар Дж.C, Güntherodt H-J. Изучение механических свойств белков миомезина с помощью спектроскопии динамических сил. J Mol Biol. 2005; 348: 1127–1137. [PubMed] [Google Scholar] 39. Schoenauer R, Bertoncini P, Machaidze G, Aebi U, Perriard J.C, Hegner M, Agarkova I. Myomesin — это молекулярная пружина с адаптируемой эластичностью. J Mol Biol. 2005; 349: 367–379. [PubMed] [Google Scholar] 41. Беркемайер Ф., Бертц М., Сяо С., Пиноцис Н., Вильманнс М., Гретер Ф., Риф М. Быстро сворачивающиеся альфа-спирали как обратимые поглотители напряжения в миомезине мышечного белка.Proc Natl Acad Sci U S. A. 2011; 108: 14139–14144. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Структурная основа растяжения миомезина

PLoS Biol. 2012 фев; 10 (2): e1001264.

Лариса Цховребова

Центр структурной молекулярной биологии Astbury и Институт молекулярной и клеточной биологии, Университет Лидса, Лидс, Соединенное Королевство

John Trinick

Центр структурной молекулярной биологии Astbury и Институт молекулярной и клеточной биологии, Университет Лидса, Лидс, Соединенное Королевство

Центр структурной молекулярной биологии Astbury и Институт молекулярной и клеточной биологии, Университет Лидса, Лидс, Соединенное Королевство

Это статья с открытым доступом, распространяемая в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution License, которая разрешает неограниченное использование, распространение и воспроизведение на любом носителе при условии надлежащего указания автора и источника.

Эта статья цитируется в других статьях в PMC.

Abstract

Скелетные и сердечные мышцы — замечательные биологические машины, которые поддерживают и двигают наши тела и обеспечивают ритмическую работу наших легких и сердца. Мышцы не только создают активную сократительную силу, но и пассивно эластичны, что важно для их работоспособности. Происхождение как активных сократительных, так и пассивных сил упругости можно проследить до отдельных белков, составляющих высокоупорядоченную структуру мышц.В этом учебнике мы описываем организацию саркомеров — структурных единиц, вызывающих сокращение, — и природу белков, которые делают мышцы эластичными. В частности, мы фокусируемся на эластичном белке под названием миомезин, новая модульная архитектура которого помогает объяснить эластичность.

Саркомеры

Мышечные волокна возникают в результате слияния дифференцирующихся клеток с образованием длинных многоядерных клеток. Ядра мигрируют к периферии клетки, чтобы освободить место для параллельного расположения миофибрилл — сотни или даже тысячи миофибрилл на клетку — состоящих из серии повторяющихся сократительных единиц, саркомеров, каждая длиной ∼2 мкм ().

Схема структуры саркомера и М-полосы, полученная при электронной микроскопии мышц [ 1] , [2 ].

(а) Расслабленный саркомер. (b) после изометрического сжатия, вызывающего натяжение М-полосы и скольжение между толстыми нитями; (c) Модель M-диапазона, показывающая M-мосты, соединяющие толстые нити, а также дополнительные звенья, соединяющие M-мосты.

Саркомеры поистине замечательны своей почти кристаллической структурой в сочетании со способностью к упругой деформации.В центре каждого саркомера находится ряд расположенных бок о бок биполярных толстых филаментов, образованных в основном из ~ 300 молекул моторного белка миозина. Массив толстых нитей гексагонален в поперечном сечении () и в середине соединен между собой мостиковыми белками, образующими М-полосу. В каждой М-полосе имеется от трех до пяти регистров М-мостов, разделенных интервалами ∼20 нм [1] — [5], в зависимости от типа мышцы. Между толстыми филаментами с обеих сторон расположены массивы тонких филаментов, состоящие в основном из актина, которые поперечно сшиты белками Z-полосы ().Сокращение мышц происходит, когда тонкие волокна втягиваются дальше в массив толстых волокон за счет повторяющихся взаимодействий миозина с актином, тем самым укорачивая саркомер.

