Трикотажная одежда для дома и отдыха для мужчин и женщин, в интернет магазине Ирис — домашний трикотаж!

Домашний трикотаж от производителя в Иваново, в интернет-магазине «Ирис — домашний трикотаж» Трикотаж дешево, купить ночные сорочки, купить туники, купить трикотаж

Разное

Белковое: меню на неделю, результаты и отзывы диетологов

Содержание

Белковое сырье для птиц | МЕГАМИКС

Кормовая компания Мегамикс Контакты:

Адрес: ул. Б.Грузинская, д. 61, стр.2 123056 г. Москва Телефон: (495) 123-34-45 Электронная почта: [email protected] 55.772386,37.584479

Адрес: п. Первомайский, промышленная зона 040706 Республика Казахстан, Алматинская обл. Телефон: +7 (727) 299-39-99 Электронная почта: [email protected] 44.800584,78.1726

Адрес: ул.Городецкая 38А, офис 16 220125 Республика Беларусь, г. Минск Телефон: +7 (017) 361-60-61, 361-60-62 Электронная почта: [email protected] 53.78897,27.977427

Адрес: Гипрозем 16 734067 Республика Таджикистан, г.Душанбе Телефон: +9 (22) 372-31-08-63 Электронная почта: [email protected] 41.285265,69.309687

Адрес: ул. Фаргона йули, 23 100005 Республика Узбекистан, г.Ташкент Телефон: +998 (71) 291-62-49 Электронная почта: [email protected] 41.285265,69.309687

Адрес: ул.Добролюбова, 53/4 офис35 г. Ставрополь Телефон: +7(8652)99-70-17 Электронная почта: [email protected] 45.037088,41.990607

Адрес: пер. Почтовый, д. 9 460000 г. Оренбург Телефон: +7 (8442) 97-97-97 доб. 181 Электронная почта: [email protected] 51.760596,55.108337

Адрес: ул.Нальчикское шоссе,13 Ставропольский край, Пятигорск Телефон: +7-926-029-79-00 Электронная почта: [email protected] 44.00935,43.104312

Адрес: Ракитянский р-он, ул. Пролетарская, д. 2А. 309310 Белгородская обл., п. Ракитное Телефон: +7 (8442) 97- 97- 97 доб. 496 Электронная почта: [email protected] 50.834087,35.834156

Адрес: ул. Куйбышева, 1 Челябинская область, г.Коркино Телефон: +7 (8442) 97-97-97 доб. 491 Электронная почта: [email protected] 54.900808,61.396526

Адрес: ул. Дорожная, 5г 399540 Липецкая область, с. Тербуны Телефон: +7 (8442) 97-97-97 доб.432 Электронная почта: [email protected] 52.123517,38.273675

Адрес: пос. Новофедоровское, д.Кузнецово, а/д «Украина», 60 км 108805 г. Москва Телефон: +7 (495)122-23-70 Электронная почта: [email protected] 55.454195,36.949652

Адрес: пл. А.Невского, д. 2, БЦ Москва, оф. 1108 191167 г. Санкт-Петербург Телефон: +7 (8442) 97-97-97 доб. 172 Электронная почта: [email protected] 59.924697,30.386157

Адрес: ул. Хрустальная, д. 107, оф.1 400123 г. Волгоград Телефон: (8442) 97-97-97 Электронная почта: [email protected] 48.793832,44.534699

Белковое питание во время болезни – Дисо Нутримун

Для полноценной и активной жизни в организм человека каждый день должны поступать питательные вещества — это аксиома, справедливость которой вряд ли кем-то может подвергнуться сомнению.

Однако для того, чтобы эту бытовую фразу превратить в серьезное научное утверждение, нужно внести некоторые дополнения, и подчеркнуть, что для поддержания адекватного уровня здоровья организма человека питательные вещества должны поступать в нужном количестве и соотношении.

Только такое питание может считаться сбалансированным и правильным.

Особенности питания при заболеваниях

Во время болезни организм работает с повышенной нагрузкой, изменяются и его потребности в питательных веществах.

Нужно понимать, что правильно выстроенный рацион питания — такой же значимый лечебный фактор, как и лекарственная терапия, поэтому отнестись к данному вопросу нужно со всей серьезностью.

Когда мы болеем, потребность организма в питательных повышается, и прежде всего это касается белков — важнейших нутриентов, которые регулируют все основные процессы в организме.

Поступающий белок должен быть качественным и полноценным по аминокислотному составу, поскольку только постоянное наличие в организме полного набора аминокислот обеспечит бесперебойную и усиленную работу иммунной системы для борьбы с вирусами и бактериями.

Кроме того, некоторые лекарственные препараты (в том числе витаминные комплексы) могут усваиваться и оказывать свое лечебное действие только в присутствии достаточного количества белка.

Почему так важен белок?

Важнейшая функция белка — структурная, ведь белковые молекулы входят в состав каждой клетки организма, формируют клеточную оболочку (мембрану).

Когда наш организм атакован болезнетворными микроорганизмами, большое количество клеток разрушается и погибает, им на смену нужно срочно создавать новые, чтобы не возникло осложнений и серьезных проблем со здоровьем.

Для этого необходимо увеличить в рационе количество белков — тех «кирпичиков», из которых и будут созданы новые здоровые клетки.

Сбалансированный лечебный рацион поможет быстрее справится с болезнью и сократит время восстановления после нее.

Усиленное поступление с пищей полноценного белка во время болезни и реабилитационного периода благотворно скажется на работе пищеварительной и эндокринной систем, обеспечит правильную работу организму в целом.

Сбалансированный лечебный рацион поможет быстрее справится с болезнью и сократит время восстановления после нее.

Важный момент: для всего вышеперечисленного нужен полноценный по аминокислотному составу белок, который легко усваивается и полностью способен обеспечить потребности организма в этом нутриенте.

Помогут белковые смеси

Во время болезни, как правило, аппетит снижен или совсем отсутствует, поэтому просто увеличить количество белка за счет дополнительного объема пищи вряд ли получится.

Кроме того, надо быть уверенным в качестве белка, входящего в состав пищи. Для решения этих сложных, но очень важных для скорейшего выздоровления задач, можно воспользоваться современным специализированным продуктом питания, легким в использовании и содержащим полноценный белок высокой биологической ценности.

Дисо Нутримун

Белок для лечения и реабилитации

Легкоусвояемая, не имеющая вкуса белковая смесь, источник белков и необходимых организму аминокислот для борьбы с болезнями, восстановления после травм, болезней и операций.

Подробнее

Речь идет о сухих белковых смесях, которые способны обогатить качественным белком любое блюдо даже в домашних условиях.

Использование сухих белковых смесей поможет обогатить качественным белком любое блюдо даже в домашних условиях

Использование подобных смесей во время приготовления пищи (попросту добавляя в блюдо белковую смесь, не имеющую запаха и постороннего привкуса) позволяет сбалансировать белковую составляющую рациона и станет полезным не только для лечебного питания, но и при переходе на обычный режим приема пищи.

Питание и здоровье

Сегодня считается, что усредненная норма потребления белка в сутки для здорового взрослого человека — около 1 гр на каждый килограмм массы тела.

Этот показатель требует увеличения при тяжелой физической нагрузке, усиленных тренировках, при возросших психоэмоциональных нагрузках, интеллектуальном перенапряжении, а также при различных травмах и заболеваниях.

Безусловно, состояние здоровья организма зависит от многих факторов, на большинство из которых мы повлиять практически не можем (например, генетическая предрасположенность или воздействие окружающей среды).

Но на некоторые факторы влиять можно и нужно — речь идет о здоровом образе жизни и правильном питании.

Сбалансированный рацион, посильные физические нагрузки и отсутствие вредных привычек — это путь к здоровью, хорошему самочувствию и активному долголетию.

Белковая недостаточность при раке — описание и причины

Возможные осложнения

У онкологического больного период ограниченного поступления в организм полезных микроэлементов может длиться несколько недель. Это происходит еще длительное время из-за специальной диеты.

Осложнения патологического состояния во многом зависят от степени белковой недостаточности и химического состава поступающего внутрь протеина. Особенно важно для полноценного развития организма поступление аминокислот, самостоятельно не продуцируемых.

В первую очередь «уходят» белковые фракции из паренхимы печени, мышечных тканей и кожных покровов. Истощение печени приводит к необратимым нарушениям обменных процессов.

Агрессивное течение онкопатологии приводит к выраженной белковой недостаточности и ослаблению мышечного массива (кахексия). Распад белковой составляющей мышечных тканей в комплексе с потерей аппетита называется «синдром анорексии-кахексии».

Из-за чего при раке развивается белковая недостаточность

Причины белковой недостаточности у онкологического больного могут быть следующие:

  1. Потеря аппетита вследствие токсического воздействия на слизистые, кроветворную систему, железы внутренней секреции химиотерапевтических препаратов.
  2. Осложнения проводимой радиотерапии на отдельных участках (на органах ЖКТ, ротовой полости).
  3. Длительный восстановительный период после сложных комбинированных оперативных вмешательств влечёт за собой некоторые ограничения в питании.
  4. Рост новообразования требует новый питательный субстрат, что влечёт за собой ещё большее обкрадывание здоровых тканей.
  5. Нарастающий распад циркулирующих элементов белка – следствие влияния токсинов раковой опухоли.
  6. Из-за онкопроцесса органов ЖКТ невозможно полноценно питаться.
  7. Дефицит белка вследствие нейтрализации асцита при канцероматозе брюшины.