Эластичные белки

Эластичность саркомера происходит в основном за счет вспомогательных белков цитоскелета, модульная архитектура и гибкость которых обеспечивают обратимое расширение за счет силы. Один из таких белков, тайтин (также известный как коннектин), самый крупный известный полипептид, имеет длину, достаточную для того, чтобы одна молекула могла простираться между M- и Z-полосами, соединяя в продольном направлении массивы толстых и тонких нитей ().С-конец тайтина находится в М-полосе, откуда он проходит по толстой нити до ее конца. Между толстым концом нити и Z-полосой тайтин образует эластичные связи. Эти соединения помогают толстым нитям оставаться на одинаковом расстоянии между Z-полосами во время активных и пассивных изменений длины саркомера. Без этого центрирующего механизма между противоположными половинами толстой нити во время сжатия возникает дисбаланс сил [6]. Механизм эластичности тайтина иерархический, он использует как гибкость молекулы, так и ее способность обратимо разворачиваться.Считается, что укорочение саркомера заставляет молекулу свернуться в спираль и, как следствие, развивать восстанавливающую силу. Увеличение длины саркомера сначала выпрямляет тайтин, а затем расширяет его неструктурированные области. Растяжение увеличивает напряжение и склонность к восстановлению компактной формы.

Сжатие или пассивное растяжение саркомера также создает боковые силы, ведущие к расширению или сжатию толстых [7] — [10] и тонких решеток нитей [7], [11] — [15], требующих поперечной эластичности как в M- и Z-диапазоны.Дифракция рентгеновских лучей живой покоящейся мышцы показывает, что расстояние между толстыми нитями изменяется обратно пропорционально квадратному корню из длины саркомера [16]. Изометрическое сокращение (когда создается сила, но не допускается укорочение) расширяет решетку толстых нитей с радиальной силой ~ 1 нН на толстую нить, или ~ 10 пН на миозин (в скелетных мышцах лягушки) [15]. Это показывает, что сила, расширяющая массив толстых нитей, велика и увеличивает натяжение в М-полосе и расширяет М-мостики. Во время длительного изометрического сокращения центрирование толстых филаментов с помощью тайтина может нарушиться, что приведет к потере совпадения между филаментами, а также к расширению и размытию М-полос () [6].Острые М-образные полосы восстанавливаются при расслаблении, демонстрируя эластичность М-мостов.

М-мостики образуются в основном из изоформ семейства миомезинов [17], [18] (см. Ссылку [19] для обзора), которые являются членами суперсемейства иммуноглобулинов [20]. Миомезины в основном являются продуктами одного и того же гена [17], [18], [21]; однако один член семейства М-белков кодируется отдельно [22]. Чаще всего они расположены в центре М-полосы, и только один находится на ее краю [23]. Изоформы в различных мышцах также зависят от типа волокон [24], [25].

Миомезины состоят в основном из двух типов доменов, иммуноглобулина (Ig, C2-набор) и фибронектина (тип III, Fn3) [17], [18], [26], [27], оба из которых имеют ∼100 остатков и представляют собой β-структуры с семью или восемью нитями, образующими два листа в виде сэндвича. В каждой молекуле семь Ig и пять Fn3 доменов, организованных как Ig-Ig-Fn3-Fn3-Fn3-Fn3-Fn3-Ig-Ig-Ig-Ig-Ig. Их N-концы также имеют уникальные последовательности, которые различаются между изоформами. Миозин связывается как с миомезином, так и с М-белком вблизи их N-концов: в миомезине связывание происходит с уникальной последовательностью [28], тогда как в М-белке это происходит через два домена Ig, следующие за уникальной последовательностью [29].Миомезин димеризуется через свой C-концевой домен Ig, и предполагается, что этот сквозной димер образует единственный M-мостик [30]. И миомезин, и М-белок взаимодействуют с креатинкиназой мышечного типа (MM-CK) через свои центральные домены Fn3, что согласуется с присутствием этого фермента в M-полосе [31]. Другие компоненты, вероятно, усиливают связывание миомезина / М-белка с толстыми филаментами, поскольку взаимодействие между миозином и М-белком само по себе не образует стабильного комплекса [32].

Расширяемость миомезина

Хотя несколько моделей расположения М-мостов были предложены на основе электронной микроскопии мышц () [1], [2], [5], картированных сайтов связывания и паттернов мечения антител [25], [33] и самовзаимодействия в миомезине [30], [34], молекулярная архитектура M-полосы остается неизвестной.Однако при любом расположении М-мостов механические свойства отдельных компонентов, таких как миомезины, будут определять способность М-диапазона противостоять деформации. Электронная микроскопия предполагает гибкость М-белков [35], [36], вероятно, обусловленную междоменной подвижностью. Это означает, что пассивное наматывание и разматывание может обеспечить низкоэнергетическую адаптацию к слабым силам. Недавние механические эксперименты с одной молекулой показали, что эмбриональные изоформы миомезина имеют дополнительные уникальные последовательности длиной 100 остатков [37], вероятно, увеличивающие растяжимость [38], [39].Однако, поскольку взрослые изоформы лишены сходных уникальных последовательностей, пределы и механизмы растяжимости миомезина во взрослых мышцах остаются неясными. В исследовании Пиноциса и соавт. в этом выпуске журнала PLoS Biology [40] обратились к этому вопросу. Это делает вывод, что α-спиральные междоменные линкеры в миомезине имеют решающее значение: их быстрое разворачивание позволяет более чем удвоить длину, в то время как домены β-структуры и их взаимодействия сохраняются.

Пиноцис и его коллеги исследовали растяжимость миомезина в комбинированном структурном и механическом исследовании пятидоменного С-концевого сегмента My9 – My10 – My11 – My12 – My13 (My9 – My13; в котором домен Ig-My13 отвечает за димеризацию ).Основным использованным методом была рентгеновская кристаллография, которая обычно достигает разрешения ~ 0,3 нм, что позволяет коррелировать детали структуры сложенного полипептида с последовательностью. Однако кристаллизация больших гибких белков затруднена, поэтому Pinotsis et al. использовали стратегию «разделяй и властвуй» для кристаллизации и исследования трех перекрывающихся двух- и трехдоменных фрагментов My9-My13. Подтверждая ожидания авторов [34], [41], полученные структуры показали, что все четыре линкера, соединяющие домены Ig, представляют собой α-спирали с четырьмя или шестью витками.Они назвали новую модульную структуру IgH, подчеркивая связь между доменами Ig β-структуры и α-спиральными линкерами. Единица IgH (состоящая из одного домена Ig и одного спирального линкера) относительно жесткая и приводит к примерно спиральной общей форме димера My9-My13, который имеет длину около 36 нм.

Модель, построенная на основе рентгеновских структур, была независимо подтверждена с помощью электронной микроскопии и малоуглового рассеяния рентгеновских лучей в растворе (SAXS). Электронная микроскопия использовала метод отрицательного окрашивания, который имеет разрешение около 2 нм и достаточно детализирован, чтобы можно было распознать индивидуальные формы белка.Чтобы помочь в интерпретации формы, связывающий мальтозу белок (~ 40 кДа) был слит с N-концом My9-My13, что привело к появлению отчетливой дополнительной массы на концах изображений димеров. Определение формы было улучшено путем усреднения 2000 изображений димеров, которые показали форму, аналогичную той, которая была построена из кристаллических структур. Ab initio моделирование данных SAXS также предложило примерно спиральный димер длиной около 36 нм, что согласуется с моделями кристаллографии и электронной микроскопии, но также предполагает степень гибкости.Мутации в линкерах подтвердили их важность для поддержания общей формы молекулы.