При злокачественных новообразованиях достаточно пару дней ограничить полноценное поступление нутриентов, чтобы дать развитие БЭН. Опухоль нуждается в энергии, а также провоцирует быстрое разрушение белковой ткани.

Методы диагностики в Медскан

Определить наличие и степень белковой недостаточности не составляет большого труда. Существуют определенные диагностические признаки для БЭН при онкопроцессе:

  • потеря от общей массы тела на 5% в течение месяца или десятой части за 6 месяцев;
  • по окружности верхней трети плеча определяется потеря мышечной массы;
  • снижение толщины складки кожи с жировой клетчаткой на плече;
  • изменение показателей клинического анализа крови (число лимфоцитов), биохимического анализа крови (общий белок, его фракции, ферритин).

Клиника Медскан полностью оснащена современным высокоточным лабораторным и инструментальным оборудованием. В максимально короткие сроки специалисты клиники поставят точный диагноз и назначат оптимальную лечебную схему.

Методы лечения в Медскан

В нашей клинике лечение белковой недостаточности основывается на устранении дефицита аминокислот, нормализации белкового обмена и одновременном лечении онкозаболевания. Пациенту с БЭН рекомендуют:

  1. Обогащённый белковыми продуктами рацион. Это могут быть мясо, рыба, икра, яйца.
  2. Белковые смеси, протеиновые коктейли подойдут пациентам в послеоперационный восстановительный период. По показаниям лечебные смеси/коктейли вводят через зонд.
  3. Медикаментозные препараты – растворы для внутривенного введения, содержащие комплекс необходимых для жизнедеятельности аминокислот.

Врачи Медскан в своей практике ориентируются на международные протоколы. Для каждого пациента создаются индивидуальные схемы лечения с использованием наиболее эффективных препаратов.

Белковые продукты для похудения: список с таблицей

Опубликовано: 04.10.2019Время на чтение: 6 минут10327

Роль белковых продуктов в похудении

Когда белок называют строительным материалом для клеток организма, часто упускают из виду то, что это вещество является незаменимым участником метаболизма. При его участии невозможны катаболизм (расщепление различных сложных веществ на более простые и легкие для усвоения) и анаболизм (создание новых соединений из нескольких других). В совокупности это позволяет поддерживать все функции организма на нужном уровне, обеспечивать телу необходимый уровень энергии, теплообмен и пр. Но во время похудения гораздо важнее другое: именно активный и качественный метаболизм – залог активного расщепления и утилизации жировых клеток, которые формируют подкожные запасы. Кроме того, белок требует достаточно много энергии для расщепления на составляющие его аминокислоты, что также добавляет эффективности похудению.

Интересный факт: В руководстве по спортивному питанию NSCA для набора сухой мышечной массы рекомендуется потреблять 1,3-2 г/ кг массы тела в день.

Чем опасен переизбыток белковых продуктов в рационе

Безусловно, продукты с высоким содержанием белка для похудения незаменимы. Но нельзя делать ставку только на протеины, которые выстроят вам красивое тело и сохранят здоровье. Без достаточного количества жиров расщепление подкожной жировой клетчатки замедляется, а без углеводов уровень энергии снижается настолько, что прогресс в потере лишнего веса вряд ли обрадует. При переизбытке белка в рационе здоровье страдает еще больше. Ненужный протеин – который не пойдет на строение клеток и их восстановление и не примет участие в обмене веществ – выводится из организма через почки. Соответственно, чем больше белков в рационе, тем выше нагрузка на эти органы. И если почки справляются недостаточно хорошо, или протеинов больше, чем они способны переработать, то возникает состояние, которое можно назвать белковой интоксикацией – отравлением организма продуктами распада белка.

Суточная норма

Наиболее активно белки расходуются после физических нагрузок (для восстановления мышечных клеток), в результате перенесенной болезни, после длительных диет с выраженным дефицитом калорий и монодиет. В таких случаях рекомендуется потребление протеина из расчета 1-1,5 г на 1 кг массы тела. Но если образ жизни далек от активного, и мышцы чаще отдыхают, чем работают, – количество белка рекомендовано снизить до 0,75 г на 1 кг массы тела. Конечно, периодическое превышение или снижение доли протеинов в рационе не нанесет ущерба здоровью и даже вряд ли станет ощутимым. Но долгосрочные эксперименты с этим веществом (чрезмерное его количество или выраженный недостаток) негативно отразятся на самочувствии, внешности и даже прогрессе похудения: в попытке справиться с белковой интоксикацией или отсутствием строительного материала для клеток организм снижает потребление энергии и переходит в режим ее сбережения. Как результат, подкожный жир перестает участвовать в энергетическом обмене, а слабость и повышенная утомляемость не позволяют вернуться к тренировкам или проводить их на достаточно активном уровне, чтобы разогнать обмен веществ до нормального. Но следить за количеством белка в рационе недостаточно. Желательно организовать питание так, чтобы в меню были все виды белков.

Виды белков в рационе человека

Белки можно разделить на две крупные группы: животного и растительного происхождения. Они принадлежат к одному классу химических соединений и в целом выполняют одни и те же функции, но при этом имеют несколько различий.

Животные белки. Их преимущество заключается в составе аминокислот – цепочек, из которых строится молекула протеина. Продукты животного происхождения относятся к полным белкам: в их состав входят все незаменимые аминокислоты – соединения, которые организм неспособен вырабатывать самостоятельно, но без них он не может нормально функционировать. Условный недостаток продуктов животного происхождения – большое количество жиров, которое может свести к нулю все усилия по похудению.


Растительные белки. Состав таких протеинов более скудный, так как только соя и киноа содержат в себе незаменимые аминокислоты. Все остальные растительные продукты лишены одной-двух аминокислот этой группы, что делает их менее предпочтительными в рационе человека. Но это лишь на первый взгляд: при полноценном и разнообразном питании этот недостаток растительного белка легко устраняется. Сочетание разных белков растительного происхождения может давать в сумме весь комплекс аминокислот: и заменимых, и незаменимых. Какие продукты выбирать – дело личного вкуса и предпочтений. Но похудение – процесс, требующий достаточного количества энергии и сил, поэтому важно учесть еще один нюанс. Растительные белки расщепляются дольше и требуют от организма больше ресурсов, чем протеины животного происхождения.


Продукты, содержащие наибольшее количество белка

Если распределить по количеству протеина все продукты для похудения, богатые белком, список будет выглядеть следующим образом:

  • Соя – 36 г белка/ 100 г продукта.
  • Мясо гуся – 29 г /100 г.
  • Тунец – 29 г/100 г.
  • Твердый сыр – 23-29 г /100 г.
  • Икра кеты – 27 г/100 г.
  • Семга – 25,5 г/100 г.
  • Курица – 25 г/100 г.
  • Свинина – 25 г/100 г.
  • Баранина, индейка, кролик – 24 г/100 г.
  • Говядина – 23 г/100 г.
  • Миндаль, черные бобы – 21 г/100 г.
  • Печень – 18-19 г/100 г.
  • Нут – 19 г/100 г.
  • Куриное яйцо – 13 г /1 шт.
  • Цельное молоко – 3 г/ 100 г.

Низкокалорийные продукты с содержанием белка

Для похудения продукты, богатые белком, лучше выбирать из списка низкокалорийных и легкоусвояемых. В этом случае организм не будет обременен ненужными задачами, такими как расщепление и усвоение слишком «тяжелых» протеиновых продуктов и блюд, и снижение массы тела будет протекать рационально: за счет жировых отложений, а не энергетических ресурсов организма. Поэтому следует учитывать содержание жиров в том или ином продукте и его калорийность. В представленном выше списке продукты поменяют свои позиции, если распределить их по калорийности (содержанию Ккал) в 100 г.

  • Бобы – 58.
  • Цельное молоко (в зависимости от жирности) – 31-58.
  • Яйцо – 70.
  • Тунец – 96.
  • Печень – 98-114.
  • Семга – 142.
  • Курица (без кожи) – 150.
  • Баранина (нежирная) – 160.
  • Индейка – 165.
  • Кролик – 181.
  • Говядина – 220-270.
  • Свинина (в зависимости от жирности) – 220-330.
  • Икра кеты – 260 Ккал.
  • Твердый сыр (в зависимости от сорта) – 280-410.
  • Мясо гуся – 319.
  • Нут – 364.
  • Соя – 380.
  • Миндаль – 645.