Для изучения механики миомезина было выполнено вытягивание одной молекулы димера My9 – My13 с помощью атомно-силовой спектроскопии (АСМ). Для этого димеры адсорбировались на поверхность никель-нитрилотриуксусной кислоты (NTA) через поли-His-метки на их N-концах. Эластичность была исследована с помощью кантилеверного зонда АСМ для поглощения свободного конца димера и его натяжения. Кривые силы-удлинения выявили пиковую структуру пиков, каждый пик отражал развертывание домена β-структуры, аналогичного тому, что наблюдается при вытягивании тайтина.Однако интересным различием кривых растяжения силы My9 – My13 было наличие плато, предшествовавших серии пиков с зубчатым венцом. Длина плато и относительно низкая сила, при которой они наблюдались, соответствовали разворачиванию α-спиральных линкеров между доменами Ig. Повторное растяжение и релаксация указывает на то, что разворачивание линкера происходит быстро и близко к равновесию, и что этот механизм может более чем в два раза превышать длину My9-My13 без разворачивания доменов Ig.

Исследование Pinotsis et al.является хорошим примером подхода «разделяй и властвуй», заключающегося в детальном изучении структуры и механики сложных белковых структур. Новые данные обогащают наши знания о механике модульных белков, образующих мышечный цитоскелет. Они предлагают простой механизм того, как М-полоса поглощает растягивающие силы поперечных и продольных движений между толстыми нитями и удерживает их в учете. Однако следует отметить, что исследуемый фрагмент миомезина составляет менее половины молекулы и, следовательно, может не отражать его полный механический потенциал.Схемы расположения миомезина предполагают, что эластичность M-band скорее всего задействует больше, чем My9-My13. Вероятно, будет иерархия событий, начинающаяся с выпрямления молекул и последующим развертыванием различных областей в зависимости от их относительной механической прочности, как это наблюдается в эластичности саркомеров на основе тайтина. Важным предварительным условием для более глубокого понимания эластичности саркомера также является описание саркомера с более высоким разрешением, достаточно подробное, чтобы можно было распознать формы белков, на основании чего мы сможем протестировать модели, полученные в результате исследований компонентных молекул.

Сноски

Авторы заявили об отсутствии конкурирующих интересов.

Авторы поддерживаются British Heart Foundation (LT и JT) и консорциумом EU MUZIC (JT). Финансирующие организации не играли никакой роли в дизайне исследования, сборе и анализе данных, принятии решения о публикации или подготовке рукописи.