Белковая пища в списке продуктов для похудения предоставляет огромные возможности для выбора и простор для фантазии: диета для снижения массы тела больше не выглядит мучительным процессом, требующим героических волевых усилий. Белковые продукты можно включать в самые разные рецепты и готовить из них все, что нравится и что полезно, – от супов и вторых блюд до праздничных салатов и изысканных десертов. И понятие «диетично» больше не ассоциируется с «пресно» и «безвкусно». Если хочется разнообразить рацион и гарантированно избежать набора лишнего веса, можно обратиться к продукции Herbalife. Высокое содержание белка в протеиновых коктейлях обеспечит долгое ощущение сытости и поможет в похудении. Кроме того, такие смеси имеют и другие преимущества:

  • содержат 30 % от суточной нормы антиоксидантов;
  • в составе – 23 важнейших микроэлемента, необходимых для нормальной работы организма;
  • 10 вкусов помогут разнообразить рацион.

А от переедания на ночь защитит специальная формула «Вечернего коктейля». Отличная замена высококалорийному ужину, которая и насытит, и обеспечит организм токоферолом, необходимым для спокойного сна, и поможет плавно снижать вес. 

Что помогает и мешает усвоению белка

Белок не расщепляется и не усваивается сам по себе: попадая в организм вместе с пищей, он становится участником сложнейшей цепи биохимических реакций, которые приводят протеин в состояние, при котором он становится полезен клеткам тела. Поэтому просто потребления белка недостаточно: важно следить за тем, чтобы сохранялся баланс других веществ, необходимых для белкового обмена. Наиболее важными из них являются витамин C и витамины группы B, которые присутствуют в больших количествах в зелени и листовых овощах, овсянке, грецких орехах, томатах, субпродуктах, киви, шиповнике, цитрусовых. Разнообразив свой рацион этими продуктами, можно быть уверенными: белок не просто поступает в организм, но и полноценно усваивается.


Узнайте, как питаться
сбалансированно
и контролировать
свой весУзнать больше 2019-10-04

Автор: Будь в Форме

Оцените материал!

Добавить отзыв


Отзывы

Светлана | 23.03.2021 19:31

Спасибо, стараюсь придерживаться принципов питания, указанных в данной статье

Екатерина | 25.05.2020 13:57
Оценка 5

Спасибо за полезную статью, оставляю ее в закладочках, как раз собираюсь садится на белковую диету

Белковое (протеиновое) окно

Белковое окно — это способность организма усваивать повышенные дозы аминокислот. Не стоит обольщаться и думать, что белковое окно позволяет загрузиться протеином сверх всякой нормы. Как правило, организм увеличивает потребление белков на несколько десятков, или даже единиц миллиграммов по сравнению с обычным режимом. Но этого вполне достаточно, чтобы подхлестнуть скорость белкового синтеза.

С точки зрения биохимии закрыть белковое окно бывает гораздо важнее, чем углеводное. У организма всегда имеется некий энергетический резерв, который он использует, в случае недостаточного поступления углеводов. А вот многие аминокислоты организм не может самостоятельно синтезировать. Бодибилдеры-профессионалы, как правило, не сталкиваются с проблематикой закрытий углеводного и белкового окон. Еще бы — они могут себе позволить буквально жить на кухне, в отличие от любителя, который зачастую попадает в зал только к вечеру — уже после работы.

Теоретически, если спортсмену удается поддерживать достаточный уровень аминокислот на протяжении всего дня, потребность в закрытии белкового окна отпадает сама собой. Любителю в этом плане поможет казеин, ну а профессионал и так не вылезает из кухни. В любом случае, ни тому, ни другому не стоит пренебрегать возможностью закрытия белкового окна сразу после окончания тренировки. В отличии от углеводного окна, белковое открывается через 35-40 минут после окончания тренировки — в этом специалисты более менее сходятся. А вот продолжительность открытия окна вызывает споры. Кто-то считает, что окно остается открытым в течение всего одного часа, а кто-то говорит и о двух.

Закрыть окно поможет сывороточный протеин, лучше изолят. Если же спортсмен относится к категории натуралов, то лучше всего подойдет яичный белок. Он на 97-99% состоит из аминокислот, усваивается более, чем на 95%, а главное происходит все это относительно быстро. Однако, стоит помнить, что любая натуральная пища, во-первых, начинает усваиваться не сразу — поэтому есть смысл загружаться яйцами уже через 5-10 минут после окончания тренировки. И, во-вторых, в течение продолжительного времени, как правило, до 6-8 часов (яичный белок усваивается за 2-3 часа).

В отличии от углеводного окна, белковое открывается не только после тяжелой тренировки, но и после сна. Дело в том, что ночью вырабатываются некоторые анаболические гормоны, требующие для своей секреции протеин. Сразу после сна имеет смысл закрыть ночное белковое окно. Снова-таки для этих целей можно воспользоваться казеином, или яичным белком. Ну, а чтобы в течение ночи поддержать нужный уровень насыщения организма аминокислотами, на ночь нужно употреблять белковую пищу.

БЕЛКОВОЕ (ВОЗДУШНОЕ) ТЕСТО. Секреты русской кухни

Читайте также

Пирожное воздушное безе

Пирожное воздушное безе Состав: 4 белка, 300 г сахарной пудры, ванильный сахар. Белки свежих яиц тщательно отделить от желтков и охладить. Положить белки в миску и взбивать сначала слабо, а затем все сильнее, пока их объем не увеличится в 3–4 раза. Затем всыпать

Печенье белковое «Пасьянс»

Печенье белковое «Пасьянс» Состав: 2 яичных белка, 140 г сахарной пудры, 125 мл натурального крепкого черного кофе, 100 г муки. Из яичных белков взбить густую пену. Сахар залить процеженным натуральным крепким черным кофе и сварить, постоянно помешивая, густой

Печенье белковое «Орешки»

Печенье белковое «Орешки» Состав: 2 стакана муки, 1 ? стакана сахара, 2 г ванильного сахара, 7 яичных белков. Белки взбивать веничком в течение 2–3 минут, добавить сахар и, мешая веничком, нагреть массу до исчезновения кристалликов сахара; мешая, охладить,

Печенье воздушное

Печенье воздушное Состав: 4 яичных белка, 250 г сахарной пудры. Из яичных белков взбить густую пену, добавить в нее сахар и снова взбить. (Пена не должна растекаться.) На противень, слегка смазанный маслом, выложить порциями – столовой ложкой – тесто и выпекать

Печенье воздушное ореховое

Печенье воздушное ореховое Состав: 2 яичных белка, 120 г сахарной пудры, 60 г растертых орехов (желательно ядро кокоса – кокосовая мука), 30 г тертых сухарей. Из яичных белков взбить густую пену, добавить в нее сахар и над паром взбивать до загустения. К массе

Печенье воздушное сахарное

Печенье воздушное сахарное Состав: 2 ? стакана пшеничной муки, 250 г сливочного маргарина, 25 г дрожжей, 1 ? ст. ложки воды для разведения дрожжей, ? стакана сахарного песка. На доску насыпать просеянную муку, сделать в середине углубление, положить в него маргарин,

Белковое тесто и пирожные “безе”

Белковое тесто и пирожные “безе” Белковое тесто приготовляют из яичных белков в смеси с сахаром, поэтому это не обычное тесто, а скорее воздушная масса. Из пряностей и приправ используют ванилин, какао, растворимый кофе, орехи, миндаль и т. п.Основные рецепты белкового

ВОЗДУШНОЕ ПЕЧЕНЬЕ

ВОЗДУШНОЕ ПЕЧЕНЬЕ Белковое тесто, приготовленное по основному рецепту I или II. При желании шоколадная глазурь (см, глазури).129Белковое тесто отсадить из шприца или выложить двумя чайными ложками в виде маленьких лепешек на смазанный маслом и посыпанный мукой

БЕЛКОВОЕ ПЕЧЕНЬЕ С КАКАО

БЕЛКОВОЕ ПЕЧЕНЬЕ С КАКАО Белковое тесто, приготовленное по основному рецепту II, 1—1? ст. ложки какао, ванилин.Во взбитые белки насыпать сахарную пудру и какао, отсадить или выложить двумя чайными ложками на смазанный маслом и посыпанный мукой лист маленькие лепешки.

БЕЛКОВОЕ ПЕЧЕНЬЕ С МИНДАЛЕМ

БЕЛКОВОЕ ПЕЧЕНЬЕ С МИНДАЛЕМ Белковое тесто, приготовленное по основному рецепту I, 100 г миндаля или орехов.К белковому тосту примешать мелко порубленный или измельченный в миндалетерке миндаль, сформовать двумя чайными ложками маленькие лепешки и. выпекать на слабом

РОЗОВОЕ БЕЛКОВОЕ ПЕЧЕНЬЕ

РОЗОВОЕ БЕЛКОВОЕ ПЕЧЕНЬЕ Белковое тесто, приготовленное по основному рецепту I или II, 2 ст. ложки красного желе (смородинного, клюквенного, сливового).В белковое тесто добавить растопленное на огне и охлажденное желе. Сформовать печенье и выпекать так, как описано

ВОЗДУШНОЕ СЫРНОЕ ПЕЧЕНЬЕ

ВОЗДУШНОЕ СЫРНОЕ ПЕЧЕНЬЕ 2 яйца, 80 г тертого сыра, 4 чайные ложки мука.Сливочное масло для смазывания.Яичные белки взбить в крепкую пену. Тертый сыр и муку перемешать и добавлять во взбитые белки попеременно с желтками. Выложить тесто на смазанный маслом лист чайной ложкой

ПЕЧЕНЬЕ ВОЗДУШНОЕ

ПЕЧЕНЬЕ ВОЗДУШНОЕ Из яичных белков взбить густую белковую пену, добавить в нее сахар и снова взбить. Пена не должна растекаться. На противень, слегка смазанный маслом, выложить порциями — столовой ложкой — воздушное тесто, которое выпечь (подсушить) в умеренно теплой

Творожное суфле «Воздушное»

Творожное суфле «Воздушное» Ингредиенты: 500 г творога, 100 г абрикосового варенья, по 50 г муки, сахара, 100 мл молока, 3 яйца, ванилин, сода на кончике ножа, сливочное масло.Способ приготовления: Протрите творог, 2 яйца разделите на желтки и белки.Желтки разотрите с сахаром.

Мороженое воздушное

Мороженое воздушное 18 г бисквита, 40 г консервированных фруктов, 2 г портвейна, 70 г сливок, 50 г мороженого, 13 г бисквитного печенья, 5 г сахара, 2 г шоколада.Из готового бисквита выемкой вырезать кружок и положить в креманку. Затем на бисквит положить мороженое в виде

белковый — это… Что такое белковый?

  • БЕЛКОВЫЙ — БЕЛКОВЫЙ, белковая, белковое (биол. хим.). прил. к белок1. Белковые вещества. Толковый словарь Ушакова. Д.Н. Ушаков. 1935 1940 …   Толковый словарь Ушакова

  • белковый — 1. БЕЛКОВЫЙ см. 1. Белок. 2. БЕЛКОВЫЙ см. 2. Белки …   Энциклопедический словарь

  • Белковый — I прил. 1. соотн. с сущ. белок I, связанный с ним 2. Свойственный белку [белок I], характерный для него. 3. Сделанный, приготовленный из белка [белок I] или с белком. II прил. 1. соотн. с сущ. белки III, связанный с ним 2. Свойственный белкам… …   Современный толковый словарь русского языка Ефремовой

  • белковый — белковый, белковая, белковое, белковые, белкового, белковой, белкового, белковых, белковому, белковой, белковому, белковым, белковый, белковую, белковое, белковые, белкового, белковую, белковое, белковых, белковым, белковой, белковою, белковым,… …   Формы слов

  • белковый — белк овый …   Русский орфографический словарь

  • белковый — …   Орфографический словарь русского языка

  • белковый — I см. белок I; ая, ое. Белко/вый крем (из яичных белков) II см. белки II; ая, ое. Б ые соединения. Белко/вый обмен. Б ая недостаточность. Б ая пища (насыщенная белками) …   Словарь многих выражений

  • белковый — бел/к/ов/ый …   Морфемно-орфографический словарь

  • БЕЛКОВЫЙ ОБМЕН — БЕЛКОВЫЙ ОБМЕН,понятие, охватывающее приход белковых веществ в организме, их изменения в организме (см. Обмен веществ промежуточный) и выделение продуктов сгорания белка в виде мочевины, углекислоты, воды и других хим. соединений. Б. обмен… …   Большая медицинская энциклопедия

  • Белковый анализ — * бялковы аналіз * protein analysis один из нескольких разных анализирующих методов, при помощи которых определяют как структуру, так и функции определенного белкового продукта. Белковый блоттинг * бялковы блотынг * protein blotting перенос… …   Генетика. Энциклопедический словарь

  • Что такое белок? Сколько вам нужно, преимущества, источники, еще

    Как уже упоминалось, если вы живете в Соединенных Штатах, вы, вероятно, уже получаете достаточное количество белка с пищей. Но если вас это беспокоит, изучите различные способы увеличения доходов.

    10 продуктов с хорошим источником белка

    Вы можете легко увеличить потребление белка, изменив то, что у вас на тарелке. Приведенные здесь проценты основаны на дневной норме (DV) 50 г белка в день (это приблизительное количество, которое необходимо среднему взрослому человеку):

    • 1 чашка обезжиренного греческого йогурта (46 процентов DV) (13)
    • 3 унции тилапии (33 процента суточной нормы) (14)
    • ½ стакана нута (32 процента суточной нормы) (15)
    • 3 унции куриной грудки (32 процента суточной нормы) (16)
    • ½ стакана вареной черной фасоли (15.24 процента DV) (17)
    • 2 столовые ложки арахисового масла (14 процентов DV) (18)
    • 1 яйцо (12 процентов DV) (19)
    • ¼ стакана миндаля (12 процентов DV) (20)
    • ½ стакана овсянка без вкусовых добавок (10% суточной нормы) (21)
    • ½ стакана киноа (8,14% суточной нормы) (22)

    Выбирая источник белка, обязательно обращайте внимание на содержание жира в пище. Например, птица без кожи и рыба — лучший выбор, чем красное мясо, потому что в них нет высоких уровней насыщенных жиров, которые могут быть опасными в избытке, поскольку могут повышать уровень ЛПНП или «плохого» холестерина в крови.(23)

    Основные источники белка помимо цельных продуктов

    Несмотря на то, что белок содержится во многих цельных продуктах, существуют сотни готовых продуктов, содержащих белок. Вам доступны протеиновые порошки, протеиновые энергетические батончики и даже усиленный протеином хлеб, блинные смеси и чипсы.

    Эти продукты могут быть подходящими для определенных людей, которые должны потреблять больше белка, чем обычно рекомендуется. Спортсмены, например, могут получить пользу от приема протеина в течение часа после тренировки.(6) Исследование, опубликованное в Американском журнале клинического питания , показало, что большая разовая доза в 25 г белка после тренировки может увеличить синтез мышечного белка. (24) Это может объяснить, почему протеиновые коктейли так часто ассоциируются с культуристами и спортивными крысами.

    Согласно статье, опубликованной в журнале Aging Well , пожилым людям, которым трудно есть и пить достаточное количество белка в течение дня, иногда из-за снижения аппетита, также могут быть полезны продукты с высоким содержанием белка и коктейли.(25) Белок важен для этой группы, потому что запасы белка в организме естественным образом снижаются с возрастом. (25) Фактически, согласно обзору, опубликованному в журнале Current Opinion in Clinical Nutrition & Metabolic Care , люди теряют от 3 до 8 процентов своей мышечной массы каждые десять лет после 30 лет. (26) Без достаточного количества белка эти пожилые люди могут испытывать общую слабость (включая повышенный риск падения), утомляемость, снижение подвижности и ослабленную иммунную систему. (25)

    Вот решение: употребление от 25 до 30 г высококачественного протеина за один прием пищи может помочь стимулировать синтез протеина у этих пожилых людей.(26) Белковые добавки могут быть особенно полезны в больницах и могут снизить риск развития пролежней. (25)

    Слово мудрым: изучите этикетку с питанием, прежде чем приступать к протеиновым коктейлям и другим добавкам. То, что продукт богат белком, не обязательно делает его здоровым для всех. Ищите белковые добавки, содержащие не более 200 калорий, менее 2 г насыщенных жиров и не более 5 г сахара. (6)

    Кроме того, поскольку добавки не регулируются Управлением по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов (FDA), нет никакой надзорной проверки, чтобы убедиться, что продукты соответствуют заявленным на их упаковке требованиям, поэтому относитесь к ним с недоверием и обязательно поговорите со своим лечащим врачом, прежде чем добавлять их в свой рацион.(27)

    Эксперты считают, что в качестве источника белка лучше употреблять цельные продукты, а не обработанные, поскольку цельные продукты обладают питательными преимуществами, которых нет в искусственных продуктах. (6)

    Ученые пролили свет на болезнь Паркинсона на мутантный альфа-синуклеиновый белок

    Мутантная форма белка альфа-синуклеина, связанная с ранним началом тяжелой семейной болезни Паркинсона, использует свою нормальную версию для размножения токсичных скоплений, которые приводят к нейродегенерация, как показало исследование на мышах.

    Данные, специфичные для мутантной версии альфа-синуклеина E46K, предполагают, что токсические свойства этой мутантной формы могут передаваться здоровой версии, тем самым ускоряя гибель нервных клеток, ассоциированную с альфа-синуклеином.

    Эти данные проливают свет на механизмы, лежащие в основе некоторых случаев тяжелой семейной болезни Паркинсона, которая характеризуется ранним началом. Исследователи отметили, что необходимы дальнейшие исследования, чтобы выяснить, применим ли тот же механизм к другим распространенным мутантным формам альфа-синуклеина, ассоциированным с болезнью Паркинсона.

    Исследование «α-синуклеин дикого типа наследует структуру и усиливает невропатологию штамма мутантных фибрилл E46K путем перекрестного посева», было опубликовано в журнале Proceedings of the National Academy of Sciences .

    Потеря нервных клеток при болезни Паркинсона в основном вызвана токсическим накоплением неправильно свернутых скоплений альфа-синуклеина, называемых амилоидными фибриллами. Альфа-синуклеин — это белок, который содержится в изобилии в головном мозге и, как считается, помогает регулировать функцию нервных клеток и коммуникацию.