Ссылки

2. Лютер П., Сквайр Дж. Трехмерная структура М-области мышцы позвоночных. J Mol Biol. 1978; 125: 313–324. [PubMed] [Google Scholar] 3.Паск Х. Т., Джонс К. Л., Лютер П. К., Сквайр Дж. М. Структура М-диапазона, взаимодействия М-моста и скорость сокращения в сердечных мышцах позвоночных. J Muscle Res Cell Motil. 1994; 15: 633–645. [PubMed] [Google Scholar] 4. Эдман А.К., Сквайр Дж. М., Сьёстром М. Тонкая структура А-полосы в криосрезах — разнообразие структуры М-полосы в мышцах куриной грудки. J Ultrastr Mol Str Res. 1988; 100: 1–12. [PubMed] [Google Scholar] 5. Лютер П., Сквайр Дж. Трехмерная структура М-области мышц позвоночных. J Mol Biol.1978; 125: 313–324. [PubMed] [Google Scholar] 6. Хоровиц Р., Подольский Р. Дж. Позиционная стабильность толстых нитей в активированных скелетных мышцах зависит от длины саркомера: доказательства роли тайтиновых нитей. J Cell Biol. 1987; 105: 2217–2223. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 7. Эллиотт Г. Ф., Лоуи Дж., Миллман Б. М. Исследования дифракции рентгеновских лучей под низкими углами живых поперечнополосатых мышц во время сокращения. J Mol Biol. 1967; 25: 31–45. [PubMed] [Google Scholar] 8. Мацубара И., Миллман Б. М. Рентгенограммы сердечной мышцы млекопитающих.J Mol Biol. 1974; 82: 527–536. [PubMed] [Google Scholar] 9. Мацубара И., Эллиотт Г. Ф. Рентгеновские дифракционные исследования отдельных волокон скелетных мышц лягушки без кожи. J Mol Biol. 1972: 72: 657–669. [PubMed] [Google Scholar] 10. Ирвинг Т. С., Конхилас Дж., Перри Д., Фишетти Р., де Томбе П. П. Расстояние между решетками миофиламентов как функция длины саркомера в изолированном миокарде крысы. Am J Physiol-HCP. 2000; 279: h3568 – h3573. [PubMed] [Google Scholar] 11. Ямагути М., Фуллер Г. А., Кломкло В., Ямано С., Оба Т. Структурное разнообразие Z-линии в одиночном мышечном волокне лягушки в пассивном состоянии.J Muscle Res Cell Motil. 1999; 20: 371–381. [PubMed] [Google Scholar] 12. Гольдштейн М.А., Шрётер Дж. П., Майкл Л. Х. Роль Z-диапазона в механических свойствах сердца. FASEB J. 1991; 5: 2167–2174. [PubMed] [Google Scholar] 13. Ю. Л. Ц., Лимн Р. В., Подольский Р. Дж. Характеристика неиндексируемого экваториального отражения рентгеновских лучей от портняжной мышцы лягушки. J Mol Biol. 1977; 115: 455–464. [PubMed] [Google Scholar] 14. Ирвинг Т.К., Миллман Б.М. Решетки I-образной и А-полосы Z-образной линии неповрежденной портняжной мышцы лягушки с измененным расстоянием между нитями.J Muscle Res Cell Motil. 1992; 13: 100–105. [PubMed] [Google Scholar] 15. Ирвинг Т.К., Ли К.Н., Уильямс Б.А., Миллман Б.М. Расстояния решетки Z / I и A-полос в скелетных мышцах лягушки: эффекты сокращения и осмолярности. J Muscle Res Cell Motil. 1998; 19: 811–823. [PubMed] [Google Scholar] 16. Эллиотт Г. Ф., Лоуи Дж., Уортингтон С. Р. Рентгеновское и световое исследование решетки волокон поперечно-полосатой мышцы в живом состоянии и в окоченении. J Mol Biol. 1963; 6: 295–305. [Google Scholar] 17. Штайнер Ф., Вебер К., Фюрст Д.Белки O. M группы миомезин и скелемин кодируются одним и тем же геном: анализ его организации и экспрессии. Геномика. 1999; 56: 78–89. [PubMed] [Google Scholar] 18. Шонауэр Р., Ланге С., Хирши А., Элер Э, Перриар Дж. К., Агаркова И. Миомезин 3, новый структурный компонент М-полосы в поперечно-полосатой мышце. J Mol Biol. 2008; 376: 338–351. [PubMed] [Google Scholar] 19. Агаркова И., Перриар Дж. С. М-образная полоса: эластичная ткань, которая сшивает толстые нити в центре саркомера. TICB. 2005. 15: 477–485.[PubMed] [Google Scholar] 20. Кенни П. А., Листон Э. М., Хиггинс Д. Г. Молекулярная эволюция доменов иммуноглобулина и фибронектина в тайтине и родственных мышечных белках. Ген. 1999; 232: 11–23. [PubMed] [Google Scholar] 21. Спил Э. Дж. М., ван дер Вен П. Ф. М., Альбрехтс Дж. К. М., Рамакерс Ф. С. С., Фюрст Д. О., Хопман А. Х. Н. Приписывание человеческого гена саркомерного белка М-диапазона миомезина (MYOM1) к 18p11.31 – p11.32. Геномика. 