    Гетерозиготные мутации относятся к мутациям, присутствующим только в одной из двух копий гена, а другая — в здоровой. Такие мутации в SNCA , гене, который обеспечивает инструкции для производства альфа-синуклеина, были связаны с ранним началом и быстрым прогрессированием семейной болезни Паркинсона.

    Предыдущее исследование, проведенное группой исследователей в Китае, показало, что одна такая мутация, названная E46K, приводит к образованию меньшего по размеру белка альфа-синуклеина, который более склонен к фрагментации и имеет более высокую посевную активность, чем нормальная версия белка.

    Посевная активность — это скорость, с которой белок собирается вместе с образованием токсичных агрегатов.

    Однако, как эта мутантная версия альфа-синуклеина E46K способствует раннему началу и тяжелой семейной болезни Паркинсона, остается неясным, как и потенциальное взаимодействие между мутантными и здоровыми формами белка и его роль в прогрессировании заболевания.

    Теперь та же команда вместе с коллегами из других китайских учреждений предоставила доказательства того, что две формы альфа-синуклеина действительно взаимодействуют — и таким образом, что повреждающие свойства мутантного белка распространяются на здоровую версию.По мнению исследователей, это потенциально ускоряет прогрессирование заболевания.

    Чтобы узнать больше, команда сначала ввела человеческий мутант E46K или здоровые предварительно сформированные фибриллы альфа-синуклеина в мозг мышей. Затем они оценили, приводят ли эти две формы к различиям в образовании комков в головном мозге и в двигательной функции животных.

    Результаты показали, что фибриллы альфа-синуклеина E46K способствовали большему количеству агрегатов или скоплений и более раннему развитию моторного дефицита по сравнению со здоровыми фибриллами человека.Примечательно, что E46K-ассоциированные сгустки демонстрируют структуру, отличную от таковой здоровой версии.

    Используя самые современные технологии, исследователи обнаружили, что мутантные альфа-синуклеиновые фибриллы E46K способны использовать нормальные человеческие и мышиные молекулы альфа-синуклеина для образования E46K-подобных смешанных фибрилл.

    Примечательно, что смешанные фибриллы человека не только частично воспроизводили структуру и способность к посеву фибрилл E46K, но также способствовали аналогичному повреждению, нарушая двигательную функцию мышей на тех же ранних стадиях.

    Эти данные свидетельствуют о том, что фибриллы альфа-синуклеина мутантного E46K «могут передавать свою структуру и патологию [вызывающие заболевание признаки] [здоровой версии], что не применимо наоборот», — пишут исследователи.

    Это распространение образования токсичных фибрилл может усиливать ассоциированную с альфа-синуклеином нейродегенерацию при семейной болезни Паркинсона, отметили ученые, добавив, что другие мутировавшие формы альфа-синуклеина могут «распространяться по мозгу с помощью аналогичного механизма».

    «Было бы интересно узнать, является ли то, что мы здесь обнаружили, общим для других [связанных с семейным паркинсонизмом] гетерозиготных мутаций SNCA », — пишут исследователи.Команда сказала, что необходимы дальнейшие исследования, чтобы «всесторонне понять» эти мутации.

    Эти данные также подчеркнули важность структуры фибрилл в нейродегенерации, связанной с альфа-синуклеином, и предоставили представление о механизмах, лежащих в основе E46K-ассоциированной семейной болезни Паркинсона, отметили ученые.

    Марта Фигейредо имеет степень магистра эволюционной биологии и биологии развития и докторскую степень в области биомедицинских наук Лиссабонского университета, Португалия.Ее исследования сосредоточены на роли нескольких сигнальных путей в эмбриональном развитии тимуса и паращитовидных желез.

    Всего сообщений: 208

    Ана имеет докторскую степень в области иммунологии в Лиссабонском университете и работала научным сотрудником в Институте молекулярной медицины (iMM) в Лиссабоне, Португалия. Она получила степень бакалавра генетики в Университете Ньюкасла и степень магистра биомолекулярной археологии в Университете Манчестера, Англия.Покинув лабораторию, чтобы продолжить карьеру в области научных коммуникаций, она работала директором по научным коммуникациям в iMM.

    Сайты связывания

    антител сохранены в различных вариантах вируса COVID-19 — большое значение для будущих вакцин

    Исследовательская группа штата Пенсильвания обнаружила, что белок N в SARS-CoV-2 сохраняется во всех пандемических коронавирусах, связанных с SARS (вверху слева: SARS-CoV-2, civet, SARS-CoV, MERS).Белок отличается от других коронавирусов, например, вызывающих простуду (внизу слева: OC43, HKU1, NL63 и 229E). Предоставлено: Kelly Lab / Penn State

    .

    Структурное открытие могло иметь значение в качестве терапевтической мишени для всех вариантов SARS-CoV-2.

    Крошечный белок SARS-CoV-2, коронавируса, вызывающего COVID-19, может иметь большое значение для лечения в будущем, по мнению группы исследователей из Пенсильванского университета.

    Используя новый набор подходов, ученые раскрыли первую полную структуру белка Nucleocapsid (N) и обнаружили, как антитела от пациентов с COVID-19 взаимодействуют с этим белком.Они также определили, что структура похожа на многие коронавирусы, включая недавние варианты COVID-19, что делает его идеальной мишенью для передовых методов лечения и вакцин. Они сообщили о своих результатах в Nanoscale .

    «Мы обнаружили новые особенности структуры N-белка, которые могут иметь большое значение при тестировании антител и долгосрочные эффекты всех пандемических вирусов, связанных с SARS», — сказала Деб Келли, профессор биомедицинской инженерии (BME), председатель кафедры молекулярной медицины Huck. Биофизика и директор Центра структурной онкологии Пенсильванского университета, который руководил исследованием.«Поскольку кажется, что белок N является консервативным в вариантах SARS-CoV-2 и SARS-CoV-1, терапевтические средства, разработанные для нацеливания на белок N, потенциально могут помочь избавиться от более резких или длительных симптомов, которые испытывают некоторые люди».

    Большинство диагностических тестов и доступных вакцин против COVID-19 были разработаны на основе более крупного белка SARS-CoV-2 — белка Spike — где вирус прикрепляется к здоровым клеткам, чтобы начать процесс инвазии.

    Вакцины Pfizer / BioNTech и Moderna были разработаны, чтобы помочь реципиентам вырабатывать антитела, защищающие от белка Spike.Однако, по словам Келли, белок Spike может легко мутировать, в результате чего появились варианты, которые появились в Великобритании, Южной Африке, Бразилии и США.

    В отличие от внешнего белка Spike, белок N заключен в оболочку вируса и защищен от давления окружающей среды, которое вызывает изменение белка Spike. Однако в крови N-белок свободно плавает после того, как высвобождается из инфицированных клеток. Свободно перемещающийся белок вызывает сильный иммунный ответ, приводящий к выработке защитных антител.Большинство наборов для тестирования антител ищут белок N, чтобы определить, был ли человек ранее инфицирован вирусом, в отличие от диагностических тестов, которые ищут белок Spike, чтобы определить, инфицирован ли человек в настоящее время.

    «Все смотрят на белок Spike, а с белком N проводится меньше исследований», — сказал Майкл Касасанта, первый автор статьи и научный сотрудник лаборатории Келли. «Был такой разрыв. Мы увидели возможность — у нас были идеи и ресурсы, чтобы увидеть, как выглядит N-белок.”

    Первоначально исследователи изучили последовательности N-белка у людей, а также у различных животных, которые считаются потенциальными источниками пандемии, таких как летучие мыши, циветты и ящеры. По словам Касасанты, все они выглядели похожими, но совершенно разными.

    «Последовательности могут предсказать структуру каждого из этих N белков, но вы не можете получить всю информацию из предсказания — вам нужно увидеть реальную трехмерную структуру», — сказал Касасанта. «Мы объединили технологии, чтобы увидеть новое по-новому.”

    Исследователи использовали электронный микроскоп, чтобы отобразить как белок N, так и участок на белке N, где связываются антитела, используя сыворотку от пациентов с COVID-19, и разработали трехмерную компьютерную модель структуры. Они обнаружили, что сайт связывания антител оставался одинаковым для всех образцов, что делало его потенциальной мишенью для лечения людей с любым из известных вариантов COVID-19.

    «Если терапевтическое средство может быть разработано для нацеливания на сайт связывания N-белка, оно может помочь уменьшить воспаление и другие устойчивые иммунные реакции на COVID-19, особенно у людей, перевозящих COVID на дальние расстояния», — сказал Келли, имея в виду людей, которые испытывают COVID-19 симптомы в течение шести недель или дольше.

    Команда закупила у RayBiotech Life очищенные N-белки, то есть образцы содержали только N-белки, и применила их к микрочипам, разработанным в сотрудничестве с Protochips Inc. Микрочипы сделаны из нитрида кремния, а не из более традиционного пористого углерода, и они содержат тонкие лунки со специальными покрытиями, которые привлекают к своей поверхности N-белки. После приготовления образцы были мгновенно заморожены и исследованы с помощью криоэлектронной микроскопии.

    Келли отметила уникальное сочетание микрочипов, более тонких образцов льда и передовых электронных микроскопов Penn State, оснащенных новейшими детекторами, изготовленными по индивидуальному заказу компании Direct Electron, для обеспечения визуализации молекул с малым весом с высочайшим разрешением. SARS-CoV-2 пока что.

    «Сочетание технологий привело к уникальному открытию», — сказал Келли. «Раньше это было похоже на попытку посмотреть на что-то замороженное посреди озера. Теперь мы смотрим на это сквозь кубик льда. Мы можем видеть более мелкие объекты с большим количеством деталей и большей точностью ».

    Ссылка: «Определение структуры низкомолекулярных белков на основе микрочипов с использованием криоэлектронной микроскопии» Майкл А. Касасанта, Г. М. Джонаид, Лиам Кейлор, Уильям Ю. Лукиу, Мария Дж. Соларес, Мэрайя Л.Шроен, Уильям Дж. Дирнали, Джарад Уилсон, Мэдлин Дж. Дьюкс и Дебора Ф. Келли, 1 апреля 2021 г., Nanoscale .
    DOI: 10.1039 / D1NR00388G

    Касасанта и Келли также связаны с Исследовательским институтом материалов штата Пенсильвания (MRI). Соавторы: Г. Джонаид, магистратура BME и биоинформатики и геномики Института наук о жизни им. Хака Пенсильванского университета; Лиам Кейлор и Мария Дж. Соларес, аспирантура BME и молекулярных, клеточных и интегративных биологических наук Института естественных наук им. Хака; Уильям Ю.Луцю, МРТ и факультет электротехники и вычислительной техники Университета Дьюка; Мэрайя Шроен, МРТ; Уильям Дж. Дирнали, BME и MRI; Джаред Уилсон, RayBiotech Life; и Мэдлин Дж. Дьюкс, Protochips Inc.

    Национальный институт рака при Национальных институтах здравоохранения и Центр структурной онкологии Института естественных наук им. Хака в штате Пенсильвания финансировали эту работу.

    Есть ли роль кишечных бактерий?

    Поделиться на Pinterest Новое исследование на червях изучает связь между кишечными бактериями и скоплением белков.Reptile8488 / Getty Images
    • Предыдущее исследование выявило связь между кишечными бактериями и дегенеративными заболеваниями головного мозга, такими как болезнь Паркинсона, болезнь Альцгеймера и боковой амиотрофический склероз (БАС).
    • Новое исследование на крошечных червях дает первое доказательство того, что «патогенные» бактерии могут способствовать неправильной укладке белков, что является характерным для этих условий.
    • Другие бактерии, вырабатывающие жирную кислоту, называемую бутиратом, предотвращают неправильную укладку белка у червей.
    • Исследование добавляет доказательства того, что история лечения антибиотиками может играть роль в раннем развитии и течении болезни Паркинсона.

    В последние годы несколько исследований выявили участие кишечных бактерий в дегенеративных заболеваниях, которые включают образование токсичных скоплений белка в головном мозге, включая болезнь Паркинсона, Альцгеймера и боковой амиотрофический склероз (БАС).

    Однако сложность микробиоты кишечника человека — сообщества микроорганизмов, обитающих в кишечнике — и факторов окружающей среды, таких как диета, создают огромные проблемы для ученых, пытающихся определить роль бактерий.

    Чтобы обойти эту сложность, исследователи обратились к крошечному червю-нематоде под названием Caenorhabditis elegans .

    Ученые из Института продовольственных и сельскохозяйственных наук Университета Флориды (UF / IFAS) в Гейнсвилле используют червей в качестве «пробирок» для изучения влияния отдельных видов бактерий на неправильное сворачивание белков.

    Каждый червь имеет длину всего 1 миллиметр и ровно 959 клеток, но, как и более крупные животные, у него есть кишечник, мышцы и нервы.

    «Они похожи на живые пробирки», — говорит старший автор Даниэль М. Чиж, доктор философии, доцент кафедры микробиологии и клеточной науки UF / IFAS.

    «Их небольшой размер позволяет нам проводить эксперименты более контролируемым образом и отвечать на важные вопросы, которые мы можем применить в будущих экспериментах с высшими организмами и, в конечном итоге, людьми», — добавляет он.

    Черви питаются бактериями, но в стерильных условиях лаборатории у них нет собственной микробиоты.

    «Тем не менее, эти нематоды могут колонизироваться любыми бактериями, которыми мы их кормим, что делает их идеальной модельной системой для изучения воздействия микробов на хозяина», — сказал профессор Чиж « Medical News Today ».

    Когда исследователи колонизировали кишечник C. elegans патогенными бактериями, которые могут инфицировать кишечник человека, микробы нарушили складывание белков не только в кишечнике червей, но и в их мышцах, нервных клетках и гонадных железах.

    Напротив, «хорошие» бактерии, которые синтезируют молекулу, называемую бутиратом, предотвращают слипание белка и связанные с ним токсические эффекты.

    Бутират — одна из нескольких короткоцепочечных жирных кислот, которые полезные кишечные бактерии производят при ферментации клетчатки. Молекулы питают клетки, выстилающие толстую кишку, и обладают рядом известных преимуществ для здоровья.

    Предыдущие исследования показали, что бутират полезен, например, на животных моделях нейродегенеративных заболеваний.

    Авторы нового исследования говорят, что их результаты демонстрируют потенциал использования микробов, продуцирующих бутират, для профилактики и лечения нейродегенеративных заболеваний.

    Ведущим автором исследования, представленного в PLOS Pathogens , является Алисса Уокер, докторант Колледжа сельскохозяйственных наук и наук о жизни UF / IFAS.

    Примеры неправильно свернутых белков при заболеваниях головного мозга включают бляшки и клубки, которые характерны для болезни Альцгеймера, и фибриллы белка, называемого альфа-синуклеином, при болезни Паркинсона.

    Расстройства мозга, связанные с неправильно свернутыми белками, или «белковые конформационные нарушения», являются основной причиной смерти и инвалидности среди пожилых людей.Однако эффективных методов лечения или лечения не существует.

    Несколько факторов, повышающих риск этих расстройств, включая возраст, диету, стресс и употребление антибиотиков, также связаны с изменениями микробиома кишечника.

    Кроме того, несбалансированный микробиом кишечника или кишечная инфекция могут усугубить нейродегенеративные заболевания.

    Чтобы определить, какие бактерии могут быть ответственны за неправильную упаковку белков, исследователи скармливали C. elegans разные виды-кандидаты по одному.

    Используя технику, которая заставляет скопления неправильно свернутого белка светиться зеленым под микроскопом, они сравнили ткани этих червей с тканями контрольных червей, которые обычно питались бактериями.

    «Мы видели, что черви, колонизированные определенными видами бактерий, освещались агрегатами, которые были токсичными для тканей, в то время как черви, колонизированные контрольными бактериями, не были», — говорит профессор Чиж.

    «Это произошло не только в тканях кишечника, где находятся бактерии, но и по всему телу червей, в их мышцах, нервах и даже репродуктивных органах», — добавил он.

    Черви, заселенные «плохими» бактериями, также потеряли некоторую подвижность, что является обычным симптомом для людей с нейродегенеративными заболеваниями.

    «Здоровый червь передвигается, катаясь и взбиваясь. Когда вы берете здорового червяка, он скатывается с кирки — простого устройства, которое мы используем для обработки этих крошечных животных. Но черви с вредными бактериями не могли этого сделать из-за появления токсичных белковых агрегатов ».

    — Алисса Уокер, ведущий автор.

    Напротив, бактерии, синтезирующие бутират, подавляли слипание белка и связанные с ним токсические эффекты.

    Недавние исследования показали, что кишечник людей с болезнью Паркинсона или Альцгеймера испытывает дефицит этих «хороших» бактерий.

    «В настоящее время нет клинических испытаний бутирата и болезни Паркинсона, но, учитывая недавнее увеличение данных о его положительном эффекте, вполне возможно, что вскоре мы сможем увидеть некоторые клинические исследования», — сказал проф.Чи сказал MNT .

    Одним из основных ограничений исследования было то, что микроскопические черви не моделируют напрямую болезнь Паркинсона или любое другое заболевание мозга.

    В то время как простота животных позволяет ученым легче различить влияние отдельных видов бактерий на скопление белков, это также делает их плохой моделью для сложности человека.

    Наихудшими виновниками скопления белка у червей были два вида бактерий: Klebsiella pneumoniae и Pseudomonas aeruginosa .

    Интересно, что исследования связывают эти виды с повышенным риском конформационных заболеваний белков, таких как болезнь Паркинсона.

    В своей статье исследователи отмечают рост распространенности устойчивости к антибиотикам у этих видов в последние годы.

    Они предполагают, что лечение антибиотиками может, таким образом, иметь обратный эффект, стимулируя рост этих устойчивых к антибиотикам вредных бактерий, уменьшая при этом численность хороших бактерий.

    В поддержку этой гипотезы недавнее популяционное исследование показало, что антибиотикотерапия в анамнезе связана с повышенным риском болезни Паркинсона.