1998. 54: 184–186. [PubMed] [Google Scholar] 22. Ван дер Вен П. Ф. М., Спил Э.Дж. М., Альбрехтс Дж. С. М., Рамакерс Ф. С. С., Хопман А. Х. Н., Фюрст Д. О. Присвоение человеческого гена М-белка эндосаркомерного цитоскелета (MYOM2) 8p23.3. Геномика. 1999; 55: 253–255. [PubMed] [Google Scholar] 23. Прайс М.Г. Скелемины — цитоскелетные белки, расположенные в периферии М-дисков в поперечно-полосатых мышцах млекопитающих. J Cell Biol. 1987. 104: 1325–1336. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 24. Grove B.K, Kurer V, Lehner C, Doetschman T.C, Perriard J.C, Eppenberger H.M. Новый белок скелетных мышц массой 185000 дальтон, обнаруженный с помощью моноклональных антител.J Cell Biol. 1984. 98: 518–524. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 25. Оберманн В.М. Дж., Готель М., Штайнер Ф., ван дер Вен П.Ф., Вебер К., Фюрст Д.О. Структура саркомерной полосы М: локализация определенных доменов миомезина, М-белка и карбоксиконцевой области 250 кДа тайтин методом иммуноэлектронной микроскопии. J Cell Biol. 1996; 134: 1441–1453. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 26. Прайс М.Г., Гомер Р.Х. Скелемин, белок периферии М-диска цитоскелета, содержит мотивы распознавания адгезии и белки промежуточных филаментов.J Biol Chem. 1993; 268: 21800–21810. [PubMed] [Google Scholar] 27. Винкемайер У., Оберманн В., Вебер К., Фюрст Д. О. Глобулярный головной домен тайтина простирается в центр саркомерной М-полосы — клонирование кДНК, картирование эпитопов и иммуноэлектронная микроскопия двух тайтин-ассоциированных белков. J Cell Sci. 1993; 106: 319–330. [PubMed] [Google Scholar] 28. Оберман В. М. Дж, Гаутель М., Вебер К., Фюрст Д. О. Молекулярная структура саркомерной полосы М: Картирование связывающих доменов тайтина и миозина в миомезине и идентификация потенциального регуляторного сайта фосфорилирования в миомезине.EMBO J. 1997; 16: 211–220. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 29. Оберман В. М. Дж, ван дер Вен П. Ф. М., Штайнер Ф., Вебер К., Фюрст Д. О. Картирование миозин-связывающего домена и регуляторного сайта фосфорилирования в М-белке, структурном белке саркомерной М-полосы. Mol Biol Cell. 1998. 9: 829–840. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 30. Lange S, Himmel M, Auerbach D, Agarkova I, Hayess K, Fürst D. O, Perriard J-C, Ehler E. Димеризация миомезина: последствия для структуры саркомерной M-полосы.J Mol Biol. 2005; 345: 289–298. [PubMed] [Google Scholar] 31. Хорнеманн Т., Кемпа С., Химмель М., Хейесс К., Фюрст Д. О. и др. Креатинкиназа мышечного типа взаимодействует с центральными доменами белков М-диапазона, миомезина и М-белка. J Mol Biol. 2003. 332: 877–887. [PubMed] [Google Scholar] 32. Вудхед Дж. Л., Лоуи С. Исследование in vitro взаимодействий М-белка скелетных мышц и креатинкиназы с миозином и его субфрагментами. J Mol Biol. 1983; 168: 831–846. [PubMed] [Google Scholar] 33. Фукудзава А., Ланге С., Холт М., Вихола А., Карминьяк В., Феррейро А., Удд Б., Готель М.Взаимодействие с тайтином и миомезином нацелено на обскурин и подобный обскурину 1 в M-диапазон — последствия для наследственных миопатий. J Cell Sci. 2008; 121: 1841–1851. [PubMed] [Google Scholar] 34. Пиноцис Н., Ланге С., Перриар Дж. К., Свергун Д. И., Вильманнс М. Молекулярная основа сборки С-конца от хвоста к хвосту саркомерного белка миомезина филаментов. EMBO J. 2008; 27: 253–264. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar] 35. Вудхед Дж. Л., Лоуи С. Размер и форма М-белка скелетных мышц. J Mol Biol.1982; 157: 149–154. [PubMed] [Google Scholar] 36. Оберманн В. М. Дж., Плессманн Ю., Вебер К., Фурст Д. О. Очистка и биохимическая характеристика миомезина, миозин-связывающего и тайтин-связывающего белка из скелетных мышц крупного рогатого скота. Eur J Bioch. 1995; 233: 110–115. [PubMed] [Google Scholar] 37. Агаркова И., Ауэрбах Д., Элер Э, Перриар Дж. С. Новый маркер эмбрионального сердца позвоночных, изоформа EH-миомезина.