    Вызывают ли консерванты и паразитные белки редкий побочный эффект вакцины против COVID-19? | Наука

    Европейское агентство по лекарственным средствам на этой неделе подготовило почву для использования в Европе вакцины COVID-19 производства Johnson & Johnson, но остаются вопросы о редком побочном эффекте свертывания крови, связанном с этим и аналогичной вакциной от AstraZeneca.

    ROB ENGELAAR / ANP / Newscom

    Гретхен Фогель, Кай Купфершмидт,

    Отчеты Science о COVID-19 поддерживаются Фондом Хейзинг-Саймонса.

    Исследователи из Германии и Канады добавили новые провокационные подробности в свое предложение о том, как вакцина COVID-19, созданная AstraZeneca, может вызывать необычное нарушение свертывания крови у небольшого числа реципиентов. Механизм, включающий в себя случайные человеческие белки и консервант в вакцине, остается предположительным. И неясно, объясняет ли их гипотеза аналогичные реакции, наблюдаемые у реципиентов вакцины COVID-19, произведенной Johnson & Johnson (J&J).

    Новые данные «интересны, но ни в коем случае не являются дымящимся пистолетом» для гипотезы группы, — говорит Гаутами Арепалли, гематолог из Медицинской школы Университета Дьюка, который работает в AstraZeneca в качестве внешнего консультанта по этому вопросу. Но выяснение того, что в вакцине COVID-19 может запускать иногда фатальную комбинацию свертывания крови и низкого уровня тромбоцитов, имеет решающее значение для разработки более эффективных методов лечения побочного эффекта и, возможно, для понимания того, кто может подвергаться наибольшему риску, говорит Пол Оффит, исследователь вакцины. в Детской больнице Филадельфии (CHOP).Это также может иметь жизненно важное значение для модификации вакцин, чтобы они не запускали реакцию, которую исследователи называют индуцированной вакциной иммунной тромботической тромбоцитопенией (VITT).

    Связанные

    Регуляторы вакцин пытаются уравновесить небольшой риск VITT и очевидную необходимость иммунизации людей против пандемического вируса SARS-CoV-2. Европейское агентство по лекарственным средствам (EMA) объявило во вторник, что защита от COVID-19 вакцины J&J значительно перевешивает опасность редкого побочного эффекта, и рекомендовало ее использование с добавлением предупреждающей этикетки, предупреждающей врачей и получателей о проблеме свертывания крови. .Этот совет, который совпадает с вердиктом EMA по вакцине AstraZeneca, расчистил путь для вакцинации прививками J&J по всей Европе.

    И J&J, и AstraZeneca используют модифицированные аденовирусы для доставки и экспрессии гена шипового белка SARS-CoV-2. Но новые данные, опубликованные во вторник в препринте на Research Square, показывают, что дозы вакцины AstraZeneca также содержат значительное количество белка из клеток человека — предположительно из линии клеток человека, используемой для выращивания вируса в процессе производства.Авторы препринта, некоторые из которых были одними из первых, кто идентифицировал побочный эффект VITT, предполагают, что эти белки вместе с другим компонентом вакцины, называемым этилендиаминтетрауксусной кислотой (ЭДТА), могут вызвать опасный ответ иммунной системы у некоторых реципиентов вакцины. .

    ЭДТА используется в некоторых вакцинах в качестве консерванта, но также известно, что она делает кровеносные сосуды немного проницаемыми, говорит Андреас Грайнахер, эксперт по свертыванию крови из Университета Грайфсвальда, руководивший исследованием.Он сказал, что был удивлен концентрацией, которую группа обнаружила в образцах вакцины AstraZeneca, которые они исследовали: 100 микромолей, что намного выше, чем количество, указанное для других распространенных вакцин.

    Группа показала, что на модели мышей вакцина действительно увеличивала сосудистую утечку. Грайначер говорит, что это может повысить вероятность попадания любых свободных белков в дозе вакцины на тромбоциты или тромбоциты в кровотоке реципиента. Фактор тромбоцитов 4 (PF4), белок, секретируемый этими тромбоцитами, может затем образовывать комплексы с остаточными человеческими белками и другими компонентами вакцины благодаря своему сильному положительному заряду.Действительно, когда исследователи добавили PF4 в вакцину в лаборатории, образовались большие комплексы. Грайначер отмечает, что другие вакцины содержат человеческие белки, но их количество — от 70 до 80 микрограммов на миллилитр (мкг / мл) в четырех испытанных ими партиях — было «удивительно высоким», — говорит он. В других вакцинах указано количество 5 мкг / мл или меньше, хотя многие не указывают количество.

    Грейнахер и его коллеги предполагают, что у крошечного меньшинства людей комбинация комплексов PF4 и сильное воспаление, вызванное вакциной, может включить специализированный набор иммунных клеток, которые могут вырабатывать антитела к PF4.(Это также происходит при подобном синдроме свертывания крови, вызванном гепарином, разжижающим кровь. В этом случае гепарин образует проблемные комплексы с PF4.) Исследователи говорят, что в еще меньшем меньшинстве антитела к PF4 достаточно сильны, чтобы подпитывать дополнительный иммунитет. реакции в крови, которые истощают количество тромбоцитов в крови и вызывают образование потенциально смертельных сгустков в мозгу, брюшной полости или легких.

    Эти антитела к PF4 могут быть полезны, если организм борется с тяжелой инфекцией, но они могут выйти из-под контроля, говорит Грайнахер.«Это как разбудить спящего дракона», — говорит он. «В большинстве случаев мы действительно хотим, чтобы дракон продолжал спать, а вакцина подобна парню, который входит в пещеру и бросает в нее камни». Представитель AstraZeneca сказал, что компания не может напрямую комментировать препринт, но что они «продолжают работать, чтобы понять отдельные случаи, эпидемиологию и возможные механизмы, которые могут объяснить эти редкие события».

    Грейнахер запросил у J&J дозы вакцины, чтобы он мог проанализировать ее содержимое и посмотреть, может ли она вызвать тот же каскад.Вакцина еще не использовалась в Германии, что, по его словам, помешало ему использовать ее в своих первоначальных экспериментах.

    Оффит отмечает, что другие вакцины выращиваются в клеточной культуре и содержат клеточный мусор, и неясно, содержит ли AstraZeneca больше или другие остатки. ЭДТА также может не потребоваться для запуска ВИТТ; Например, вакцина J&J от COVID-19 не включает его. «Аденовирус имеет печально известную историю как вирус, стимулирующий воспаление, — говорит Мортимер Понц, детский гематолог из CHOP.«Я думаю, задействована ли ЭДТА, это самая мягкая часть всей истории».

    Арепалли соглашается. «Самого вируса, которого вводили в таких больших количествах, вероятно, достаточно, чтобы вызвать воспалительную реакцию», — говорит она. Арепалли предполагает, что PF4 просто связывается с аденовирусом, что теоретически может быть причиной того же побочного эффекта вакцины J&J. Она предполагает, что у некоторых незадачливых людей «просто по какой-то причине уровень PF4 выше, и поэтому они образуют эти комплексы, когда получают вакцину.”

    Понц, с другой стороны, не уверен, что комплексы PF4 на самом деле являются причиной проблем со свертыванием. По его словам, комплексы могут быть невинными наблюдателями, хотя он аплодирует Грайнахеру «за то, что он возглавляет эту область и задает наводящие на размышления и провоцирующие эксперименты вопросы».

    Рольф Маршалек, молекулярный биолог из Университета Гете во Франкфурте, подозревает, что дополнительные механизмы, связанные со спайками, могут играть роль, когда клетки вакцинированного человека начинают вырабатывать вирусный белок, что происходит в тот же период времени, что и нарушения свертывания крови, обычно между От 4 до 20 дней после вакцинации.Затем они могут добавить к каскаду антител к PF4, который описывает группа Грайфсвальда, говорит он.

    Несмотря на то, что все внимание направлено на вакцины J&J и AstraZeneca, все более пристальное внимание уделяется двум другим вакцинам COVID-19, основанным на аденовирусных векторах: Sputnik V, разработанной Российским национальным исследовательским институтом эпидемиологии и микробиологии имени Гамалеи, и другой вакцине, разработанной Китайская компания CanSino Biologics. Генеральный директор CanSino Ю Сюэфэн сообщил журналистам, что компания более тщательно отслеживает получателей после появления отчетов о свертывании.Институт Гамалеи сообщил в пресс-релизе, что после развертывания вакцины во многих странах не поступало сообщений о нарушениях свертываемости крови, хотя пока неясно, сколько людей получили ее.

    Венгрия уже использует Sputnik V, и несколько других европейских стран рассматривают возможность покупки, но EMA еще не одобрила его для использования. Директор EMA Эмер Кук говорит, что анализ агентством данных о безопасности вакцины «находится на ранней стадии», и пока не было проведено тщательного анализа данных о возможных побочных эффектах.«Но теперь, когда мы знаем о [VITT], мы позаботимся о том, чтобы сообщать обо всех этих событиях — это часть ответственности компании».

    * Обновление, 22 апреля, 15:00: В эту историю добавлено заявление AstraZeneca.

    * Разъяснение, 22 апреля, 15:40: Изначально в этой истории говорилось, что вакцина AstraZeneca была выращена в клетках почек человека. Хотя они выращиваются в клеточной линии, полученной из эмбриональной почки человека, недавние исследования показывают, что эти клетки идентичны надпочечникам.

    Обнаружен ранее неизвестный тип сшивки белка

    Характерные формы и функции белков зависят от порядка, в котором составляющие аминокислоты связаны в цепи. Однако после соединения аминокислот часто производятся дальнейшие химические модификации. Эти модификации включают сшивки между определенными аминокислотными остатками. Наиболее распространенный тип сшивки — это дисульфид: два атома серы, соединенные ковалентной связью.Написано в Nature , Wensien et al . 1 сообщают о совершенно другом типе поперечной сшивки белка, в котором атом кислорода соединяет азот с атомом серы. Более того, авт. Представляют доказательства, что такие мосты N – O – S остались незамеченными в ранее опубликованных структурных анализах др. Белков.

    Венсьен и его коллеги изучали фермент трансальдолазу из Neisseria gonorrhoeae , бактерии, вызывающей одноименное заболевание, передающееся половым путем.Они заметили, что очищенный фермент был почти неактивным, но эту активность можно было восстановить с помощью восстановителей, обычно используемых для разрыва дисульфидных связей.

    Для образования дисульфида боковые цепи двух аминокислотных остатков цистеина, которые могут находиться далеко друг от друга вдоль белковой цепи, должны сблизиться в пространстве. Заметив, что трансальдолаза содержит несколько остатков цистеина, авторы предположили, что два из них могут образовывать дисульфид, который инактивирует фермент. Однако, когда они заменили каждый из цистеинов по отдельности другой аминокислотой, они обнаружили, что только один из полученных мутантных ферментов сопротивлялся инактивации.Если бы фермент действительно содержал инактивирующий дисульфид, то можно было бы ожидать, что замена любого из двух участвующих цистеинов будет иметь этот эффект (хотя есть исключения из этого простого обобщения 2 ). Так что же происходило?

    Wensien et al . решил загадку, используя рентгеновскую кристаллографию для определения структуры трансальдолазы при атомном разрешении. Этот анализ выявил ковалентную связь между цистеином и остатком лизина — мостик N – O – S — вместо сшивки цистеин – дисульфид цистеина (рис.1). Интересно, что атом кислорода в мостике N – O – S не возникает из групп в боковых цепях любого из этих остатков (боковая цепь цистеина содержит тиольную (SH) группу, тогда как боковая цепь лизина содержит амин ( NH 2 ) группа). Однако авторы увидели молекулу кислорода, близкую к этим боковым цепям, в кристаллической структуре восстановленной формы белка (в которой отсутствует поперечная связь). Это наблюдение подтверждает разумное предположение авторов о том, что молекула кислорода вносит атом кислорода в мостик N – O – S.

    Рисунок 1 | Образование мостика между аминокислотными остатками лизина и цистеина. Венсьен и др. . 1 сообщают, что фермент трансальдолаза бактерии Neisseria gonorrhoeae содержит молекулярную сшивку, в которой атом кислорода связывает азот в боковой цепи аминокислотного остатка лизина и атом серы в боковой цепи остатка цистеина. . Авторы предполагают, что такие мосты N – O – S образуются в результате реакции боковых цепей с молекулой кислорода (O 2 ).Мотив N – O – S обычно нестабилен и, по-видимому, стабилизируется окружающей белковой структурой. Однако его можно расщепить восстановителями. Сферы представляют собой другие сегменты белковой молекулы.

    Открытие N – O – S мостика в белках заслуживает внимания, потому что небиологические реакции, которые производят такой молекулярный мотив, неизвестны, за возможным исключением одной необычной молекулы (тип циклического ароматического соединения 3 ). Образование связи N – O в химии малых молекул требует сильных окислительных условий 4 , но такие условия, вероятно, также будут преобразовывать атомы серы в более высокие степени окисления, чем у серы в мостике N – O – S.Более того, небольшие молекулы, содержащие мотив N – O – S, могут подвергаться опасности диспропорционирования — процесса, в котором две одинаковые молекулы реагируют друг с другом с образованием двух разных продуктов. В контексте белка благоприятное расположение тиола цистеина, амина лизина и молекулы кислорода может способствовать окислению, необходимому для образования N – O – S, тогда как пространственные (стерические) ограничения, налагаемые окружающей белковой структурой, могут стабилизировать поперечную сшивку. и блокировать дальнейшее окисление серы.

    Авторы размышляют о возможных механизмах образования мостиков, отдавая предпочтение реакции, в которой гидроксильные группы (ОН) добавляются как к атому серы цистеина, так и к аминогруппе боковой цепи лизина (см. Расширенные данные на рис. 3b ссылки . 1). Учитывая новизну сшивки N – O – S и фокус исследования на структурной биологии, еще предстоит изучить важные детали химического механизма. В частности, не описан способ, которым молекула кислорода активируется для участия в этой реакции.Во многих химических реакциях с молекулярным кислородом участвуют свободные радикалы 5 , поэтому радикальные пути должны быть подробно рассмотрены в механизмах образования моста N – O – S.

    Другой механистический вопрос заключается в том, как сшивка влияет на ферментативную активность. Структура каталитического сайта сшитой трансальдолазы лишь незначительно отличается от структуры несшитой версии фермента. Таким образом, неясно, как образование мостика N – O – S ингибирует катализ. Авторы сосредоточили свое внимание на этих незначительных структурных различиях, но они также заметили, что сшитая трансальдолаза более устойчива к индуцированному нагреванием разворачиванию, чем несшитая версия.Этот результат неудивителен и означает, что сшитый фермент подвергается меньшему количеству конформационных флуктуаций, которые могут привести к разворачиванию. Для каталитической активности могут потребоваться меньшие колебания, которые также могут быть ограничены наличием поперечной сшивки.

    Существует ключевое концептуальное различие между использованием дисульфидных связей для регуляции функции белка и использованием N – O – S мостика. Образование дисульфидных связей химически обратимо, что означает, что в биологических системах дисульфиды часто образуются и разрушаются в «обменных» реакциях с другими молекулами, содержащими дисульфиды или тиолы.В отличие от этого, связь N – O – S образуется в результате химии, отличной от той, с помощью которой она расщепляется, то есть молекулярный кислород используется для образования мостика, но не высвобождается, когда мостик разрушен.

    Более того, термодинамика этих реакций показывает, что мостик N – O – S трудно образовать, но легко его разрушить. Таким образом, сшивки N – O – S могли развиться, чтобы сделать возможной селективную активацию фермента в условиях, в которых сохраняются дисульфиды. Теперь можно изучить особые преимущества, которые дает мост N – O – S, и биологические сценарии, в которых он более полезен, чем дисульфид.

    Открытие новой белковой связи имеет последствия, выходящие за рамки специфики изучаемого фермента и самой сшивки N – O – S. Возможно, удивительно, но задача создания структурных моделей белков иногда оказывается более сложной, когда доступны рентгеновские данные с высоким разрешением. Вариации конформации белка или химического состава могут быть скрыты за шумом данных при низком разрешении, но эта неоднородность становится видимой при высоком разрешении и поэтому должна интерпретироваться 6 .В данных также могут скрываться непредвиденные химические группы. Исследование Венсиена и его коллег вдохновит структурных биологов на изучение отклонений от ожиданий в их картах электронной плотности биомолекул.

    Давно признано, что ферменты являются лучшими в мире химиками-органиками, потому что они могут способствовать реакциям, которые были бы почти невозможны в их отсутствие. Полученные данные показывают, что ковалентная химия самих ферментов также может противоречить химической интуиции.

    Зависимые раковые клетки поджелудочной железы умирают, когда им отказывают в ключевом белке

    Лучше понимая, каким образом раковые клетки могут развиваться в организме человека, ученые продолжают изучать их уязвимые места, а вместе с ними и потенциальные новые формы лечения. Канадские исследователи, использующие этот подход, сделали важное открытие в отношении рака поджелудочной железы, точно определив белок, на который клетки полагаются для роста, и нацелив его на подавление роста опухоли в лаборатории.

    Исследование, проводимое учеными из онкологического центра принцессы Маргарет, сосредоточено на уникальной биологии раковых клеток поджелудочной железы, которые вызывают особо смертельную форму болезни, пятилетняя выживаемость которых составляет всего восемь процентов. Ученые знали, что эти раковые клетки повышают уровень ключевого метаболита, называемого НАДФН, который способствует их росту, поэтому они провели геномный анализ, чтобы пролить больше света на этот процесс.

    Это показало, что клетки с высоким уровнем НАДФН, подвергшиеся неконтролируемому росту в результате, также страдали от окислительного стресса, но антиоксидантный белок под названием PRDX4 был способен бороться с этими эффектами и позволять клеткам выжить.В этом смысле раковые клетки сильно зависят от белка или «зависимы от него», что ученые надеялись использовать для своих целей.

    Затем ученые продемонстрировали, что, воздействуя на белок PRDX4 в раковые клетки поджелудочной железы, полученные от пациентов, они могут вызвать токсическое накопление окислительного стресса, которое приводит к повреждению ДНК и гибели клеток.

    LEAVE A RESPONSE

    Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *